Allergie

Transcrição

Allergie

Themenheft
Allergie
Laborärztliche Arbeitsgemeinschaft für Diagnostik und Rationalisierung
111840
Ihr Labor vor Ort
in einem starken Verbund
Oldenburg
Büdelsdorf Plön
(Rendsburg)
Pinneberg
Wedel
Rostock
Eutin
Norderstedt
Schwerin
Hamburg
Parchim
Ludwigslust
Geesthacht
Leer Oldenburg
Bremen
Rotenburg
Achim
Soltau
Güstrow
Ratzeburg
Dahlenburg
Pritzwalk
Bad-Wilsnack
Seehausen
Wittstock
Kyritz
Neuruppin
Havelberg
Hannover
Nordhorn
Jerichow
Falkensee
Berlin
Osnabrück
Bad Salzuflen
Braunschweig
Magdeburg
Recklinghausen
Dortmund
Gelsenkirchen
Köln
LADR Fachlabor und Laborgemeinschaft
Krankenhauslabor
Laborgemeinschaft
Idar-Oberstein
Baden-Baden
Der LADR-Verbund ist einer der größten und leistungsstärksten Zusammenschlüsse medizinischer
Laboratorien Europas. In Deutschland arbeiten heute
15 Laborarztpraxen und medizinische Versorgungszentren zusammen.
Ein Team hochmotivierter Experten der medizinischen
Labordiagnostik steht Ihnen im LADR-Verbund zur
Verfügung. Mit über 30 Laborgemeinschaften werden
mehr als 15.000 niedergelassene Ärzte versorgt.
Fast 200 Krankenhäuser vertrauen ihre Analytik den
LADR-Laboratorien an.
Telefon 04152 848-190 • Telefax 04152 848-490 • [email protected] • www.ladr.de
Inhaltsverzeichnis
Überempfindlichkeitsreaktionen
Typ I: Sofortreaktion
Typ II: Zytotoxischer Typ
Typ III: Immunkomplex Typ
Typ IV: Verzögerte Reaktion
Pseudoallergien
4
4
4
4
4
5
Allergiediagnostik
Klinische in vivo Tests
Allergiespezifische in vitro Laboruntersuchungen
Bestimmung der Gesamt-IgE Konzentration
Nachweis spezifischer IgE-Antikörper
Nachweis spezifischer IgG-Antikörper
Zellulärer Antigen-Stimulationstest (CAST)
Eosinophiles kationisches Protein (ECP)
Tryptase – ein neuer Allergiemarker
5
5
5
6
6
7
7
7
8
Spezifische Immuntherapie (SIT)
Immuntherapiekontrolle bei Insektengiftallergien
8
9
Literatur Teil 1
10
Allergiediagnostik – symptomorientiert statt Stufenplan
Symptomorientierte Diagnostik/Symptomprofile
Spezifische Diagnostik
Ausschlussdiagnostik/Screeninguntersuchgung
Häufige Kreuzreaktionen
11
11
12
12
13
Detaillierte Allergenbeschreibungen
d1 Hausstaubmilbe
e1 Katze
e5 Hund
f1 Ei
f2 Milch
f3 Fisch
f4 Weizen
f13 Erdnuss
f14 Soja
f17 Haselnuss
f24 Shrimps/Garnele
f31 Karotte
f84 Kiwi
f85 Sellerie
g6 Lieschgras
mx1 Schimmelpilze
t3 Birke
w1 Ambrosie
w6 Beifuß
14
15
16
17
18
19
20
21
22
23
24
25
26
27
28
29
30
31
32
33
Literatur Teil 2
34
Allergene für die Diagnostik mit dem CAP-System
38
3
Überempfindlichkeitsreaktionen
Eine der wichtigsten Aufgaben des Immunsystems ist der Schutz vor Erkrankungen durch Bakterien, Viren und Pilze. Dazu muss das System zunächst körpereigene von körperfremden (exogenen)
Substanzen unterscheiden und bei exogenen Substanzen zusätzlich zwischen für den Körper harmlosen und gefährlichen. Ist diese Funktion gestört, kann es zu überschießenden Immunreaktionen
auf körperfremde aber harmlose Stoffe, die so genannten Allergene, kommen. Diese Überempfindlichkeitsreaktionen werden aufgrund Ihrer Mechanismen in vier Typen unterteilt. Die Typen
I-III werden durch Antikörper vermittelt, Typ IV ist antikörperunabhängig und wird durch Zellen
vermittelt.
Typ I: Sofortreaktion
Allergien sind Überempfindlichkeitsreaktionen gegen exogene Stoffe, die eine asymptomatische
Sensibilisierungsphase voraussetzen. Während dieser Phase des Allergen-Erstkontakts werden
spezifische IgE-Antikörper (Immunglobulin E) gebildet. Unmittelbar nach Antigen-Folgekontakt
setzen Überempfindlichkeitsreaktionen durch spezifische IgE-Antikörper ein. Bei Reaktionen vom
Soforttyp (Typ I nach Coombs und Gell) setzt die Bindung des Allergens an diese spezifischen IgEAntikörper auf der Oberfläche der Mastzellen Signalketten in Gang, die zur Freisetzung von Mediatoren wie Histamin führen. Diese Mediatoren rufen die allergischen Symptome an Haut, Nase,
Augen, Bronchien usw. hervor.
Jede natürliche oder künstlich hergestellte Substanz kann als Allergen wirken. Pollen, Lebensmittel, Medikamente, Insektengifte, Pilze, Tierepithelien, Hausstaub, Hausstaubmilben,
Schimmel, Federn etc. sind bekannte Allergene. Für nicht allergisch reagierende Menschen sind
diese Substanzen bezüglich einer allergischen Reaktion harmlos. Wenn hingegen Allergiker einem
ihrer spezifischen Allergene ausgesetzt werden, reagieren sie mit atopischen Erkrankungen wie
Heuschnupfen, Hautekzemen oder Asthma bronchiale. Teilweise leiden Allergiker unter weniger
spezifischen Symptomen, wie Kopfschmerzen, Migräne, Übelkeit, Blähungen oder fühlen sich
allgemeinen krank. Anaphylaxien – heftige, lebensbedrohliche allergische Reaktionen, z. B. nach
Bienen- oder Wespenstichen, treten sehr selten auf.
Typ II: Zytotoxischer Typ
Diese Form der Allergie wird ebenfalls durch Antikörper vermittelt. Verantwortlich sind IgG- und
IgM-Antikörper. Diese richten sich gegen Allergene auf der Oberfläche von Zellen und Geweben.
Typische Beispiele sind die Blutgruppenunverträglichkeit, Abstoßungsreaktionen nach Transplantationen und Autoimmunerkrankungen.
Typ III: Immunkomplex Typ
In diesem Fall bilden sich Komplexe aus IgG- und IgM-Antikörpern mit frei löslichen Antigenen.
Ist die zelluläre Immunabwehr nicht in der Lage, diese Komplexe zu beseitigen, entstehen Ablagerungen im Gefäßsystem. Beispiele dafür sind die Vaskulitis und die Farmerlunge.
Typ IV: Verzögerte Reaktion
Die allergische Reaktion des verzögerten Typs unterscheidet sich von der Sofortreaktion (Typ I)
dadurch, dass sie durch sensibilisierte T-Lymphozyten vermittelt wird und nicht durch IgE. Daher
können Kontaktekzeme (allergische Kontaktdermatitis) nur durch Epikutantests oder Blutuntersuchungen wie den MELISA® (siehe LADR Themenheft MELISA®, Art.-Nr.: 111806) diagnostiziert werden und nicht anhand der Gesamt-IgE Konzentration oder IgE-spezifischer Antikörper.
4
Pseudoallergien
Pseudoallergien sind nicht-immunologisch bedingte Überempfindlichkeitsreaktionen, die anhand
klinischer Symptome nicht von Allergien zu unterscheiden sind. Sie ähneln häufig anaphylaktischen
Reaktionen des Sofort-Typs. Um in diesem Fall eine Allergie auszuschließen bzw. zu bestätigen,
wird ein Screening auf die am weitesten verbreiteten Inhalations- bzw. Nahrungsmittelallergene
empfohlen.
Allergiediagnostik
Mehr als 20 % aller Deutschen haben allergische Symptome, 36 - 47 % litten, zumindest während
einiger Perioden ihres Lebens, darunter. Von der Vielzahl dieser Allergiepatienten erhalten allerdings nur ca. 8 % eine allergologische Laboruntersuchung. Neben der gezielten Anamnese ermöglichen klinische in vivo (Hauttests) und labordiagnostische in vitro Tests eine sichere Diagnose bei
Verdacht auf das Vorliegen einer allergischen Erkrankung.
Klinische in vivo Tests
Anhand von Hauttests (Prick- oder Scratch-Test, Intrakutantest) werden die Allergene identifiziert, die für die Symptome des Patienten verantwortlich sind. Darüber hinaus gibt es Provokations- und Eliminationstests. Bei Verdacht auf eine Allergie erfordern die in vivo Testverfahren,
aufgrund der Schwankungsbreite der biologischen Reaktionsschwelle und der nicht seltenen Widersprüchlichkeit der Ergebnisse, neben der speziellen allergologischen Anamnese auch Blutuntersuchungen im Labor.
Allergiespezifische in vitro Laboruntersuchungen
Allergiespezifische Laboruntersuchungen (in vitro Testungen) sind ein unverzichtbarer Bestandteil der allergologischen Diagnostik. Das früher gebräuchliche RAST-Verfahren (Radio-AllergoSorbent-Test) wurde mittlerweile durch den nicht-radioaktiven CAP-Test (Carrier-Polymer-System)
ersetzt. Damit können sowohl die Gesamt-IgE-Konzentration als auch die Konzentrationen der
spezifischen IgE-Antikörper bestimmt werden.
Die aktuelle Allergiediagnostik bietet drei Alternativen:
1. Symptomorientierte Diagnostik
Für die symptomorientierte Diagnostik stehen spezielle Profile zur Verfügung. Mit diesen lassen
sich die meisten Ursachen der Symptombilder Ekzem, Asthma und Rhinitis sowie gastroenterologische Überreaktion – differenziert nach Kindern und Erwachsenen – bestimmen. Dies ermöglicht
eine schnelle Diagnose im positiven Fall. In den gastrointestinalen Profilen werden mehr Nahrungsmittelallergene getestet als in den klassischen Screenings. Darüber hinaus können zwei verschiedene – nach Alter (Kind /Erwachsener) differenzierte – Nahrungsmittelallergenprofile ausgewählt
werden.
2. Spezifische Diagnostik
Ergibt sich aus der Anamnese ein konkreter Verdacht auf eine spezifische Allergie, kann dies über
Einzelallergene bestätigt oder ausgeschlossen werden. Mit insgesamt weit über 700 einzelnen
Allergenen, Allergenmischungen und rekombinanten Allergenen oder deren Komponenten, existiert ein breites Testspektrum für die Identifikation eines gesuchten Allergieauslösers.
5
3. Ausschlusdiagnostik
Das klassische Allergie-Screening ist ein Zwei-Stufen-Verfahren. Im ersten Schritt entscheidet sich
der Arzt zwischen Mischungen der wichtigsten Inhalations- und Nahrungsmittelallergene. Ergänzend wird die Bestimmung der Gesamt-IgE-Konzentration empfohlen, um die seltenen Fälle zu
erfassen, die über diese Screening-Kombination nicht erkannt werden. Ist die jeweilige AllergenMischung positiv, müssen Einzelallergene getestet werden. Sind sowohl Inhalations- als auch
Nahrungsmittelscreening negativ, kann über die Gesamt-IgE-Konzentration und anschließende
Differenzierung von Einzelallergenen die Ursache weiter eingegrenzt werden.
Bestimmung der Gesamt-IgE Konzentration
Die Bestimmung der Gesamt-IgE-Konzentration ist ein sinnvoller Screeningparameter bei Verdacht
auf atopische Erkrankungen, da diese mit einer erhöhten IgE-Konzentration im Serum einhergehen.
Voraussetzungen sind entsprechende klinische Symptome bei gleichzeitigem Ausschluss anderer
Erkrankungen, wie z. B. Parasitenbefall, Autoimmunerkrankungen, Nierenerkrankungen etc., die
ebenfalls zu erhöhten IgE-Werten führen können.
Indikation für die Bestimmung der Gesamt-IgE-Konzentration
Verdacht auf eine atopische Erkrankung und Monitoring der atopischen Dermatitis
Differenzierung zwischen allergischer und pseudoallergischer Reaktion bei Urtikaria, Rhinitis,
Asthma bronchiale, fraglicher Nahrungsmittel- oder Arzneimittelallergie
Erfolgskontrolle von Sanierungs- und Karenzmaßnahmen
Verdacht auf Aspergillose, Parasitosen, Immunmangelsyndrom, Myelom
Ein sehr starker IgE-Anstieg auf mehr als 20.000 kU/L ist typisch für das Hyper-IgE-Syndrom.
Dieses ist gekennzeichnet durch rezidivierende Pyodermien (meist Staphylococcus aureus) auf der
Grundlage eines chronischen Ekzems, mykotischer Infektionen (z. B. schwere destruktive Nagelveränderungen bei Infektionen mit Candida albicans) sowie Infektionen des Respirationstrakts.
Das Ekzem steht einer impetiginisierten Neurodermitis nahe, unterscheidet sich von dieser jedoch
durch einen meist auf das Gesicht und den behaarten Kopf beschränkten Befall. Labordiagnostisch
findet man außer erhöhtem Gesamt-IgE oft eine Eosinophilie. Neugeborene mit einem GesamtIgE im Nabelschnurblut von mehr als 1,0 kU/L entwickeln zu 80 % vor dem sechsten Lebensjahr
Symptome einer Atopie (Neurodermitis, Asthma bronchiale, Rhinokonjunctivitis allergica, Urtikaria oder gastrointestinale Allergien).
Nachweis spezifischer IgE-Antikörper
Durch den Nachweis spezifischer IgE-Antikörper kann eine Sensibilisierung gegen ein bestimmtes
