Chemische Vorgange beim Bleichen von Wolle und Menschenhaar

jr. Soc.Cosmetic
Chemists17 687-701 (1966)
Chemische
VorgngebeimBleichen
yon Wolle und Menschenhaar
mitWasserstoffperoxid
undPeroxysuren
HELMUT
ZAHN*
[7orgetragen
am 10. •Ipril 1964in Darmstadt
Synopsis--Chemical Processesduring Bleaching of Wool and Human Hair with Hydrogen
PeroxideandPeracids.Changesin chemicalandmechanical
propertiesof wool andhumanhair due
to oxidativebleachingare described.The reactionof oxidizingagentsis mainly confinedto the
disulfidebonds,which are convertedto cystineoxide and cysteicacid residues.The bleaching
procedurecan be controlledby determinationof the alkali solubilityand the cysteicacid content
in hydrolysates.
1. EINFOHRUNG
Wolle und Menschenhaar
sindaus Keratin aufgebaut.Sowohlffir die
Bleichevon Wolle als auch von Menschenhaar
ist Wasserstoffperoxid
das
wichtigsteBleichmittel.Ziel der Bleicheist die Zerst6rungnatfirlichertoter
odergelbbrauner
Pigmente
oderderenf3berffihrung
in hellerebzw.farblose
Verbindungen.L•iBt man die betrieblichePraxisauBeracht, so sind Wollund Haarbleichegleich.Bei einer Betrachtungder proteinchemischen
Vorg•inge,welchedie Bleichebegleiten,wird der tiefgreifendeEingriffklar, den
die Peroxidbleiche
darstellt.Eine sorgf•iltigeKontrolle der Bleichbedingungenist ffir die Woll- und Haarerhaltung
wesentlich.
Im folgendensoll/fiber
dasPrinzip der PeroxidbleichesowiederenEinfluB auf die chemischenund
mechanisch-technologischen
Eigenschaften
berichtetwetden.
* DeutschesWollforschungsinstitut
an der TechnischenHochschuleAachen.
687
688
JOURNAl.
OF THE SOCIETY
2. DURCHFOHRUNG
OF COSMETIC
CHEMISTS
DER BLEICHE
Die hier gemachtenAusfiihrungenstiitzensichim wesentlichen
auf eine
Monographievon Marsh (1). Die Wollbleichekann nach demTauch-oder
Trockenverfahren
durchgefiihrtwetden. Beim Tauchverfahren
wetdendie
Wollproben1 bis24 Stundenbei50øC in 0,5 bis5 Vol.- %igenL6sungenvon
Wasserstoffperoxid
behandelt.Bei der Trockenmethodewird die Ware mir
einer1,5 bis 10 Vol.-%igen Peroxid16sung
impr•igniertund anschlieBend
bei
17 bis 27øC getrocknet.In beldenF•illenschlieBtsichan denBleichvorgang
eine griindlicheW•ischean.
Bleichmittelkonzentration,
Temperarutund pH-Wert sindfiir denBleichvorgang wichtigeParameter.Die Wasserstoffperoxidkonzentration
richter
sichnachder Mengedeszu entfernenden
Pigmentsund nachderDicke der
Proben.Bleichtemperatur
undBleichdauer
stehenin umgekehrtem
VerNiltnis.
So reichenz. B. bei 40 bis 50ø C zwei Stundenaus, w•ihrendbei etwa 30ø C
Behandlungszeiten
von 12 Stundenerforderlichsind.Das pH derBleichNider
ist normalerweise
9. Die Wasserstoffperoxid16sungen
enthaltenals StabilisatorenPhosphatzus•itze.
Zur Bleiche brauner oder schwarzerWollen (,,farbige Naturwollen")
reichteinePeroxidbleiche
nicht aus.Man beizt dieseWollenmit einersogenannten,,Eisenbeize",bestehendaus Eisensulfat,Bisulfit und Essigs•iure,
bleicht mit Peroxid und schlieBt noch eine reduktive
Bleiche mir Sulfit an.
Die kosmetische
Bleichewird nachGoldenberg(2) heutenahezuausschlieBlich mit Peroxidendurchgefiihrt,z. B. Wasserstoffperoxid,
Magnesiumperoxid und Harnstoffperoxid.
Handelsiiblichesaute Wasserstoffperoxid16sungen
wetdenvor dem Gebrauchmir einer alkalischen,vorzugsweise
ammoniakalischen
Seifen16sung
versetzt.Zur Stabilisierung
derBleich16sung
undKomplexierung
(Chelatisierung)
vonMetallionen
wirdz. B. •thylendiamintetraessigs•iure
(,,Komplexone")zugesetzt.Gebleichtes
Haar besitzt
eineerh6hteAlkaliempfindlichkeit.
Deshalbdarf nachdem Trocknenkein
Alkali auf dem Haar verbleiben. Dies wird am leichtestenerreicht, wenn die
Bleich16sungen
mir Ammoniakalkalischgemachtwetden.NachderBleiche
wird sorgf•iltig
gespiilt,wozuFlesch(3) PufferlOsungen
von pH 2,0 bis3,8
empfiehlt.
3. EINFLUSS DER OXYDATIVEN BLEICHE AUF CHEMISCHE UND
I•HYSIKALISCHE WOLL- UND HAAREIGENSCItAFTEN
3.1 IVo//e
Die empfindlichste
Methodezur Bestimmung
mechanischer
Keratinfasereigenschaften
ist die MessungdesArbeitsverlustes
beimDehnenum 20%
CHEMISCHE
VORGANGE
BEIM
BLEICHEN
689
oder30% (20- bzw.30-%-Index)nachSpeakman
(4). Vielfachbegntigtman
sichauchmir einerBestimmungder Festigkeitund Dehnungim trockenen
und hassenZustand. So hat z. B. Blankenburg(5) 1961 den EinfiuB einer
Peroxidbleicheauf die mechanischen
Eigenschaftenyon Wolle durch Bestimmungder NaBreiBfestigkeit
yon Einzelfasern
untersucht.Aus •4bb. ! ist
zu ersehen,dab die NaBfestigkeitbei 4sttindiger Behandlung mir einer
2,5%igenWasserstoffperoxid16sung
yon 65 øCum etwa30%, dieReiBarbeit
um etwa 45 % erniedrigtwird.
16
15
14
13
12-
11
10
unbeh.
10
•i•
•
I
20
I
25
rnl H202/1
Abbildung1
AbNingigkeit der Fasernal3festigkeit
yon Wolle yon der Wasserstoffperoxidkonzentration
bei
4sttindigerBehandlungbei 65 øC (nach Blankenburg1961 (5)).
Zwischender Einzelfaser-NaBzugfestigkeit
und der Alkalil•Sslichkeit
der
gebleichten
Wolle bestehteinefast lineareBeziehung(•4bb.2). Im Zusammenhangmir •4bb.2 ist hervorzuheben,dab ein so eindeutigerZusammenhangzwischenAlkalil•Sslichkeit
und NaB-Zugfestigkeitnut gefundenwird,
wenn dieFestigkeitsprtifung
anFasernmir gleichemDurchmesser
durchgeftihrt wird. Bei der Peroxidbleiche
der Wolle
und z. B. auch bei der Chlorie-
rung ist die Reaktionsgeschwindigkeit
gr•SBerals die Diffusionsgeschwindigkelt;dashatzur Folge,dabdieFasersch•idigung
durchmesserabh•ingig
ist.
690
JOURNAL
OF THE SOCIETY
OF COSMETIC
CHEMISTS
kg/mm2
ß•
15-
•
1/.,-
N
13
ZI
12
o
\
\
Abbildung2
L
•
11
o
Beziehung zwischen Alkali16slichkeitund
Einzelfaser-NaB-Zugfestigkeit
oxydativ ge-
....i
N
,-
bleichter
10
ßi
i
2'0 40 6'0 80%
v ALkaLi'LbsLichkeit
Wolle
bei einer Bleichdauer
yon
4 h, einem pH-Wert yon 9,0, einer Bleichtemperarutvon 65øCund Konzentrationvon
15 ml bzw. 20 ml bzw. 25 ml Wasserstoffperoxid (30%ig) pro Liter (nach Daten von
Blankenburg1961 (5)).
Leesund Elsworthhaben1955gezeigt(6), dab bei einerPeroxidbleiche
von Wolle deren Alkali16slichkeiterh6ht und die Scheuerfestigkeit
ernie-
drigt wird. Aus •/bb. 3 erkenntman, dab bei hoher Alkali16slichkeit
die
Scheuerfestigkeit
geringist. HoheAlkali16slichkeiten
bedeuten
beigebleichter Wolle hinsichtlichder Scheuerfestigkeit
jedocheine geringereScNidigung alsbei sauergef•irbtenProben (•/bb. 3).