Allergen oder eine Allergengruppe festgestellt werden. Der in vitro Nachweis hat immer dann Priorität vor klinischen Testverfahren, wenn diese eine potentielle Gefährdung des Patienten darstellen.
Indikationen zum primären Nachweis spezifischer IgE-Antikörper
Allergiediagnostik bei Säuglingen und Kleinkindern
verminderte Belastbarkeit des Patienten (Gravidität, Herz-/Kreislauferkrankung)
Verdacht auf eine hochgradige Sensibilisierung (Insektengift-, Arzneimittelallergie)
Diagnostik nach anaphylaktischem Schock
Hautveränderungen im Testbereich (Urtikaria, Ekzem)
systemische Arzneimitteltherapie (Antihistaminika, hochdosierte und langfristige
Corticosteoridtherapie)
Verdacht auf Sensibilisierung gegen Allergene, die es nicht als Hauttest gibt
6
Der Nachweis spezifischer IgE-Antikörper wird im Anschluss an Hauttestungen eingesetzt, um eventuelle Diskrepanzen zwischen Anamnese und Hauttestergebnis zu klären, den Sensibilisierungsgrad
festzustellen und die für den Patienten relevanten Allergene zu identifizieren. Eine hohe Konzentration spezifischer IgE-Antikörper geht in der Regel mit akuten allergischen Symptomen einher und
erfordert besondere Vorsicht bei nachfolgenden in vivo Tests, insbesondere bei Provokationstests.
Nachweis spezifischer IgG-Antikörper
Auch Antikörper vom IgG-Typ werden gegen eine Vielzahl von Substanzen wie Pflanzen- und Nahrungsbestandteile, tierische Proteine, Pilze, Medikamente, Chemikalien u a. gebildet. Dies hängt offenbar
mit dem ubiquitären Vorkommen dieser Substanzen in unserer Umwelt zusammen. Die meisten dieser
Antikörper, die man im Übrigen auch bei fast allen Nicht-Allergikern nachweisen kann, sind ohne
klinisch Relevanz. Dies gilt insbesondere für IgG-Antikörper gegen Nahrungsmittel. Daher sind Diätempfehlungen allein aufgrund von IgG-Messungen nicht sachgerecht.
Anders ist die Situation beim Krankheitsbild der exogen-allergischen Alveolitis (EAA). Hier wird IgGAntikörpern im Zusammenspiel mit zellulären Vorgängen eine ursächliche Beteiligung bei der Entwicklung der Erkrankung zugeschrieben. Es handelt sich hierbei um eine Typ III-Reaktion (s. Seite 4). Mit
in vitro -Tests werden IgG-Antikörper gegen Aktinomyzeten, Aspergillen und weitere, sich in Heu und
Stroh vermehrende Pilze und Bakterien (z. B. bei Verdacht auf Farmerlunge), quantitativ gemessen.
Ein weiteres Einsatzgebiet ist der Nachweis von Antikörpern gegen Federn und/oder Kot von Tauben
und anderen Zuchtvögeln (Vogelhalterlunge). Unter Berücksichtigung der Anamnese und der Expositionssituation der Patienten, sind damit valide Aussagen möglich.
Zellulärer Antigen-Stimulationstest (CAST)
CAST steht für cellular antigen stimulation test . Aus dem EDTA-Blut des Patienten isolierte
Leukozyten werden dabei zunächst mit dem zu testenden Allergen stimuliert. Anschließend
werden die vorwiegend aus basophilen Leukozyten stammenden Sulfidoleukotriene in einem
Enzymimmunotest quantitativ bestimmt. Die in vivo Synthese und Freisetzung dieser Mediatoren
kann dabei sowohl IgE-vermittelt (bei allergischen Reaktionen) als auch nicht-IgE-vermittelt (bei
„pseudoallergischen“ Reaktionen) erfolgen.
Indikationen für den Einsatz des CAST-Tests
Insektengiftallergien
Pseudoallergische Reaktionen gegen Medikamente
Allergien gegen Nahrungsmittelzusatzstoffe
ZZ Zur Testdurchführung wird EDTA-Blut benötigt. Der Postversand ist mit EDTA-Blut innerhalb
von 24 h möglich. Bitte nehmen Sie vor Anforderung des CAST-Tests unbedingt Kontakt mit
Ihrem LADR-Labor auf, um die Einsatzmöglichkeiten der verschiedenen Allergene sowie das
organisatorische Vorgehen zu klären.
Eosinophiles kationisches Protein (ECP)
ECP ist ein Marker zur Aktivitätsbeurteilung atopischer Erkrankungen. In der Therapieverlaufskontrolle ist die Bestimmung der Serum-ECP-Konzentration der Bestimmung der Bluteosinophilenzahl überlegen, da erhöhte ECP-Werte auch bei normaler Eosinophilenzahl eine andauernde Entzündung der Bronchial-, Darm- oder Nasenschleimhaut anzeigen. Somit kann ECP wertvolle Hinweise
für die Beurteilung der Effizienz der entzündungshemmenden Therapie geben.
7
Die Messung der Serum ECP-Konzentration eignet sich insbesondere für die Überwachung der
medikamentösen Behandlung und/oder der Allergenkarenz bei Patienten mit allergischem Asthma
bronchiale, der Krankheitsaktivität bei Patienten mit Morbus Crohn, Colitis ulcerosa oder Zöliakie
und der Therapie- und Verlaufskontrolle bei Patienten mit atopischer Dermatitis.
Die Aussagekraft des ECP-Wertes hängt sehr stark von der Präanalytik ab. Das Serum muss nach
der Blutentnahme in der Praxis innerhalb einer Stunde abzentrifugiert und abpipettiert werden,
da aus den eosinophilen Granulozyten des Blutkuchens freigesetztes ECP das Messergebnis beeinflusst. Einmal gewonnenes Serum kann dagegen ohne Qualitätsverlust sogar mit der Post verschickt
werden.
Tryptase – ein neuer Allergiemarker
Tryptase ist ein Mediator, der bei allergischen Reaktionen aus Mastzellen freigesetzt wird. Mastzellen spielen eine Schlüsselrolle bei der allergischen Reaktion. Bei Entzündungsreaktionen, wie
Rhinitis, Asthma, Urtikaria und anderen Überempfindlichkeitsreaktionen, kann die Zahl der Mastzellen stark erhöht sein. Im Fall ihrer Aktivierung setzt die Mastzelle eine Reihe von Mediatoren
frei, die zu den verschiedenen Symptomen allergischer Reaktionen und auch der systemischen
Anaphylaxie führen. Zu diesen Mediatoren gehören Histamin und Tryptase.
Die Halbwertszeit der in den Kreislauf abgegebenen Tryptase ist größer als die anderer Mastzellmediatoren, daher ist sie über einen entsprechend längeren Zeitraum nachweisbar. Bei einem
anaphylaktischen Ereignis können noch 3 bis 6 Stunden nach der Reaktion erhöhte Tryptasekonzentrationen nachgewiesen werden. Die Spiegel normalisieren sich innerhalb von 12 bis 14
Stunden. Daher ist der Nachweis von Tryptase hilfreich, um ein anaphylaktisches Ereignis während
einer Allergenexposition, z. B. bei einem Narkosezwischenfall, zu belegen.
Darüber hinaus kann Tryptase als Marker der Mastzellaktivierung bei einer nasalen Allergenprovokation eingesetzt werden. Unter Provokation mit steigenden Allergendosen treten verstärkt
Symptome auf, und es kommt zu erhöhten Tryptasespiegeln in der Nasallavageflüssigkeit. Im
Gegensatz dazu zeigen sich bei der entzündlichen Rhinitis ohne allergische Komponente keine
erhöhten nasalen Tryptasewerte. Die Tryptasebestimmung ist daher zur Unterscheidung zwischen
allergischer und nicht-allergischer Rhinitis geeignet.
Die allergische Rhinitis ist eine häufige Erkrankung. 10 - 20 % der Bevölkerung sind hiervon
betroffen. Man unterscheidet die saisonale und die ganzjährige (perenniale) Rhinitis. Die wichtigsten
Symptome sind heftiges Niesen, wässriges Nasensekret und verstopfte Nase, oft in Kombination mit
Konjunktivitis mit oder ohne Juckreiz in Augen, Nase oder Hals.
Erhöhte Tryptasewerte im Serum treten bei anaphylaktischen Reaktionen, die durch Medikamente,
Insektenstiche oder Nahrungsmittel verursacht sind, oder bei Mastozytose auf. Das Serum sollte
zwischen 15 Minuten und 3 Stunden nach dem verdächtigen Ereignis entnommen werden. Neben
Serum sind auch Plasma und Nasensekret für die Analytik geeignet.
Spezifische Immuntherapie (SIT)
Bei den häufigen Birken- und Gräserpollenallergien sind fast immer Antikörper gegen bestimmte
Markerallergene nachweisbar [Birke: zu 95 % gegen Bet v1 (Betula verrucosa 1), Gräser: gegen
Phl p1, Phl p5 (Lieschgras, Phleum pratense 1 bzw. 5)]. Diese Antikörper sind zum Großteil für die
positiven Haut- und auch IgE-Testergebnisse verantwortlich, die mit den gebräuchlichen Allergen
extrakten ermittelt werden. Ebenso verursachen sie entsprechende Reaktionen mit Allergenen, die
verwandte Strukturen enthalten (Kreuzallergene z. B. bei Birke auf Äpfel, Karotte, Haselnuss).
8
Bei einem positiven Testergebnis empfiehlt sich daher die gezielte Suche nach Antikörpern gegen
diese Markerallergene. Dabei kommen rekombinant erzeugte Allergenfraktionen zum Einsatz.
Sind solche Markerallergene nachweisbar, ist eine entsprechende Immuntherapie mit Birken- bzw.
Gräserpollenextrakt aussichtsreich. Der Therapieerfolg wird überprüft durch spezifische in vitro
IgG-Messungen vor und im Verlauf der Behandlung. Dabei gilt ein Anstieg der IgG-Antikörper als
wichtiger Hinweis auf die Wirksamkeit der SIT bei den Patienten.
Immuntherapiekontrolle bei Insektengiftallergien
Der Immunoblot (Western-Blot) unterscheidet sich von klassischen löslichen IgE- (soluble IgE = sIgE)
oder sIgG/sIgG4 -Nachweismethoden dadurch, dass mit diesem Verfahren nicht nur eine Gesamtreaktivität, sondern auch die spezifische Antikörpereaktivität gegen jedes einzelne Allergen im
Gesamtallergenextrakt erfasst werden kann. Bei Bienengiftallergikern ist das Verfahren als therapiebegleitender Labortest bei Hyposensibilisierung besonders geeignet.
In einer Studie wurden die Seren von 65 Patienten mit Hymenopterengiftallergie jeweils vor Beginn
der Immuntherapie und zum Zeitpunkt der Stichprovokation auf ihre sIgE-, sIgG- und sIgG4 Reaktivität hin im Western-Blot untersucht. Dabei ließen sich Unterscheidungskriterien zwischen
geschützten und ungeschützten Patienten herausarbeiten, die sehr gute prognostische Vorhersagewerte für das Western-Blot Verfahren zulassen.
Zur Unterscheidung immunologisch geschützter und nicht geschützter Patienten unter Immuntherapie mit Hymenopterengiften ist folgendes zu beachten:
Zumindest 2 Seren sind für eine prognostische Aussage notwendig. Ein Serum vor Beginn der
Therapie und ein Serum zum Zeitpunkt der Stichprovokation (während der Therapie).
Nicht geschützte Patienten weisen zum Stichzeitpunkt einen isolierten Mangel an sIgG4 -Reak-
tivität bei einer beliebigen Allergenbande auf, die vor Therapie sIgE-positiv war.
Geschützte Patienten weisen zum Stichzeitpunkt zumindest gegen all jene Allergenbanden eine
sIgG4 -Reaktivität auf, die vor Therapie sIgE-positiv waren.
sIgE zum Zeitpunkt der Stichprovokation ist ohne prognostischen Aussagewert.
sIgG besitzt ebenfalls keinen prognostischen Aussagewert.
Bei der geringen Fallzahl konnte in der oben genannten Studie ein immunologischer Schutz mit
einer Spezifität von 1,0 vorhergesagt werden. Dass die Spezifität der Vorhersage einer anaphylaktischen Allgemeinreaktion in der Literatur mit 0,81 niedriger liegt, ist damit zu erklären, dass ein
einzelner Patient erst nach 3 – 4 vertragenen Stichereignissen als sicher geschützt bezeichnet wird.
Das heißt: Patienten, die bei einmaliger Stichprovokation als „geschützt“ prognostiziert wurden,
könnten beim 2., 3. oder 4. Stichereignis reagieren.
Im Rahmen der Immuntherapie mit Hymenopterengiften ergeben sich folgende Einsatzmöglichkeit
für den Immunoblot:
Vor Beginn der Therapie wird aus dem Serum des betreffenden Patienten ein Immunoblot auf
spezifisches IgE durchgeführt.
Zur Überprüfung des Therapieerfolges wird zum entsprechenden Zeitpunkt ein Blot auf spezi-
fisches IgG4 durchgeführt.
Weist ein Patient sIgG4 -Antikörper gegen alle Allergenbanden auf, die vor Therapiebeginn IgE-
positiv waren, kann er als erfolgreich therapiert eingestuft werden. Ist das sIgG4 -Bandenmuster
hingegen im Vergleich zum IgE-Muster vor Therapie lückenhaft, gilt der Patient weiterhin als
ungeschützt.
Für die Untersuchungen sind jeweils g 2 mL Serum ausreichend.
9
Literatur