0 S•ure
Abbildung3
BeziehungzwischenAlkali16slichkeit und Scheuerfestigkeit
gebleichterund sauergefirbter Wolle (nach Lees und
Elsworth (6)).
CHEMISCHE
VORGANGE
BEIM
BLEICHEN
691
Empfindlicherals die mechanischen
Eigenschaften
reagiereneinige charakteristische
chemischeWolleigenschaften
auf eine oxydativeBleiche.So
fandenSmith und Harris (10) bei ihren klassischen
Arbeiten tiber die Einwirkung von Peroxidl•Ssungen
auf Wolle, dab mir steigenderOxydationsmittelkonzentrationund Reaktionstemperatur
die L•Sslichkeitvon Wolle in
Alkali erNShtund der im TotalhydrolysatbestimmbareCystingehalterniedrigt wird. Die Korrelation zwischenAlkalil•Sslichkeitund Cystingehalt
zeigt •4bb. 4.
6C
•
5c
'•
4c
•
o
7•8JD
ß
90
.,.-
D-
D-
o
I1.0
16
Reaktionszeit
ß Cystingehalt
18
•)
in Stunden
o Alkalil•slichkeit
Abbildung4
Wirkung einer2-Vol.-% igenWasserstoffperoxidR3sung
bei 50 øC auf AlkaliR3slichkeitund Cystingehaltyon Wolle in Abh•ingigkeityon der Reaktionszeit(nachSmithund Harris 1936 (10)).
Ein sicheresAnzeichenftir eineoxydativeVeEinderungvon Wolle ist der
im TotalhydrolysatbestimmbareCysteinsfiuregehalt.
UnbehandelteWolle
entNilt ca.0 bis 0,3% Cysteinsfiure
im Hydrolysat.Nach einerOxydationist
der Cysteinsiiuregehalt
erh•Sht(11-14).
Nach Mazingueund van Overb•ke (15) ist der Tryptophangehaltvon
Wolle nach einer oxydativenBleicheerniedrigt.Die Sfiurel•Sslichkeit
steigt
bereitsnacheinerleichtenBleiche(,,Aufhellung") (12). Entsprechend
zeigt
sichnachHenning (16) einegr•SBere
Sfiureempfindlichkeit
gebleichterWolle
auchbei einer saurenBlindf•irbung.
692
JOURNAL
OF THE SOCIETY
OF COSMETIC
CHEMISTS
GebleichteWolle weisteine erhOhteAffinit•it gegenfiberbasischen
Farbstoffenauf, w•ihrenddie Affinit•itzu S•iurefarbstoffen
verringertist (17). Auf
dieseterhOhtenAffinit& gebleichterWolle zu basischen
Farbstoffenberuht
der Nachweisyon oxydativenBleichsch•iden
dutchAnf•irbenmit Methylenblauin essigsaurem
Bad nachKertess(18).
Spezifischer
als PeroxidereagierenPeroxys•iuren
mir Wolle. Die Aminos•iurezusammensetzung
yon mir Peroxyessigs•iure
oxydierterWolle wurde
yon Cotfield,Robsonund Skinner(19) bestimmt.Dabei wurde gefunden,
dab Cystinund Methioninquantitativoxydiertwetden. GeringffigigeVer•inderungen(maximal10%) zeigtennochHistidin, Phenylalanin
und Tyrosill.
Leveauland (7), dab der Paracortexmir Brom oxydierterWolle st•irker
quilltund sichrascherauflOstalsder Orthocortex.FraserundRogers(8) beobachteteneineUmkehrungder relativenAffinit&en der beldenCortexkomponentenzu Methylenblaunach einer Oxydation mir Peroxyessigs•iure.
In unbehandelter
Wolle himrotder Orthocortex,bei oxydierterderParacortex
mehrMethylenblau
auf.J&hnliche
Resultate
erhielten
auchMenkartundCoe
(9).
3.2 Menschenhaar
In der Literaturfindetmannut wenigewissenschaftliche
Arbeitenmit chemischenund mechanischen
Daten yon gebleichtemMenschenhaar,
obwohl
die ersten Arbeiten fiber chemischeVorg•ingebei einer durchgreifenden
Keratinoxydationnahezu ausschlieBlichan Menschenhaardurchgeffihrt
wurden.