Bachert C et al.: Allergische Rhinokonjunktivitis. Allergo J 2003; 12: 182-194

Bachert C et al.: Leitlinie der DGAI zur allergischen Rhinokonjunktivitis. Allergologie 2003; 26(4): 147-162

Buderus S, Lentze MJ: Serologische Diagnostik der Zöliakie. Monatsschr Kinderheilkd 2003; 151:715-718

Bürgin-Wolff A et al.: Antibodies against human tissue transglutaminase and endomysium in diagnosing
and monitoring coeliac disease. Scand J Gastroenterol 2002; 6: 685-691

Busse A, Tenscher K, Schöpf E, Czech W: Quantitative Messung von spezifischen IgG-Antikörpern im
Verlauf einer dreijährigen Immuntherapie mit Insektengift. Allergo J 1997; 6: 33–37

Campbell P and Weiss U eds. Allergy and asthma. Nature 1999; 402(2): B1-B39

Czech W, Krutmann J, Schöpf E, Kapp A: Serum eosinophil cationic protein (ECP) is a sensitive measure
for disease activity in atopic dermatitis. Br J Dermatol 1992; 126: 351-355

Dieterich W et al.: Identification of tissue transglutaminase as the autoantigen of celiac disease. Nature
Med 1997; 3: 797–801

Fasano A, Catassi C: Current approaches and treatment of celiac disease: an evolving spectrum.
Gastroenterology 2001; 120: 636–651

Hipler UC: Der zelluläre Antigenstimulationstest. Z Dermatol 1995; 181: 17-26

Holtmeier W, Caspary WF: Diagnostik der Sprue/Zöliakie. Dtsch Med Wochenschr 1998; 123: 338-339

Höxtermann S, Auer T, Altmeyer P: Zelluläre In-vitro-Diagnostik mittels CAST-ELISA, Leuko-triennachweis
bei Wespengift-Allergie. Allergologie 1995; 18(7): 287-291

Jakob T et al.: Eosinophil cationic protein in atopic eczema. Arch Dermatol Res 1991; 283: 5-6

Jeep S, Paul M, Müller UR, Kunkel G: Honeybee venom allergy: immunoblot studies in allergic patients after
immunotherapy and before sting challenge. Allergy 1996; 51: 540–546

Juhlin L, Venge P: Eosinophilie cationic protein (ECP) in skin disorders. Acta Derm Venereol 1991; 71:
491-501

Kapp A, Czech W, Krutmann J, Schöpf E: Eosinophil cationic protein in sera of patients with atopic
dermatitis. J Am Acad Dermatol 1991; 24: 555-558

Kleine-Tebbe J: Immunologisch basierte allergologische Diagnostik in vitro und ex vivo. Allergo J 2003; 12:
198-200

Krutmann J, Czech W, Diepgen T, Niedner R, Kapp A, Schöpf E: High-dose UVA1 therapy in the treatment
of patients with atopic dermatitis. J Am Acad Dermatol 1992; 26: 225-230

Mäki M, Collin P: Coeliac disease. Lancet 1997; 349: 1755–1759

Müller U, Helbling A, Bischof M: Predicitive value of venom-specific IgE, IgG and IgG subclass antibodies in
patients on immunotherapy with honeybee venom. Allergy 1989; 44: 412–418

Ollert M et al.: Prognostische Bedeutung von Immunoblot-Untersuchungen bei Hymenopterengift-Allergie.
Allergologie 1999; 22(2): 78-79

Paganelli R et al.: Serum eosinophil cationic protein in patients with atopic dermatitis. Int Arch Allergy Appl
Immunol 1990; 96: 175-178

Renz H et al.: Empfehlungen zur In-vitro-Allergiediagnostik. Allergo J 2002; 11: 492-506

Ring J, Przybilla B, Müller UR: Insektengiftallergie: Aktuelles für die Praxis. Allergo J 1997; 6: 71-72

Sardy M et al.: Recombinant human tissue transglutaminase ELISA for the diagnosis of gluten-sensitive
enteropathy. Clin Chem 1999; 45(12): 2142–2149

Sugai T, Sakiyama Y, Matumoto S: Eosinophil cationic protein in peripheral blood of pediatric patients with
allergic diseases. Clin Exp Allergy 1992; 22: 275-281