Bei der Oxydationyon Menschenhaar
reit siedendem
30%igenWasserstoffperoxiderhieltenBreinlundBaudisch(20) (21) Schwefels•iure,
Salpeters•iure,
Schwefel,Kohlendioxid,Essigs•iure,
Oxals•iure,
Bernsteins•iure,
Acetaldehyd,
Ammoniakund Aminos•iuren.
Edmanund Marti (22) fanden,dabder 20%Index die Gesamtsch•idigung
peroxidgebleichtenMenschenhaarsnicht
wiedergibt.Dagegenstiegdie AlkalilOslichkeit
proportionalderBleichdauer
an. Nach Alexander,Carterund Earland (23) wird Wasserstoffperoxid
yon
Menschenhaarwie yon Wolle adsorbiert.Blankenburgfinder nach einer
praxisnahen
Peroxidbleiche
von Menschenhaar
eine Abnahmeder NaBzugfestigkeit
von etwa10% (24).
Im folgendenwird fiber den EinfiuBverschiedener
Versuchsbleichen
auf
einige chemischeEigenschaften
yon Menschenhaar
berichtet.Die untersuchten
Haarproben
wurdenmir zweiBleichmitteln
gebleicht.
Bei demeinen
der beldenPr•iparate(N) handeltees sichum ein flfissiges
Haarbleichmittel,
dasmir einer6 %igenWasserstoffperoxidlOsung
im Verh•iltnis1 : 2 gemischt
CHEMISCHE
VORGANGE
BEIM
BLEICHEN
693
wurde.Zur Verst•irkung
derBleichwirkung
wurdevor derMischung80%iges
Ammonium- oder Kaliumperoxydisulfatzugesetzt.Gew6hnlich wird das
Haar mit einemPr•iparatdiesetStirke nut einmalgebleicht.In diesemFall
wurdedie Behandlung
zweimaldurchgeftihrt,
um m6glichechemische
Ver•inderungen
im Haar zu verst•irken.Das zweitePr•iparat(T) war ein starkes
Pulverbleichmittel
zum Bleichen der Enden
einzelner
Haarbtindel.
Es be-
standin der Hauptsache
ausMagnesiumoxid,
Magnesiumcarbonat,
Ammoniumsulfat,Peroxydisulfaten
und Verdickungsmitteln.Zu dieseraPulver
wurde 6 %igesWasserstoffperoxid
gegeben,bis eine dtinnePasteentstanden
war.
Mit dengenanntenBleichmittelnwurdenBleichversuche
fiber eine Stunde
bei 30øC durchgeftihrt.Aus den Ergebnissender Tab.Iist vor allem die
erh6hteAlkaliempfindlichkeit
gebleichterHaare zu erkennen.Weitere Charakteristikasindder verringerteCystin-und der erh6hteCysteinsfiuregehalt.
Tabelle
I
Alkali16slichkeit,
Siiure16slichkeit
sowieim Totalhydrolysat
ermittelteCystein-,Cystin-und Cysteinsiiuregehalte
von gebleichtemMenschenhaar
Cystin
Cystein
%
Unbehandelt
Cysteinsiure
Alkali16slichkeit
Siiure-
16slichkeit
%
%
%
16.8
0.14
1.18
12.6
3.5
13.1
0.08
6.92
66.6
11.7
13.1
0.07
5.61
33.2
12.3
Zweimal
gebleicht
rnit Priip. N
Einmal
gebleicht
mit T
Die in Totalhydrolysaten
ermitteltenAminos•iuregehalte
der gebleichten
Haaresindin Tab.H zusammengestellt.
Dabei wurdennut diejenigen
Werte
aufgeftihrt,die eine Abweichungvon denjenigenftir die unbehandelten
Haarprobenzeigten.
Chemische
Ver•inderungen
desKeratinsk6nnenweiterhindutchPriifung
auf einen Abbau reaktiver
Seitenketten erkannt werden. Dazu wetden die
Haare vor der Totalhydrolysemit 1-Fluor-2,4-dinitrobenzol
umgesetzt,wobei die Mercaptangruppen
desproteingebundenen
Cysteins,
die PhenolgruppendesTyrosins,die œ-Aminogruppen
desLysinsund die Imidazolgruppen
desHistidinsreagieren.
Im Totalhydrolysat
wetdendanndie entsprechenden
Dinitrophenylaminos•iuren
(DNP-Aminosiuren)quantitativbestimmt.Die
694
JOURNAl,
OF THE SOCIETY
Tabelle
OF COSMETIC
CHEMISTS
II
Arninosiiureanalysen
an Totalhydrolysaten
yon unbehandeltern
und gebleichternMenschenhaar
(Angabenin Gew.~%)
Aminos•iure unbehandelt
Cystin
Cysteinsfiure
2 X gebleicht
reit Pr•ip.N
1 x gebleicht
mir Pr•ip.T
15.9
1.1
10.6
5.8
Methionin
0.48
0.34
0.26
Histidin
1.00
0.76
0.81
10.4
7.5
8.1
6.4
5.2
5.5
Glutaminsfiure
18.9
16.9
17.5
Serin
12.7
10.3
9.7
Arginin
Asparaginsfiure
9.7
5.4
Tyrosin
3.3
2.1
2.2
Valin
Prolin
5.1
8.4
4.3
6.3
4.3
6.3
an denmir denobengenannten
Bleichmitteln
N undT gebildeten
HaarenerhaltenenErgebnisse
sindin Tab.II[ zusammengestellt.
Aus diesetTabelle
ist zu ersehen,
dab die Zahl der dinitrophenylierten
•-Aminogruppen
des
Lysinsund der phenolischen
Hydroxygruppen
desTyrosinsbei derBleiche
nichtverindertwird.Bei deran Totalhydrolysaten
erhaltenen
vollst2ndigen
Aminos2ureanalyse
hingegen
(Tab.II) wurdeeinedeutliche
Verringerung
des
Tyrosingehalts
registriert.Darausfolgt, dabdie in Hydrolysaten
oxydierter
Proteinebestimmten
Aminosiiuregehalte
mir Vorbehaltausgewertet
wetden
milssen.ReaktiveZwischenprodukte
fiihren w2hrendder Hydrolysezu
Sekund2rreaktionen.
So hat z. B. Thompsongefunden(25), dab nachder
Oxydationnicht vollst2ndigentfernteOxydationsmittelreste
bei der Proteinhydrolyse
Salzs•iure
zu Chloroxydieren,welchesTyrosinzu 3-Mono-und
3,5-Dichlor-tyrosinsubstituiert.
Tabelle
iii
Analysendaten
an gebleichtem,
dinitrophenyliertem
Menschenhaar.
Wasser16sliche
Dinitrophenylaminos•iuren
in Mikromolen/g
Aminosiiurederivate
S-DNP-Cystein
unbehandelt
12
2 x gebleicht
mir Priip. N
4.0
1 x gebleicht
mir Pr•ip.T
3.4
Ne-DNP-Lysin
116
114
112
O-DNP-Tyrosin
118
117
115
CHEM!SCHE
VORGJkNGE
BEIM
BLEICHEN
695
4. THEORIE DER CHEMIE DER KERATINOXYDATION
4. ! _Freies
C'•ystin
Wolleenth•iltca.12%, Menschenhaar
ca.17% Cystin(I).
COOH
COOH
I
HC--CHz--S--S--CH•--CH
I
NH 2
Cystin (I)
NH z
L•iBtman Peroxideunter mildenBedingungenauf Cystineinwirken,so
bildetsichnachHinsberg(25) sowieKolhatkarundBokil (26) Cystindioxid
oderThiosulfons•iureester
(II), auchSulfenylsulfinat
genannt(30).