Tsuda S, Kato K, Miyasato M, Sasai Y: Eosinophil involvement in atopic dermatitis as reflected by elevated
serum levels of eosinophil cationic protein. J Dermatology 1992; 19: 208-213
10
Allergiediagnostik – symptomorientiert statt Stufenplan
Allergiediagnostik kann sowohl symptomorientiert erfolgen als auch im Sinne einer Ausschlussdiagnostik durchgeführt werden. Für die detaillierte serologische Allergiediagnostik können Einzelallergene und Allergenmischungen sowie rekombinante Allergene eingesetzt werden.
Symptomorientierte Diagnostik/Symptomprofile
Für die symptomorientierte serologische Abklärung wurden Allergenprofile mit den Allergenen
definiert, die am häufigsten die Symptome verursachen – auch unter Berücksichtigung von Kreuzreaktionen. Symptomprofile gibt es für die in vitro Allergieabklärung von Ekzem, Asthma/Rhinitis
(perennial und saisonal) und gastrointestinalen Beschwerden im Kindes- und Erwachsenenalter.
Ekzem
Asthma / Rhinitis
Gastro Kinder
Gastro Erwachsene
f1 Hühnereiweiß
f2 Milcheiweiß
f3 Kabeljau
(Dorsch)
f4 Weizenmehl
f13 Erdnuss
f14 Sojabohne
f17 Haselnuss
d1 Hausstaubmilbe
d1 Hausstaubmilbe
e1 Katzenschuppen /
-epithelien
e5 Hundeschuppen
mx1Schimmelpilze
g6 Lieschgras
t3 Birke
w1 Ambrosie,
beifußblättrig
w6 Beifuß
f1 Hühnereiweiß
f2 Milcheiweiß
f4 Weizenmehl
f13 Erdnuss
f14 Sojabohne
f17 Haselnuss
f31 Karotte
f85 Sellerie
f3 Kabeljau
(Dorsch)
f4 Weizenmehl
f13 Erdnuss
f14 Sojabohne
f17 Haselnuss
f24 Garnele
(Shrimps)
f84 Kiwi
f85 Sellerie
perennial / saisonal
Detaillierte Informationen zu den Einzelallergenen der Symptomprofile: Siehe ab Seite 15.
Anforderungsschein Allergie-Profile
Art.-Nr. 110 188
Anforderungsbogen Allergie-Profile
Den Anforderungsbogen Allergie-Profile (Art.-Nr. 110 188) können Sie bequem per Telefon oder Fax
bei Intermed Service bestellen. Freecall 0800 0850-113 • Freefax 0800 0850-114
11
Spezifische Diagnostik
Anforderungsscheine für die spezifische Allergieabklärung (CAP) anhand von Einzelallergenen und
Allergenmischungen oder den zellulären Antigen-Stimulationstest (CAST) können Sie kostenfrei
bestellen. Freecall: 0800 0850-113 Freefax: 0800 0850- 114
Art.-Nr. 111 458
Art.-Nr. 111 416 Allergieabklärung (CAP)
CAST-Anforderungsbogen
Ausschlussdiagnostik/Screeninguntersuchungen
Mit Weiterentwicklung der symptomorientierten Diagnostik haben die Screeninguntersuchungen
zur Ausschlussdiagnostik an Bedeutung verloren. Durch die Einführung eines Höchstwerts von
€ 65,- pro Behandlungsfall (Quartal) im GKV-Bereich, kann die Ausschlussdiagnostik innerhalb
eines Quartals nicht mehr kostendeckend erbracht werden, wenn ein positives Screeningergebnis
eine weitere Differenzierung erforderlich macht.
Mit diesem Screening erfassen Sie 95 % aller Sensibilisierungen
Anamnesen und körperliche Untersuchung
q
SX1
Screening auf Inhalationsallergene
fx5
Screening auf Nahrungsmittelallergene
q
Bei positiven ScreeningBefund Differenzierung der
Einzelallergene
q
Bei positiven ScreeningBefund Differenzierung der
Einzelallergene
g6
m2
g12
d1
t3
e1
w6
e5
12
Serologische Diagnostik
q
q
Lieschgras
Cladosporium herbarum
Roggen
Hausstaubmilbe
Birke
Katzenschuppen
Beifuß
Hundeschuppen
f1
f2
f3
f4
f13
f14
q
Hühnereiweiß
Milcheiweiß
Kabeljau (Dorsch)
Weizenmehl
Erdnuss
Sojabohne
q
Gesamt-IgE
q
SX1
fx5
Gesamt-IgE
negativ
negativ
positiv
q
IgE-Messung für
Allergenmischungen
bzw. Einzelallergene
Häufige Kreuzreaktionen
Leitallergene und Kreuzreaktionen
Leitallergen Apfel
t3
Birkenpollen
 f35
Kartoffel
 f31
Karotte
Leitallergen Beifuß
f244 Gurke
f218 Paprika
w206 Kamille
f263 Pfeffer grün
f35
Kartoffel
f280 Pfeffer schwarz
w8
Löwenzahn
f25
Tomaten
f87
Melone
w5
Wehrmut
Leitallergen Birke
f49
Grüner Apfel
f242 Kirsche
f94
Birne
f255 Pflaume
f17
Haselnuss
Leitallergen Dorsch
 f264
Aal
 f206
Makrele
 f204
Forelle
 f40
Thunfisch
 f41
Lachs
Leitallergen Ei
 f 75
Eigelb
 f232
Ovalbumin
 f1 Hühnereiweiß
 f233
Ovomucoid
 k208 Lysozoym
Leitallergen Erbse
f13
Erdnuss
f309 Kichererbse
f276
Fenchel
f235 Linse
f219
Fenchelsamen
f14
Sojabohne
f246 Guar
f298 Tragant
f296 Johannisbrot
f15
Weisse Bohne
Leitallergen Garnele
 f80
Hummer
 f258
Tintenfisch
 f23
Krabbe
 f320
Krebs
Leitallergen Getreide
 f5
Roggenmehl
 f4
Weizenmehl
Leitallergen Honig
Verunreinigung durch Pollen (z.B. Kompositen)
Leitallergen Karotte
 f210
Ananas
 f35
Kartoffel
 f271
Anis
 f5
Roggenmehl
 f49
Grüner Apfel
 f85
Sellerie
 f96
Avocado
 f4
Weizenmehl
 t3
Birkenpollen
Leitallergen Knoblauch
 f261
Spargel
 f48
Zwiebel
Leitallergen Milcheiweiß
 f286
Stutenmilch
 f300
Ziegenmilch
Leitallergen Pekanuss
 f256
Walnuss
Leitallergen Pfirsich
 f237
Aprikose
 f 292 Guave
 f92
Banane
 f 255 Pflaume
Leitallergen Reis
 f6
Gerstenmehl
 f5
Roggenmehl
 f7
Hafermehl
 f4
Weizenmehl
 f 8
Maismehl
 g12
Roggenpollen
Leitallergen Sellerie
 f271
Anis
 f31
Karotte
 f269
Basilikum
 f274
Majoran
 f277
Dill
 f283
Oregano
 f276
Fenchel
 f273
Thymian
13
n Birken-Obst-Kreuzreaktivität
n Birken-Hülsenfrüchte-Kreuzreaktivität
Inhalt
Detaillierte Allergenbeschreibungen
Es folgen detaillierte Allergenbeschreibungen einschließlich der Expositionsmöglichkeiten, Kreuzreaktionen und vieler klinischer Erfahrungen. Eine ausführliche Literaturliste ab Seite 34 erleichtert
die Recherche der Originalliteratur.
Übersicht Symptom-Profile
2
Hausstaubmilbe
7 e1d1Medikamente
Katze
3
4
n Antibiotika
e5n Operation/Narkose
Hund
5
f1 Ei
6
f2 Milch
7
f3 Fisch
8
f4 Berufsallergien
Weizen
9
n Allergische Alveolitis – Farmerlunge (IgG)
f13n Allergische
Erdnuss Alveolitis – Taubenzüchter-/
10
f14 Soja
11
Vogelhalterlunge (IgG)
Bäcker
f17n Berufsallergene
Haselnuss
12
f24 Shrimps/Garnele
13
f31 Karotte
14
f84 Kiwi
15
f85 Sellerie
16
®
g6ImmunoCAP
Lieschgras ® Symptom-Profile
17
n ImmunoCAP Ekzem
mx1
Schimmelpilze
18
®
n ImmunoCAP
Asthma/Rhinitis
®
Birke
t3 n ImmunoCAP
Gastro Kinder19
w1n ImmunoCAP
Ambrosie ® Gastro Erwachsene
20
w6 Beifuß
21
n
8
9
en
Literatur
22– 25
Die Grafiken auf den Seiten 10 - 13 sind in Anlehnung an
Phadia-Informationsmaterial erstellt worden, die Seiten
15 - 36 wurden direkt von Phadia übernommen.
Wir bedanken uns für die freundliche Unterstützung.
14
d1 Hausstaubmilbe
Dermatophagoides pteronyssinus
Allergen-Beschreibung
Dermatophagoides pteronyssinus
Kreuzreaktivität
Milbenallergene weisen sowohl allgemeine als auch artenspezifische Determinanten auf. Allergene Determinanten
werden mit anderen Milben der Pyroglyphidae-Familie
geteilt und sind äußerst kreuzreaktiv mit anderen Derma
tophagoides-Arten (2, 3). Außerdem scheint eine eingeschränkte Kreuzreaktivität mit Vorratsmilben (keine Pyro
glyphidae) zu bestehen (3). Einige allergene Proteine der
Milben (z. B. Tropomyosin) sind unter den wirbellosen
Tieren wie z. B. Krabben, Schnecken, Schaben und Chironomiden verbreitet kreuzreaktiv (3).
Familie: Pyroglyphidae
Die Hausstaubmilbe ist in allen Teilen der Erde einer der
häufigsten Auslöser für eine allergische Sensibilisierung.
Dermatophagoides pteronyssinus, D. farinae und D. micro
ceras sind in denselben Gegenden zu finden, aber die geographische Häufigkeitsverteilung ist unterschiedlich.
Milben haben eine Lebenserwartung von zirka 2 bis 3 Monaten. Sie können bis zu 0,3 mm groß werden, leben im
Hausstaub und bevorzugen Wärme sowie eine hohe Luftfeuchtigkeit. Der Milbenkot scheint das eigentliche Allergen
zu sein. Er hat in etwa die Größe eines Pollenkorns und
kann problemlos in der Luft aufgewirbelt werden und in die
Lungenalveolen gelangen (1).
Klinische Erfahrungen
IgE-vermittelte Reaktionen
Studien mit Hausstaubmilben-Allergikern in aller Welt
haben gezeigt, dass Hausstaubmilben einer der häufigsten
Auslöser für Symptome wie ganzjähriges Asthma, Rhinitis
und Konjunktivitis sind, meist in nächtlichen oder frühmorgendlichen Episoden (4).
Allergen-Exposition
Staub, Teppiche, Kissen, Matratzen und Polstermöbel
enthalten biologisches Material, insbesondere menschliche
Hautschuppen, und bilden den Lebensraum der Hausstaubmilben. Andere Expositionsvoraussetzungen sind eine hohe
Luftfeuchtigkeit (> 45 %) und das Wohnen in geringen
Höhen über dem Meeresspiegel.
Es hat sich gezeigt, dass die Reduktion der Milbenallergene
zu einer grundlegenden Verbesserung der Asthmasymptomatik führen kann (5). Bisher scheint der einzige wirksame
Weg zur Verringerung von Hausstaubmilben-Allergenen
eine Reduktion von Luftfeuchtigkeit und Raumtemperatur
zu sein sowie ein hohes Maß an Sauberkeit (4).
3
15
e1 Katze
Epithelgewebe und Hautschuppen
Felis domesticus
Die IgE-vermittelte Sensibilisierung auf Katzen ist ein
Risikofaktor für Asthma. Die Allergen-Exposition spielt
eine kausale Rolle bei der Entwicklung bronchialer Hyperreaktivität und chronischer inflammatorischer Reaktionen
bei Asthmapatienten (11). Kleinkinder, die mit Katzen in
Berührung kommen, zeigten im Vergleich zu Kindern ohne
vergleichbare Exposition dreimal häufiger eine Sensibilisierung beim Pricktest (12).
Familie: Felidae
In Epithelgewebe und Hautschuppen von Katzen enthaltene
Allergene sind einer der häufigsten Gründe für allergische
Atemwegserkrankungen.
Eine Reihe von Katzenallergenen konnte bereits identifiziert
und beschrieben werden (1).
Darüber hinaus kann bereits eine geringe Exposition, wie sie
auch in Haushalten ohne Katzen möglich ist, bei Patienten,
die auf Katzen sensibilisiert sind, zu Symptomen führen (13).
Allergen-Exposition
Teppiche, Matratzen und Polstersessel sind Reservoire von
Katzenallergenen, die an der Kleidung des Menschen haftend,
auch in Umgebungen ohne Katzen gelangen können. Tatsächlich stellt die bedeutendste Quelle von Katzenallergenen in
Klassenzimmern die Übertragung mittels der Kleidung dar.
Außerdem wurde gezeigt, dass Tabakrauch – prä- und postnatal – eine adjuvante Wirkung auf die Sensibilisierung auf
Katzen bei betroffenen Kindern hat (14). Die allergische