COOH
COOH
I
CH--CH2--S--SO2--CHz--CH
NH z
NH z
(n)
Dieset Thiosulfonsiureester
(II) wird in saurerL6sungin Cysteinsulfins•iureund Sulfeniumion
gespalten
(27-29):
o
R--S--S--R
d-H© •
RS
© -f-RSO•H
II
o
Bei der Oxydation yon Cystin erhieltenToennies und Lavine (27, 31)
ein Disulfon (III), dasbei der Hydrolysein Sulfon-und Sulfins•iure
zerfiel:
o
o
R--S--S--R
-3- H•O --• RSOaH -3-RSO•H
II II
o
o
(m)
Sch6berlet al. (35-40) fandenbei der Oxydationvon Disulfiddicarbons•iurenmir organischenPeroxys•iuren
Dicarboxythiosulfin-(IV) und -thiosulfons•iureester
(V):
HOOC--R--SO--S--R--COOH
HOOC--R--SO•--S--R--COOH
(IV)
(V)
Der bei der OxydationdesCystinsgebildeteThiosulfons•iureester
lieferrbei
der HydrolyseDisulfid und Cysteins•iure
(41):
696
JOURNAL
OF THE SOCIETY
5 RSO•--S--R
-t- 2 H•O
OF COSMETIC
• 3 R--S--S--R
CHEMISTS
d- 4 RSOaH
Bei der Einwirkungyon 50%igemWasserstoffperoxid
auf radioaktivmarkiertes(asS)CystinentstehennachNischwitz (42):
62% Cysteins•iure
(VI)
20% Cysteinsulfins•iure
(VII)
14% anorganisches
Sulfat
COOH
COOH
CH--CH•--SOaH
CH--CH2--SO•H
I
I
NHz
NHz
(w)
(w•)
4.2 Proteingebandenes
Cystin
Die unter 4.1 geschilderten
Grundreaktionendes freien Cystins,n•irnlich
die bei durchgreifender
OxydationerfolgendeSpaltungderDisulfidbindung
in zwei Bruchstiickebzw. die Erhaltung des Cystingertists
bei partieller
Oxydation,lassensichauchauf die Oxydationproteingebundenen
Cystins
iibertragen.
Nach Lissizin(33) tritt bei der Oxydationyon Menschenhaar
mir 2 %iger
Permanganat16sung
fast der gesarnteSchwefelin Form einer organischen
Sulfons•iure,
,,Oxykeratinsulfons•iure",
auf. Aus den HydrolysatendesoxydiettenProteinsisolierteLissizin(34) optischinaktiveCysteins•iure.
Staryfiihrte 1924-1928grundlegende
Arbeiteniiber die Oxydationyon
Haarkeratindutch. Er fand, dab Menschenhaar
vorund nacheinerOxydationunterschiedlich
resistent
gegenproteolytische
Enzymewar. UnbehandelresHaarwird yon Trypsinnichtverdaut.Mir BrornoderKaliurnpermanganat
oxydiertes
Haar dagegenwurdeyon Trypsinaufge16st.
Stary (32) deutete
diesenBefunddutchdieAnnahme,dabdiePolypeptidketten
in unbehandelternHaardutchCystindisulfidbriicken
rniteinander
vemetztsindunddeshalb
yon Trypsinnichtangegriffen
wetden.Erst nacheineroxydativenSPaltung
der Disulfidbriicken,
wobeipeptidgebundene
Cysteins•iure
entsteht,wetden
die Peptidkettenfrei, die nun wie norrnalePeptideyon Trypsinangegriffen
wetden
k6nnen.
Der Begriffder Stabilisierung
desKeratinsdutchCystin-Disulfidbriicken
ist sehrraschanerkanntworden.Abet erstnachder Strukturaufkl•irung
des
Insulinsdutch Sangeret al. (43) war ein Proteinbekannt,in welchemzwei
Peptidketten
dutchCystinbriicken
vernetztsind,wobei die eineKette noch
eineintrachenareDisulfidbriickeentNilt (•4bb. 5).
CHEMISCHE
VORGANGE
BEIM
BLEICHEN
697
Oly-Ile -Vol-Glu-Glu-Cy-Cy-Alo-Gly-Vol-Cy-$er-Leu-Tyr-Olu-Leu-Glu-Asp-ryr-Cy-Asp
I 2 3 4, 5 6 I 8 9 I0 II 12 I$ 14 15 16 I? la 19 /
5
5
I
21
/
5
5
Phe-Vol-Asp-Glu-His-Leu-Cy-Gly-SerH/s-Leu
- Vol-Glu-Alo- Leu-ryr-Leu- Vol- Cy - Gly- Glu-Arg-Gly- Phe-Phe-Tyr- rhr-Pro-Ly$-AlcI
I
2
3
4
5
6
?
8
9
10 11 12 13
14
15 16 17
18
19 20
21 22
23
24
25 26 27
28 29
30
Abbildung5
Insulinformel nach Sangeret al. (43).
Am Insulin 12Btsich die oxydativeSpaltungeiner proteingebundenen
Cystinbriickeanschaulich
zeigen. Sanger(52) oxydiertedie drei CystinDisulfidbindungen
desInsulinsmirPeroxyameisens2ure
undspaltete
dadurch
dasProteinin zweiKetten,dieanstelle•von
Halbcystinresten•nunmehrjpeptidgebundeneCysteins2urereste
enthielten:
vat
otu
&u.
NH-CH-C'NH-Ct-I-C.Ata
s•vat.
NH-CH-C.
s,rLou
rx•stu
L,u
Stu
•,•Tyr.NH-CH•
P
I
$
•
CH
2
PheValA•p.GIuHIsLeuNH-CH-C.•x s• H,,L,uV•IotuAIaLeu.ryr
LeuvaI'NH-CH-•'•y o•uArgGIyPhePheryrrhrProLys
•
o
•• 0,25g
protel•
I5• be•20•
+ 9 mI H COOH
•,
•H2-SO3H
o
so•
•o•
HO3S-•H2
q•,
q•,
o
+
•o•
p,, vatA,• Gt•H.*L*•N•CH-C*txs*•Hts'Leu
Va
t Glu
AIa
Leu
ryrL*u.vat'NH-CH•
•1•o/uArg
GitPn*
Ph,rrrrhrpro
Lrs
.Mbbi/dung
6
OxydationdesInsulinsmir Peroxyameisensiure
nach Sanger(52).
Alexander,Hudsonund Fox (44) iibertrugendie Sangersche
Arbeitsweise
der oxydativenCystinbriickenspaltung
auf Wolle, verwendeten
jedochanstelle der Peroxyameisens•iure
Peroxyessigs•iure.
Oxydierte Wolle ist zu
etwa90% in verdfinntem
Ammoniak16slich.Aus derammoniakalischen
sungwurdendie alsa- und7-Keratose
bezeichneten
Wollproteinfraktionen
isoliert.Thompsonund O'Donnell(45) habenWolle mir einerL6sungvon
698
JOURNAL
OF THE SOCIETY
OF COSMETIC
CHEMISTS
i Teil 30%igenWasserstoffperoxids
in 9 Teilen100%iger Ameisens•iure
bei
0øC bis zu 24 Stundenbehandelt.Schon nach 1 Stunde waren 90% der
Cystinbindungen
oxydiert,nachetwa 4 Stundenwar die Oxydationvollst•indig.
BeimBleichenvon Wolle und Menschenhaar
wetden die Oxydationsmittel
unter dem Gesichtspunkt
optimaletEntf•irbungbei minimalemKeratinabbaueingesetzt.
Daher wird bei der oxydativenBleichenut ein Tell desCystins
oxydiert.Bei partiellerOxydationkommt eswie beim freien Cystin(4.1) zur
Ausbildungvon Intermedi•irprodukten.
Smithund Harris zeigten,dab bei
der Oxydationvon Wolle mir Wasserstoffperoxid
folgendeIntermedi•irprodukteleichtgebildetwetdenk6nnen (46, 48):
R--SO--S--R
Thiosulfinsiiureester
oder Sulfenylsulfenat (3O)
R--SO2--S--R
Thiosulfonsiureester
oder Sulfenylsulfinat
R--SO--SO--R
Disulfoxid
R--SO:--SO--R
Sulfoxid-Sulfon
R--SO2--SO2--R
Disulfon
GebleichteWolle und Cystindisulfoxide
wetdenim Gegensatzzu unbehandelterWolle von siedenden
Bleiacetat16sungen
nicht unter H2S-AbspaltungundPbS-Bildung
angegriffen.
WeltereHinweiseffir dasVorhandensein
von pattiellenOxydationsprodukten
desCystinsin oxydierterWolle sinddie
groBenUnterschiede
im ,,Cystingehalt"
desHydrolysatsund in derintakten
Faser(47). In den Hydrolysatenwurde mehr Cystingefundenalsan der intaktenFaser.Das weist daraufhin, dab die pardellenOxydationsprodukte
desCystinserstbei der Hydrolysegespalten
wetdenund u. a. Cystinzurfick-
bilden.DiesesErgebnisist in guterObereinstimmung
mir Resultaten
von
Harris und Smith (48), die schon1937 gezeigthaben,dab die Cystinoxide
unterdenBedingungen
der Proteinhydrolyse
unbest•indig
sindund teilweise
in Cystin zurfickverwandeltwetden. Dabei bildet sich auBerdemCysteins•iure.Man erh•ilt demnachaus den Analysenergebnissen
an Hydrolysaten
oxydierterWolle ein falschesBild. Stein und Guarnaccio(49) konnten
Cystinoxidein Wolle infrarotspektroskopisch
nachweisen.Eine neuere
Arbeit fiber partielleOxydationsprodukte
desCystinsin Wolle stammtvon
Sweetman,
Eager,MacLarenundSavige(50).