Reaktivität auf Pollen kann ebenso durch eine umweltbedingte Vorbelastung mit allgegenwärtigen tierischen
Hautschuppen verstärkt werden (15). Darüber hinaus scheint
eine Katzen- oder Hundeallergie ein wichtiger Faktor bei
der Entwicklung von Allergien auf Labortiere zu sein (16).
Die Vermeidung einer Katzenallergen-Exposition ist eine
wichtige Maßnahme bei der Behandlung von sensibilisierten
Asthmatikern und führt zur Reduzierung von Symptomen
und Medikamentenbedarf (17).
Kreuzreaktivität
Katzenallergiker zeigen auch Reaktionen auf „große Katzen“
wie z. B. Ozelot, Tiger und Löwe (2), eine Untergruppe
dieser Patienten reagiert darüber hinaus auch auf Hunde
und möglicherweise andere Tiere. Serumalbumin ist dabei
die wichtigste gemeinsame Komponente (3, 4). Eine ausgeprägte Kreuzreaktivität besteht sogar zwischen Albuminen von entfernt verwandten Arten wie z. B. Pferd, Rind,
Schwein, Nage- und Pelztiere (5-7). Es gibt jedoch eine
große Variabilität an Patienten und selektiven Sensibilisierungen auf eine begrenzte Anzahl von Arten.
Dabei führt nur das Entfernen der Katze zu einer dauerhaften
Absenkung der Allergenbelastung (18-20).
Es wurde beobachtet, dass Allergien auf feline Hautschuppen
und Schweinefleisch – auch als Schwein-Katze-Syndrom
bekannt (8) – durch IgE-Antikörper ausgelöst werden, die
das Serumalbumin von Schwein und Katze erkennen (9).
Für derart sensibilisierte Patienten können auch andere
Fleischarten gefährlich werden (10).
16
4
e5 Hund
Hautschuppen
Canis familiaris
Kreuzreaktivität
Familie: Canidae
Zudem zeigt sich, dass viele Katzenallergiker auch auf
Hunde allergisch sind. Viele Studien weisen auf die Kreuzreaktivität zwischen einigen Katzen- und Hundeallergenen
hin (3-5).
Es muss von einer ausgeprägten Kreuzreaktivität zwischen
den verschiedenen Hunderassen ausgegangen werden.
Der Hund – ein Verwandter von Wolf, Schakal und Fuchs –
war eines der ersten domestizierten Tiere, die bereits vor
12.000 Jahren eine Lebensgemeinschaft mit dem Menschen
bildeten. Seither haben sich mehr als 800 Hunderassen entwickelt.
Hundeallergene wurden in Serum, Hautschuppen, Fell und
Speichel nachgewiesen (1, 2).
Die Hautschuppen des Hundes sind die am häufigsten inha-lierten Allergene und können bei sensibilisierten Personen
meist Symptome auslösen (1, 2, 5, 6). Dazu gehören Asthma,
allergische Rhinitis und allergische Konjunktivitis. Zwischen
30 und 35 % der Patienten mit Atopien zeigen allergische
Symptome nach Hundeallergen-Exposition (7-9).
Obwohl es je nach Herkunft (z. B. Hautschuppen oder Speichel) Unterschiede zwischen den Allergenen gibt, sind diese
nicht spezifisch für eine Hunderasse. Allerdings variiert die
Allergenkonzentration zwischen und innerhalb der Rassen.
Diese Symptome können auch durch eine indirekte Exposition mit Hautschuppen des Hundes in Schulen, am Arbeitsplatz und in öffentlichen Verkehrsmitteln verursacht werden.
Bei sensibilisierten Personen trägt die wiederholte AllergenExposition zu subklinischen Entzündungen, Überempfindlichkeit und verstärkten asthmatischen Beschwerden
bei (10, 11).
So enthalten die Hautschuppen des Hundes die höchste
Konzentration an hundespezifischen Allergenen. Da tierische
Hautschuppen extrem klein und leicht sind, können sie sich
stundenlang in der Luft halten.
Allergen-Exposition
Die Konzentration an Hundeallergenen in Haushalten mit
einem Hund kann sehr hoch sein, wohingegen die Belastung
in Haushalten ohne Hund – obwohl immer noch nachweisbar – um ein 10- bis 100-faches reduziert ist.
Auch über Ekzeme nach Hundeallergen-Exposition wurde
berichtet (12). Hundeallergien am Arbeitsplatz können bei
Tierpfleger/-inne/n, Beschäftigten in der Pelzindustrie und
in Laboratorien auftreten.
In Haushalten mit Hundeallergenen finden sich die höchsten
Konzentrationen auf dem Wohnzimmerboden, auf den Möbeln
und im Schlafzimmer.
Hundeallergene können aber auch an Orten nachgewiesen
werden, wo sich Hunde nur gelegentlich aufhalten, beispielsweise in Schulen oder Kindertagesstätten. Vermutlich werden die Allergene mit der Kleidung übertragen und können
so in relativ hohen Konzentrationen vorhanden sein.
5
17
f1 Ei
Hühnereiweiß
Gallus spp.
Ei ist ein bedeutender Auslöser für allergische Reaktionen
bei Kleinkindern, eine versteckte Exposition ist häufig.
Spezifische IgE-Antikörper gegen Hühnerei sind in der
Regel die ersten auftretenden Antikörper bei Kindern mit
atopischen Erkrankungen.
Eine Allergie auf Ei wird generell als eine der häufigsten
Ursachen für Nahrungsmittelallergien bei Kleinkindern und
Kindern angesehen (2). Bei Untersuchungen von Kindern
mit Ei-Allergie wurden bei mehr als 65 % der Kinder mit
Ekzemen und Atemwegsbeschwerden IgE-Antikörper gefunden (3).
Ein Hühnerei besteht zu ungefähr 60 % aus Eiweiß und
30 % aus Eigelb. Eiweiß wiederum enthält zirka 88 % Wasser und 10 % Protein.
Die bedeutendsten Allergene im Eiweiß sind Ovomucoid,
Ovalbumin, Ovotransferrin (auch bekannt als Conalbumin)
und Lysozym (1).
Eiweiß-spezifische IgE-Antikörper sind Prädiktoren für die
Entwicklung von atopischen Allergien der Atemwege. In
einer Verlaufsstudie an Kleinkindern, bei der die Autoren zu
dem Schluss kamen, dass eine Empfindlichkeit auf Eiweiß
ein besserer Atopie-Indikator sei als das Gesamt-IgE im
Serum, lag bei Kindern mit Eiweiß-Allergie die Wahrscheinlichkeit höher, bis zum Alter von 7 Jahren eine Inhalationsallergie zu entwickeln (4). Andere Studien zeigen ähnliche
Ergebnisse (5, 6).
Allergen-Exposition
Bewusste Exposition
• GekochteoderroheEier
• BrotundGebäck
• ZahlreicheGerichtewiePfannkuchen,Soßenetc.
Unbewusste Exposition
• Süßigkeiten
• Getränke
• FleischproduktewieWurst,Pastetenetc.
Eiweiß ist oft verantwortlich für die frühzeitige Entwicklung
von Urtikaria und Ekzemen bei Kleinkindern (7).
Eine anhaltende Unverträglichkeit von Eiern bei älteren
Kindern und Erwachsenen ist möglicherweise auf eine
Vogelkäfig- und Hühnerfleisch-Exposition zurückzuführen.
Eine Vielzahl von Nahrungsmitteln kann Ei oder Spuren
von Ei enthalten, und allergische Patienten müssen sich des
versteckten Allergens Ei bewusst sein.
Von bestimmten Impfstoffen, die auf HühnerembryoZellen produziert werden, wird berichtet, dass sie bei der
Injektion schwere allergische Reaktionen hervorrufen (8).
Eine Weiterentwicklung der Impfstoffe scheint das Risiko
für Ei-allergische Kinder verringert oder sogar beseitigt zu
haben (9, 10).
Kreuzreaktivität
• EiervonverwandtenTieren
• GemeinsameAllergenekonnteninEiweißundEigelb
sowie in Serum und Fleisch von Hühnern nachgewiesen
werden.
18
6
f2 Milch
Kuhmilch
Bos spp.
Kuhmilch ist mit einer Prävalenz von 0,5 bis 7,5 % ein
bedeutender Auslöser für allergische Reaktionen bei Kleinkindern (4, 5). Einige Patienten leiden ein Leben lang unter
der Allergie (6). Kuhmilch-induziertes Asthma wird häufig
bei Kleinkindern mit Nahrungsmittel-Überempfindlichkeiten
beobachtet, genauso wie Rhinokonjunktivitis und seröse
Otitis media (7). Eine Kuhmilchallergie bei Kleinkindern
hat eine deutlich bessere Prognose des „Auswachsens“ als
bei älteren Kindern oder Erwachsenen.
Kuhmilch ist ein bedeutender Auslöser für allergische
Reaktionen bei Kleinkindern, eine versteckte Exposition ist
häufig.
Milch enthält viele allergene Proteine, von denen die Caseine,
alpha-Lactalbumin und beta-Lactoglobulin als die wichtigsten Allergene gelten. Die Caseine sind hitzebeständige
Allergene (1).
Da sich die IgE-Antikörper auf Milch wahrscheinlich vor
der klinischen Manifestation der Allergie entwickeln, können
In-Vitro-Messungen hilfreiche Prädiktoren sein (8). Eine
Korrelation zwischen der Konzentration milchspezifischer
IgE-Antikörper und der Entwicklung einer Milchverträglichkeit wurde beobachtet (9, 10).
Allergen-Exposition
Bewusste Exposition
• Milch,KäseundandereMilchprodukte
• BrotundGebäck
• ZahlreicheGerichtewiePfannkuchen,Suppenetc.
Milch und Milchprodukte werden in breitem Umfang in
Konditoreierzeugnissen verwendet. Es wurde auch über
Kontaminationen während der Verarbeitung oder über den
Zusatz von Natriumcaseinat berichtet (2, 3).
Die Symptome bei Kleinkindern sind in der Regel dermatologischer und gastrointestinaler (GI) Natur, häufig mit früh
auftretenden Ekzemen (11). Bleibt die Milchallergie bei
Kindern bestehen, geht die Hautsymptomatik mit zunehmendem Alter zurück, während vermehrt Atemwegs- und GIBeschwerden auftreten (9, 12). Kleinkinder mit einer frühen
Sensibilisierung auf Kuhmilchproteine haben ein erhöhtes
Risiko, später Nahrungsmittelallergien und eine Empfindlichkeit auf inhalative Allergene zu entwickeln (13-15).
Kreuzreaktivität
Andere Reaktionen
• Süßigkeiten
• Garnierungen
• FleischproduktewieSchinken,Wurst,Pastetenetc.
• Milchhydrolysate
• Laktasemangel(Laktoseunverträglichkeit)
• ImmunreaktionenohneIgE-Antikörperbeteiligung
(z. B. Zöliakie)
• MilchvonverwandtenTieren
• GemeinsameAllergenekonnteninMilch,Fleischund
Hautschuppen der Kuh nachgewiesen werden.
Bei Erwachsenen ist Laktasemangel ein häufiger Grund für
die Überempfindlichkeit auf Milch (16).
7
19
f3 Fisch
Dorsch/Kabeljau
Gadus morhua
Allergische Reaktionen auf Fisch sind häufig Ursache einer
Nahrungsmittelallergie. Die Prävalenz variiert in atopischen
Populationen ungefähr zwischen 10 und 40 %. In Norwegen
leidet 1/1000 der Allgemeinbevölkerung unter einer Fischallergie. Während Kuhmilch- und Eiweißallergien bei Kindern mit zunehmendem Alter verschwinden („auswachsen“),
bleibt die Überempfindlichkeit gegenüber Fisch auch in
späteren Lebensabschnitten erhalten (2).
Familie: Gadidae
Der Atlantik-Dorsch spielt bei der Ernährung mit Fisch weltweit die größte Rolle. Er wird frisch, gefroren, geräuchert,
gesalzen und in Dosen verkauft.
Patienten mit Fischallergien zeigen oft dramatische Symptome wie z. B. Asthma oder anaphylaktische Reaktionen.
Manche Patienten, die auf eine bestimmte Fischart allergisch
sind, können unter Umständen andere Arten vertragen.