5. SCHLUSSFOLGERUNGEN
Aus den im letzten Kapitel geschilderten
Ergebnissender Cystin-und
Proteinchemiekann man schlieBen,dab bei der oxydativenBleichedie ffir
die Stabilit•itder KeratinfasemwichtigenCystinbindungen
oxydiertwetden.
CHEMISCHE
VORG•NGE
BEIM
BLEICHEN
699
Es ist offensichtlich
aussichtslos,
nacheinemoxydativenBleichverfahren
zu
suchen,beiwelchemkeineScNidigung
auftritt.Die geschilderten
Ergebnisse
regenjedochdazuan, mit geeignetenAnalysenmethoden
zu prfifen, ob bestimmteBleichrezepturen
vom Standpunktder Haarerhaltungaus gut sind
oderob eineANinderungdesRezeptserforderlich
ist. FLiteineKontrolleder
HaarscNidigung
ist nachwie vor die Bestimmungder Alkali16slichkeit,
die
auchyon Edman und Marti (22) zur PrfifunggebleichterHaare herangezogenwurde,geeignet.
Wenn auchnachdem obenGesagtender Cystin-und Cysteins•iuregehalt
in HydrolysatenoxydierterWolle kein exaktesMaB ffir die Zahl der tatsfichlich oxydiertenCystinbindungen
ist, soist nachunserenErfahrungendie BestimmungdieserAminos•iuren,vor allem der Cysteins•iure
(53), zum Nachweis einer Bleiche •iuBerst charakteristisch.
SchlieBlich ist es ffir den Praktiker
nichtwichtig,denabsoluten
Cystingehalt
desgebleichten
Haareszu kennen.
Er will lediglichKorrelationenzwischenbestimmtenAnalysendaten
und der
Bleichefinden.Soliefeftz. B. unbehandeltes
Haar etwa0,5•/0Cysteins•iure
im
Hydrolysat.Bei einer schonendenBleiche steigt dieset Weft auf 2-3%.
Eine Bleichebis zur mit dem Auge wahrnehmbaren
HaarscNidigung
liefeft
6,5% Cysteins•iure
im Hydrolysat.Darin ist sowohldie primire alsauchdie
w•ihrendder Proteinhydrolyse
gebildeteCysteinsfiure
enthalten.Zur Bestimmungprim•irerCysteins•iure
seiauf die ErmittlungdesSfiurebindeverm6gens
nachThompsonund O'Donnell (51) verwiesen.
ZUSAMMENFASSUNG
Die Durchffihrungder oxydativenBleichevon Wolle und Menschenhaar
sowiediedabeiauftretenden
Ver•inderungen
derchemischen
undmechanischtechnologischen
Eigenschaften
wetden beschrieben.
GebleichteWolle und
gebleichtes
Haar zeigeneineverringerteNaBfestigkeit,
erniedrigteS•iurebindung, ver•inderteAffinit•it zu Farbstoffen,erh•ShteAlkalil•Sslichkeit
sowie
einegr•SBere
Anf•illigkeitgegenS•iuren.Hauptangriffspunkt
desOxydationsmittels ist die Cystin-Disulfidbrficke,deren Oxydation fiber CystinoxidgruppenschlieBlich
zur Spaltungunter Bildung yon Cysteins•iuregruppen
ffihrt. Die empfindlichstenchemischenPrfifmethodenzum Nachweis yon
BleichscNiden
sindAlkaliRSslichkeit
und Cysteins•iuregehalt
im Totalhydrolysat.
(Eingegangen:
Z Juni 1966)
700
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Ftirwertvol•e
Literaturhinweise
ausdemGebiet
derKosmetik-Chemie
danke
ichHerrnDipl.Ing.Dr. techn.HansFreytag.HerrnDr. Bernhard
Lustigbinichffir dieErlaubnis
zurVer6ffentlichungyon DatenausPrivatgutachten
besonders
dankbar.