Die Reaktionen auf Fischallergene sind oft schwer. In zahlreichen Studien wird von systemischen Reaktionen nach dem
Genuss von Fisch berichtet, aber auch nach der Inhalation
von Dampf oder Aerosolen bei der Handhabung oder Zubereitung sowie nach Hautkontakt (3).
Allergen-Exposition
Bewusste Exposition
Extrem empfindliche Patienten erlitten einen anaphylaktischen Schock, nachdem sie in wiederverwendetem Bratöl
zubereitetes Essen zu sich nahmen, oder nach Verwendung
von Utensilien bzw. Behältern, die zuvor mit Fisch in
Kontakt kamen (4).
• FleischvomDorsch/Kabeljau
• Alsnicht-deklarierterBestandteilinindustriellgefertigten
Nahrungsmitteln, wie z. B. in gepökelten Fleischprodukten
• KontaminationvonBratöl,KochutensilienundBehältern
• InhalationvonDampfodergetrocknetenFragmenten
Viele Patienten vermeiden alle Fischarten, andere vertragen
bestimmte Fischsorten, was auf spezifische Allergene
hinweist.
Kreuzreaktivität
Da die Patienten sowohl auf gekochten als auch auf rohen
Fisch reagieren, ist davon auszugehen, dass die Allergene
hitzebeständig sind. Allerdings lassen neuere Studien
vermuten, dass Patienten unterschiedlich auf verarbeiteten
Fisch reagieren können (5) und dass die allergischen Reaktionen unter Umständen auch artspezifisch sind (3, 6).
Spezies innerhalb der Gruppe der Fische, beispielsweise die
Gadiformes (Dorsch/Kabeljau und Seehecht) und Scombri
dae (Makrele und Thunfisch), scheinen über gemeinsame
allergene Bestandteile zu verfügen. Die Überschneidung der
Allergenspezifität zwischen den Gruppen ist wahrscheinlich
nur gering. Das wichtigste Dorschallergen (Parvalbumin)
scheint jedoch in vielen Fischarten vertreten zu sein (1).
20
8
f4 Weizen
Weizenmehl
Triticum aestivum
Familie: Triticeae
Weizen gehört zu den sechs wichtigsten Nahrungsmitteln,
die IgE-vermittelte allergische Reaktionen bei Kindern
auslösen.
Weizen ist eines der wichtigsten Getreide in der Familie
der Süßgräser und ein wichtiger Bestandteil der Ernährung
weltweit.
IgE-vermittelte allergische Reaktionen auf aufgenommenes
Weizenprotein beinhalten gastrointestinale, respiratorische
und kutane Symptome (3). Sie treten in der Regel innerhalb
einer Stunde nach Aufnahme des Weizens auf. Die Betroffenen sind normalerweise seit dem Kleinkindalter sensibilisiert (4), und die klinische Reaktivität verschwindet vor dem
Erwachsenenalter.
Es gibt verschiedene Weizenarten, von denen der hexaploide
Triticum aestivum die bei weitem bedeutendste in der westlichen Welt ist.
Die Anteile der wichtigsten Proteine im Weizen (Albumine,
Globuline und Glutene) variieren je nach Weizenart. Aufgrund dieser Variabilität sind die Reaktionen auf verschiedene Weizensorten nicht konsistent.
Eine Weizen-Exposition kann zu verschiedenen lebensbedrohlichen, anaphylaktischen Reaktionen führen (5). Die weizenabhängige, bewegungsinduzierte Anaphylaxie (WDEIA) ist
eine schwere IgE-vermittelte allergische Reaktion, die durch
Aufnahme von Weizen oder Weizenmehl und nachfolgende
intensive körperliche Bewegung ausgelöst wird (6-10).
Allergen-Exposition
Bewusste Exposition
Eine Sensibilisierung durch Inhalation kann zum Bäckerasthma führen, einer häufigen Allergie in der Backwarenindustrie (11, 12). Zu anderen allergischen Beschwerden
durch eine Weizen- oder Weizenstaub-Exposition kann es
auch bei Mitarbeitern der Tier-, Backwaren- und Nahrungsmittelindustrie sowie in Mühlen kommen.
Weichweizen mit geringerem Proteingehalt wird für Kekse,
Kuchen und sonstiges Gebäck verwendet, härterer Weizen
mit höherem Proteingehalt für Brot, Grieß, Couscous, Makkaroni und Pasta. Hartweizen dient als Ausgangsstoff für
italienische Pasta, indisches Fladenbrot (Chappatis) und chinesische Nudeln. Darüber hinaus ist Weizen ein Grundstoff
für alkoholische Getränke wie Bier.
Andere Reaktionen
Die Weizenallergie und die Zöliakie sind zwei verschiedene
Krankheitsbilder. Die Zöliakie ist eine dauerhafte, nicht
durch IgE vermittelte Reaktion auf eine Glutenunverträglichkeit.
Weizen wird zur Fütterung von Vieh verwendet. Weizenstärke wird in Leim und beim Zuschnitt von Textilien eingesetzt.
Kreuzreaktivität
Weitere Informationen zur Zöliakie erhalten Sie gern auf
Anfrage.
den unterschiedlichen Weizenarten und von einer gewissen
Kreuzreaktivität mit Gräserpollen ausgegangen werden (1, 2).
9
21
f13 Erdnuss
Hülsenfrüchte
lebensbedrohliche – Reaktion erfolgt in der Regel bei der
ersten Exposition. Es ist noch nicht geklärt, ob diese Reaktion durch die eigentliche Kreuzreaktivität ausgelöst wird
oder durch die Koexistenz unterschiedlicher Allergien bei
umfassend atopischen Personen.
Arachis hypogaea
Familie: Fabaceae
Obwohl die Erdnuss mit verwandten Bohnen und Hülsenfrüchten homologe Proteine gemeinsam hat, zeigen die
meisten Patienten keine klinischen Reaktionen auf andere
Hülsenfrüchte (4-6). Und obwohl zu erwarten wäre, dass bei
Erdnussallergikern ein hohes Risiko kreuz- oder koreaktiver
Reaktionen auf Sojabohnen besteht (Mitglied derselben
Familie), ergaben Nahrungsmittel-Blindtests nur eine geringe
Reaktionsrate (4). Es ist jedoch nach wie vor ungeklärt, ob
Erdnussallergiker Sojabohnen meiden sollten oder nicht (7).
Die Erdnuss ist keine Nuss, sondern der Keim einer Hülsenfrucht, die bodennah wächst und deren Früchte im Gegensatz zu den Baumnüssen (Walnuss, Mandel) im Erdreich
reifen. Die Erdnuss ist – anders als die Baumnüsse – ein
Mitglied der Familie der Fabaceae bzw. der Hülsenfrüchte.
Sie wurde zunächst in Südamerika angebaut. Portugiesische
Entdecker brachten die Erdnuss nach Afrika, und ausgehend
von dort fand sie weltweit Verbreitung.
Allergen-Exposition
Bewusste Exposition
Erdnüsse werden überwiegend in Form von Erdnussbutter
und als Knabberartikel (geröstet, gesalzen, im Ganzen oder
getrocknet) konsumiert, aber auch als Bestandteil anderer
Nahrungsmittel.
Die Erdnuss ist sowohl bei Erwachsenen als auch bei Kindern
eine bedeutende Ursache für ernsthafte Nahrungsmittelallergien. Eine Erdnussallergie beginnt normalerweise in der
Kindheit und bleibt im Gegensatz zu anderen Nahrungsmittelallergien häufig ein Leben lang bestehen. Nur etwa 20 %
der jungen Kinder entwickeln eine Verträglichkeit (6, 8).
Erdnüsse sind in Süßigkeiten und Backwaren zu finden. Das
aus ihnen gewonnene Erdnussöl ist weit verbreitet. Erdnussmehl ist ein wichtiger Bestandteil in einer Vielzahl von verarbeiteten Nahrungsmitteln. Außerdem ist zu bedenken, dass
Erdnüsse häufig auch als Zutat für Speisen in Restaurants
mit asiatischer oder afrikanischer Küche verwendet werden.
Allergische Reaktionen auf Erdnüsse können schwach bis
mäßig ausfallen, aber im Vergleich zu anderen Nahrungsmittelallergenen besteht ein hohes Risiko für schwere
oder sogar tödliche Ereignisse (9). Atopische Dermatitis,
Angioödeme, Asthma, Diarrhöe, Übelkeit und Erbrechen
sowie Anaphylaxien wurden beobachtet. Urtikaria kann
ein prominentes Symptom sein (10). Obwohl Asthma nicht
häufig beobachtet wird, kann es ein bedeutsames Symptom
bei Erdnussallergikern sein. Da eine schwere Erdnussallergie bei Asthmakindern ein hohes Anaphylaxie-Risiko birgt,
ist es sinnvoll, alle Kinder mit schwerem Asthma auf eine
Erdnussallergie zu untersuchen (11). Erdnusshaltiger Staub
kann als inhalatives Allergen wirken.
Kreuzreaktivität
Bei 25 bis 50 % der Erdnussallergiker kommt es gleichermaßen auch zu allergischen Reaktionen auf Baumnüsse
(Walnuss, Cashew, Pekannuss und Pistazie), die sich trotz
der Zugehörigkeit der Baumnüsse zu einer anderen botanischen Familie entwickeln (1-3). Eine – unter Umständen
22
10
f14 Soja
Sojabohne
die eine erhebliche Kreuzreaktivität mit anderen Mitgliedern
der Hülsenfrüchte-Familie aufweisen (6). Während diskutiert
wird, ob eine Ernährung ohne Hülsenfrüchte für allergische
Patienten klinisch relevante Vorteile bietet, bestätigen verschiedene Berichte Kreuzreaktivitäten mit Erbsen, Linsen,
Erdnüssen, Lima- sowie roten und weißen Bohnen.
Glycine max (Soja hispida)
Familie: Fabaceae
Sojabohnen sind getrocknete reife Samen und Hülsenfrüchte
mit hohem Proteingehalt, die als Nahrungsmittel für Mensch
und Tier angebaut werden. Sie sind eine wichtige Nahrungsquelle für viele Vegetarier und Veganer. Das Wort Soja ist
vom japanischen Wort „Shoyu“ (Sojasoße) abgeleitet.
Die Sojabohne wird als „klassisches Nahrungsmittelallergen“
(8) angesehen, auf das Kinder häufig allergische Reaktionen
zeigen. Diese umfassen vor allem Magen-/Darm- und Hautprobleme, aber auch Atemwegsbeschwerden und schwere
allergische Reaktionen. Da Sojabohnen in zunehmend mehr
Nahrungsmitteln enthalten sind, werden sie als Ursache für
allergische Reaktionen möglicherweise noch unterschätzt (9).
Es wird nach wie vor diskutiert, ob Sojaprodukte ein sicherer
Ersatz für Kinder mit Kuhmilchallergie sind. In einigen
Ländern wird diese Alternative empfohlen, sofern vorausgehende Untersuchungen keine bestehende Sojaallergie ergeben haben (10). Dem stehen Studien gegenüber, die über die
Entwicklung einer Sojaallergie nach Verwendung von Sojaprodukten berichten bzw. bei etwa einem Viertel Kuhmilchsensitiver Patienten Allergien auf Sojaprotein beobachteten
(11, 12). Deswegen wird in einigen Ländern empfohlen zu
stillen und Produkte mit geringerem allergenen Potential zu
konsumieren (13, 14). Es wurde auch über Patienten mit IgEvermittelten Symptomen nach der Aufnahme von Erbsen,
Bohnen, Linsen, Erdnüssen oder Sojabohnen berichtet (15).
Sojahaltiger Staub kann als inhalatives Allergen wirken. Aus
zahlreichen Teilen der Welt wird über epidemisches Auftreten von Asthma in der Umgebung von Häfen, in denen Sojabohnen verladen werden, berichtet (16-20). Eine große Anzahl
an Todesfällen, vermutlich mit anaphylaktischem Geschehen,
ist bekannt. Arbeitsplatzbezogene Asthmaerkrankungen bei
Bäckern und Produktionsmitarbeitern in der Nahrungsmittelindustrie können durch Sojamehl verursacht werden (21, 22).
Allergen-Exposition
Bewusste Exposition
Die Bohne wird frisch, verarbeitet zu Sojamehl oder zu Öl
gepresst angeboten. Sojaöl wird vielfältig genutzt, z. B. in
Salatölen und Margarine. Während einige Allergiker Sojaöl
(nicht kalt gepresst, Expeller-gepresst oder als Auszugsöl)
und Sojalecithin problemlos zu sich nehmen können, reagieren extrem allergische Patienten unter Umständen bereits auf
Spuren von Sojaprotein in Sojaöl und Sojalecithin (1).
Sojabohnen und daraus gewonnene Produkte (Miso, Tofu,
Natto, Douchi etc.) sind wichtige Bestandteile der Ernährung
in Asien. Sojasoße oder Shoyu ist ein fermentiertes Produkt
aus Sojabohnen und Weizen.
Sojaöl wird zudem sowohl in industriellen Komponenten als
auch in Linoleum und Kleber in der Sperrholzherstellung
verwendet und gilt in diesem Industriezweig als Allergen.
Sojaproteine sind häufig in Fleischprodukten, Brot und ande-ren industriell produzierten Nahrungsmitteln enthalten (2).
Die Liste der potentiell gefährlichen Nahrungsmittelprodukte
wird immer länger. Beispiele hierfür sind u. a. Wurstprodukte
(3), Pizza (4) und Süßigkeiten, die Sojalecithin enthalten (5).
Kreuzreaktivität
In Studien zur Allergenität wurde bereits herausgefunden,
dass Sojabohnen mehrere antigene Bestandteile enthalten,
11
23
f17 Haselnuss
Baumnüsse
Corylus avellana
Kreuzreaktivität
den unterschiedlichen Spezies der Gattung ausgegangen werden (1). So kann eine Kreuzreaktivität zwischen Haselnuss
und Haselnusspollen auftreten (2), außerdem gibt es einen
Zusammenhang zwischen einer Birkenpollenallergie und der
Sensibilisierung durch Haselnüsse, Äpfel, Kiwis, Karotten,
Kartoffeln und anderem Gemüse (3-4). Bei Birkenpollenallergikern mit einem Oralen-Allergie-Syndrom besteht häufig
auch eine Allergie gegen Äpfel und/oder Haselnüsse (5).
Familie: Corylaceae (Betulaceae)
Der Begriff „Haselnuss“ wird meist für Nüsse aller Pflanzen
der Gattung Corylus, wie z. B. C. silvestris, C. maxima und
C. columna verwendet.
Diese wilden Nüsse wachsen in Büscheln an Haselnusssträuchern in gemäßigten Klimazonen weltweit. Die Hasel
verbreitet sich aggressiv und ist besonders in Europa häufig
anzutreffen.
Zudem wurde eine beachtliche Kreuzreaktivität zwischen den
Pollen von Platanus acerifolia (Platane), Haselnuss und Banane beschrieben (6). Eine teilweise Kreuzreaktivität wurde
zwischen Haselnuss und Macadamianuss beobachtet (7).
Italien, Spanien, Frankreich und die Türkei sind führend
beim Haselnussanbau. Im Allgemeinen fallen die Nüsse im
Herbst vom Strauch ab, werden vom Boden aufgesammelt
und anschließend geschält und getrocknet.
Allergen-Exposition
Bewusste Exposition
Die Haselnuss ist ein gängiger Auslöser von Nahrungsmittelallergien (8-10). Eine allergische Sensibilisierung
kann bereits in frühen Lebensjahren erfolgen (11). Die
allergischen Reaktionen auf Haselnüsse reichen von oralen
Allergiesyndromen bis hin zu schweren anaphylaktischen
Reaktionen (12). Eine Haselnussallergie wird häufig bei
Patienten mit Birkenpollenallergie beobachtet.
Die Nüsse werden gehackt, gemahlen, geröstet, blanchiert,
in Scheiben geschnitten und als Mehl oder Paste in Süßigkeiten aller Art verwendet. Außerdem werden sie im Ganzen
als Zwischenmahlzeit verzehrt. Haselnüsse finden wegen
ihres Geschmacks und ihrer Konsistenz auch in pikanten
Gerichten Verwendung wie z. B. in Salaten oder Hauptgerichten.
Symptome einer Nahrungsmittelallergie bei Pollenallergikern treten in der Regel gemäßigt und beschränkt auf die
Mundhöhle auf (Orales-Allergie-Syndrom). Eine Haselnussallergie ohne begleitende Pollenallergie ist eher selten, die
Symptome sind in der Regel aber schwerer und häufig
systemisch (13-14).
Die Haselnuss findet breite Anwendung und kann daher
auch als „verstecktes“ Allergen vorhanden sein. So ist beispielsweise Nougat – eine Zutat in Sekundärprodukten wie
Konfekt – ein Haselnusserzeugnis.
24
Allergien auf Erdnüsse (Hülsenfrucht) und andere Nüsse
(Walnuss, Haselnuss, Paranuss, Pekannuss) treten häufig
in den ersten Lebensjahren zum ersten Mal auf, bleiben im
Allgemeinen bestehen und können schwere und potentiell
tödliche allergische Reaktionen auslösen.
12
f24 Shrimps/Garnele
Schalentiere
Von den sieben entdeckten Allergenen scheinen zwei noch
bei anderen Krebstieren (Crustacea) vorzukommen.
Bei einem anderen handelt es sich möglicherweise um
ein ausschließlich bei Garnelen auftretendes spezifisches
Allergen (1).
Pandalus borealis, Penaeus monodon, Metapenaeus joyneri und
Metapenaeopsis barbata
Familien: Pandalidae (Pandalus borealis)
Penaeidae (Penaeus monodon, Metapenaeus joyneri und
Metapenaeopsis barbata)
Klinische Erfahrung
Shrimps oder Garnelen leben in flachen und tiefen Gewässern in allen Teilen der Welt. Die größere Art kommt
meist im Pazifik vor und wird als Garnele (engl.: prawn)
bezeichnet.
Garnelen gelten als potente Allergenquelle sowohl bei
Lebensmittel- als auch bei Berufsallergien. Während sich
Allergien gegen Kuhmilch und Eiweiß bei vielen Kindern
auswachsen, kann die Hypersensitivität gegen Krebstiere bis
ins Erwachsenenalter bestehen bleiben (2).
Die Garnelen-Allergie ist eine häufige Ursache von Anaphylaxie bei Erwachsenen (3, 4). Auch andere allergische
Reaktionen, wie Urtikaria, Angioödeme, respiratorische
Symptome und Magen-Darm-Beschwerden, sind wissenschaftlich dokumentiert (4).
Allergen-Exposition
Bewusste Exposition
Verschiedene Shrimps-Arten werden weltweit konsumiert
und durch die Popularität des asiatischen Essens steigt der
Verzehr von rohen und gekochten Shrimps stetig an.
Gegen Garnelen allergische Patienten leiden häufig an
Atemwegsallergien. Ferner gilt die Garnele als Berufsallergenquelle bei Menschen, die in den Bereichen Fischverarbeitung oder Fischfang tätig sind (5).
Das Fleisch von Shrimps oder Garnelen wird in Dosen, paniert, tiefgefroren, in der Schale oder getrocknet angeboten.
Einige Hauptallergene von Schalentieren sind hitzebeständig
und wasserlöslich und können daher durch den Kochprozess
als Schwebstoffe im Dampf in die Atmosphäre gelangen.
Auch die lebensmittelbedingte anstrengungsinduzierte
Anaphylaxie nach dem Verzehr von Garnelen ist berichtet
worden (6).
Garnelen können auch als undeklarierte Zutaten in verarbeiteten Fischprodukten und Snacks vorkommen.
Kreuzreaktivität
Häufig vorkommende Hauptallergene wurden in Garnelen,
Krabben, Hummer und Langusten identifiziert. Eines dieser
Hauptallergene ist das Tropomyosin, das sich nicht nur in
Garnelen, sondern auch in Milben, Küchenschaben und
anderen Insekten findet.
13
25
f31 Karotte
Gemüse
Die Karotte enthält mehrere Allergene, die eine Kreuzreaktivität mit Birkenpollenallergenen zeigen. Ungefähr 70 %
der Europäer, die gegen Birkenpollen allergisch sind, können
nach dem Verzehr kreuzreaktiver Nahrungsmittel mit Symptomen reagieren.
Daucus carota
Familie: Apiaceae
Die Karotte gehört zur selben Familie wie die Petersilie und
besitzt grüne gefiederte Blätter und lange, schlanke, rübenartige, orangefarbene Speicherwurzeln, die roh oder gekocht
verzehrt werden. Wilde Karotten weisen kleine, holzige
Pfahlwurzeln auf, durch Selektion und Züchtung gelang die
Veredelung zu kultivierten Sorten.
Bei einigen Allergikern kann auch eine Kreuzreaktivität
gegenüber Beifuß auftreten. Eine Karottenallergie, die mit
einer Sensibilisierung gegen Sellerie, Gewürze, Beifuß und
Birkenpollen einhergeht, wird häufig als „Sellerie-BeifußGewürz-Syndrom“ oder „Sellerie-Karotte-Birke-BeifußGewürz-Syndrom“ bezeichnet (6, 7).
Allergen-Exposition
Bewusste Exposition
Klinische Erfahrung
Karotten werden in Nahrungsmitteln auf vielfältige Weise
verwendet, z. B. in Suppen, Säften und Eintopfgerichten.
Sie sind reich an Zucker und seit mehr als 2000 Jahren für
ihre gesundheitsfördernden Eigenschaften und auch für ihren
hohen Vitamin-A-Gehalt bekannt.
Im Allgemeinen kann die Karotte bei sensibilisierten Personen Nahrungsmittelallergien, Orales-Allergie-Syndrom und
Asthma auslösen (8, 9, 10). Die Karottenallergie ist in vielen
Fällen mit einer Allergie gegen Birkenpollen assoziiert (2, 3).
Wissenschaftlichen Belegen zufolge betrifft die Karottenallergie bis zu 25 % der Nahrungsmittelallergiker (4). Das
am häufigsten beschriebene Symptom ist das Orale-AllergieSyndrom. Es treten jedoch auch andere Symptome wie
Angioödem, Urtikaria, Dyspnoe, Schwindel, Engegefühl in
Hals oder Brust, Dysphagie, Heiserkeit, Konjunktivitis und
Rhinitis auf (11).
Karotte kann in Speiseeis und Kuchen enthalten sein.
Kreuzreaktivität
Eine ausgeprägte Kreuzreaktivität ist unter den verschiedenen Arten der Familie Apiaceae zu erwarten. Zu dieser
Familie gehören Karotte, Sellerie, Fenchel, Anis, Kümmel,
Dill, Liebstöckl und Petersilie (1).
Schwere Reaktionen gegen Karotte kommen selten vor,
wurden jedoch bereits dokumentiert (12, 13). Ähnlich wie
bei anderen Nahrungsmitteln kann auch hier bereits durch
winzige Mengen des Allergens eine Anaphylaxie ausgelöst werden. In diesem Zusammenhang wurde von einem
Patienten berichtet, der einen anaphylaktischen Schock
entwickelte, weil er versehentlich Karotte als verstecktes
Allergen in Speiseeis verzehrt hatte (12).
In europäischen Ländern bilden Gemüsesorten aus der
Familie Apiaceae häufig die Ursache für Pollen-assoziierte
Nahrungsmittelallergien (2, 3). Da bis zu 25 % der Nahrungsmittelallergiker in dieser Region gegen Karotte allergisch sind (4), ist es wichtig, diese Patienten auf allergische
Rhinitis und/oder Asthma hin zu untersuchen. Am häufigsten
wurde im Zusammenhang mit Karottenallergie von einer
Kreuzreaktivität gegen Birkenpollen, Sellerie sowie gegen
eine Reihe anderer Gemüsesorten und Gewürze berichtet (5).
26
Auch die allergische Kontaktdermatitis nach dem Genuss
von Karotte wurde beschrieben (14).
14
f84 Kiwi
Obst
Actinidia deliciosa
Kreuzreaktivität
Ungefähr 30 bis 50 % der Menschen, die gegen Latex allergisch sind, zeigen eine assoziierte Überempfindlichkeit gegen einige pflanzliche Nahrungsmittel, insbesondere gegen
frisches Obst. Diese Assoziation zwischen Latexallergie und
Allergie gegen pflanzliche Nahrungsmittel wird als „LatexObst-Syndrom“ bezeichnet (1). Eine zunehmende Anzahl von
Pflanzen, wie beispielsweise Avocado, Banane, Esskastanie,
Kiwi, Pfirsich, Tomate, Kartoffel und Paprika wurde bereits
mit diesem Syndrom in Zusammenhang gebracht (2).
Eine Kreuzreaktivität zwischen Kiwi und Pflanzen, die
Profilin (3) oder Lipidtransferproteine (4) enthalten, ist
ebenfalls zu erwarten. Lieschgras, Roggen, Beifuß und Birkenpollen zeigen nachweislich eine starke Kreuzreaktivität
mit einigen Kiwiallergenen.
Familie: Actinidiaceae (Dilleniaceae)
Kiwis werden hauptsächlich in Neuseeland, Nordamerika
und Frankreich angebaut und sind das ganze Jahr über
erhältlich. Die ovale Frucht ist bis zu acht Zentimetern lang
und besitzt eine braune Schale mit kurzen, harten, braunen
Härchen. Das Fruchtfleisch ist normalerweise hellgrün und
angenehm säuerlich im Geschmack.
Allergen-Exposition
Bewusste Exposition
Kiwis sind ganzjährig verfügbar, weil die Früchte sich sehr
gut lagern lassen und sowohl auf der Nord- als auch auf der
Südhalbkugel angebaut werden. Die Früchte werden aus
der Hand gegessen oder als Appetitanreger, in Salaten, in
Fisch-, Geflügel- und Fleischgerichten sowie in Pasteten,
Pudding und Kuchen serviert. Die noch leicht unreifen
Früchte, die reich an Pektin sind, werden für die Herstellung
von Gelee, Marmelade und Chutney ausgewählt.
Klinische Erfahrung
Die bei Kiwiallergie vorkommenden Symptome sind meist
dem Oralen-Allergie-Syndrom (OAS) zuzuordnen. Neben
dem am häufigsten auftretenden Symptom OAS wurden
auch Rhinitis, Asthma, Urtikaria und sogar schwere anaphylaktische Reaktionen sowie lebensmittelbedingte, anstrengungsinduzierte Anaphylaxie beschrieben (5, 6, 7, 8, 9).
Da die Kiwi Enzyme ähnlich dem Papain enthält, kann die
rohe Frucht als Zartmacher für Fleisch eingesetzt werden.
Kiwi kann in Soßen, Speiseeis, Brot und verschiedenen Getränken einschließlich Wein enthalten sein.
15
27
f85 Sellerie
Gemüse
tivität mit anderen Mitgliedern der Familie Apiaceae, wie
Anis, Fenchel, Koriander, Kreuzkümmel, Kümmel, Karotte,
Dill, Liebstöckl und Petersilie (4, 5). Das Syndrom wird bei
Frauen häufiger als bei Männern beschrieben und kann mit
schweren Symptomen einhergehen, die bis hin zu anaphylaktischen Reaktionen führen können (6).
Apium graveolens
Familie: Apiaceae
Sellerie wurde erstmals ungefähr 1200 v. Chr. erwähnt. Die
blassgrünen, fleischigen Stängel werden roh oder gekocht
gegessen. Die Samen werden getrocknet und als Gewürz
verwendet. Im Hinblick auf die Allergenität besteht zwischen den Stängeln (Stangensellerie), den Samen und der
Wurzel, die auch als Knollensellerie bezeichnet wird, kein
nachweisbarer Unterschied.
Klinische Erfahrung
Sellerie kann orale Symptome auslösen und darüber hinaus
häufig auch akute generalisierte Symptome induzieren, wie
beispielsweise schwere Larynxödeme, Bronchialasthma,
Urtikaria oder allergischen Schock (7). Ebenfalls beschrieben wird das Orale-Allergie-Syndrom, dessen Symptome
nachweislich schwerer sind als bei Reaktionen gegen andere
Gemüsesorten (8).
Allergen-Exposition
Bewusste Exposition
Selleriewurzel wird nicht nur roh in Form von Salat, sondern
auch als gekochtes Gemüse und als Bestandteil von Soßen
und Suppen verzehrt. Die getrocknete und gemahlene Selleriewurzel wird häufig als Zutat für Gewürzmischungen
verwendet. Sellerie ist ein guter Kaliumlieferant.
Der erste beschriebene Fall einer allergischen Reaktion
gegen Selleriewurzel geht auf das Jahr 1926 zurück (9).
Seitdem wurde in zahlreichen Studien auf der ganzen Welt
und besonders in europäischen Ländern die hohe Prävalenz
von Sellerieallergien, vor allem auch im Zusammenhang mit
der Kreuzallergie gegen Pollen, dokumentiert (10, 11, 12).
Sellerie wird in der traditionellen orientalischen Medizin als
Mittel zur Regulierung des Blutdrucks und der Nierenfunktion verwendet. Außerdem gibt es Tees aus Selleriesamen.
Eine Reihe von Gewürzen enthält ebenfalls Sellerie, der
jedoch nicht immer zwingend deklariert ist.
Bei einer in Deutschland durchgeführten Untersuchung
waren von 167 Patienten mit Pollen-assoziierter Nahrungsmittelallergie 70 % gegen Sellerie sensibilisiert und 14 %
berichteten von einer Allergie gegen Sellerie (13). Im Rahmen einer Schweizer Studie wurden 229 Patienten untersucht,
bei denen im Zeitraum von 1983 bis 1987 eine Allergie vom
Soforttyp gegen mindestens ein bestimmtes Nahrungsmittel
diagnostiziert worden war. Die Ergebnisse zeigten, dass
Sellerie bei 44,5 % der Testpersonen für die allergische
Reaktion verantwortlich war, gefolgt von Gewürzen
(16,6 %) und Karotte (14,4 %) als Allergieauslöser (6).
Kreuzreaktivität
Mehrere Studien haben gezeigt, dass Sellerie stark mit
Birken- und Beifußpollenallergie assoziiert ist, häufig als
„Birke-Beifuß-Sellerie-Syndrom“ oder, wenn Karotten und
Gewürze beteiligt sind, als „Sellerie-Karotte-Birke-BeifußGewürz-Syndrom“ bezeichnet (1, 2, 3). Prävalenter ist
wissenschaftlichen Belegen zufolge jedoch die Kreuzreak-
28
16
g6 Lieschgras
Gräserpollen
Phleum pratense
Familie: Poaceae (Gramineae)
Unterfamilie: Pooideae
Tribus: Agrostideae
Die Allergie auf Wiesenlieschgras-Pollen ist weit verbreitet.
Wiesenlieschgras ist in kühlen Klimazonen während des
Sommers einer der Hauptauslöser von allergischer Rhinitis,
Asthma und allergischer Konjunktivitis (7).
Eine EU-Untersuchung zu Atemwegsbeschwerden ergab,
dass Erwachsene, die in ihrer Kindheit auf einem Bauernhof
lebten, weniger empfindlich auf Wiesenlieschgras sind und
generell ein geringeres Risiko von rhinitischen Beschwerden
aufgrund von Pollen haben (8).
Lieschgras-Pollen induzieren bei sensibilisierten Personen
häufig Heuschnupfen, Asthma und Konjunktivitis. Das
Wiesenlieschgras ist eines der weltweit am weitesten
verbreiteten Gräser und eine der gebräuchlichsten Tierfutterpflanzen. Am besten wächst es in kühleren, feuchten
Klimazonen.
Wiesenlieschgras ist in Mittelmeerländern wie Spanien ein
äußerst prävalentes Aeroallergen (9). In einem Birken- und
Ambrosien-freien Gebiet in Spanien waren 97,9 % der
Pollenallergiker empfindlich auf Wiesenlieschgras und
Roggen (10). Die stärkste Verbindung zwischen bronchialer
Hyperreaktivität und spezifischer IgE-Antwort wurde mit
Wiesenlieschgras beobachtet (11).
Eine Reihe von allergenen Proteinen des Wiesenlieschgrases
konnte bereits identifiziert und beschrieben werden (1).
Allergen-Exposition
Wiesenlieschgras blüht vom Früh- bis zum Mittsommer. Es
ist weit verbreitet auf Feldern, Weiden und am Straßenrand.
Es wird auf Weiden als Futter gesät und ist im Heu häufig
zu finden.
Bei allergenspezifischen IgE-Tests an 7.099 Erwachsenen
mit Asthma und/oder Rhinitis in Schweden waren Wiesenlieschgras, Katze und Birke die häufigsten Allergene. Von
diesen Patienten waren 65 % durch mehrere Allergene
sensibilisiert, 35 % nur durch ein Allergen – meist Wiesenlieschgras (70 %) (12).
Kreuzreaktivität
verwandten Gräsern ausgegangen werden, insbesondere bei
Gräsern der Unterfamilie Pooideae (2, 3).
Wiesenlieschgras-Pollen haben offensichtlich gemeinsame
Allergene mit Tomate, Erdnuss, Kiwi sowie anderen
Früchten und Gemüsen (4, 5). Es gibt auch gemeinsame
IgE-bindende Epitope mit Glykoproteinen (Latexallergene),
was teilweise das Auftreten von klinischen Symptomen bei
Pollenallergikern nach Kontakt mit Latex erklärt (6).
17
29
mx1 Schimmelpilze
Mischung
Penicillium notatum
Aspergillus fumigatus
Alternaria alternata
Kreuzreaktivität
Es ist davon auszugehen, dass verschiedene Spezies einer
Schimmelpilzgattung eine ausgeprägte Kreuzreaktivität
aufweisen (1).
Viele Schimmelpilzarten enthalten Enolasen als Hauptallergenkomponente, wodurch eine Kreuzreaktivität unter
den Schimmelpilzen bedingt ist (2).
Diese Schimmelpilzmischung enthält die wichtigsten Innenraum- und Außenraum-Schimmelpilze.
Allergen-Exposition
Penicillium ist einer der Schimmelpilze, die am häufigsten
zu positiven Ergebnissen bei allergischen Patienten führen.
Inhalation der Sporen kann zu asthmatischen Symptomen
führen. Eine Sensibilisierung gegen Penicillium steht in
keiner Verbindung zu Reaktionen auf das Antibiotikum
Penicillin.
Penicillium notatum ist ein blau-grüner Pilz, der sich auf
verschimmeltem Brot, Früchten und Nüssen findet. Er wird
zur Herstellung von Blauschimmelkäse eingesetzt. Penicil
lium ist weit verbreitet z. B. in Erdboden, Kompost, an
feuchten Fenstern, an Kühlschranktüren, Plastikverschlüssen.
Cladosporium herbarum ist der am häufigsten verbreitete
Schimmelpilz in der Luft. Auf verrottendem Laub bzw.
anderen Pflanzenteilen ist Cladosposium herbarum meist zu
finden. Ebenso besiedelt er Kühlschränke, Nahrungsmittel,
feuchte Fensterrahmen, Cremes und viele andere Orte.
Cladosporium herbarum: In einer finnischen Studie wurden
1.300 Kinder mit Asthma untersucht. 7,1 % der Kinder
hatten positive Allergie-Tests auf Cladosporium herbarum.
Die Inhalation von Aspergillus fumigatus kann zu schwerwiegenden Symptomen führen, z. B. allergisches Asthma,
Bronchopulmonale Aspergillose. In diesen Fällen sind spezifische IgE-Antikörper nachweisbar. Auch die extrinsische
allergische Alveolitis, wie die sogenannte Farmer Lunge
und die invasive Aspergillose sind mit diesem Schimmelpilz
verknüpft.
Aspergillus fumigatus wird auch in verwesenden Pflanzenabfällen, Tabak, Kartoffeln usw. gefunden. Im Vergleich
zu den anderen Aeroallergenen ist die Konzentration der
Sporen in der Luft generell niedrig, kann aber dennoch lokal
sehr hoch sein.
Alternaria alternata ist weitverbreitet und kommt vorwiegend im Freien vor, insbesondere im Erdreich, Silofutter,
Kompost, auf verrottetem Heu, teilweise auch auf pflanzlichen Nahrungsmitteln. Die Sporen treten in großer Zahl
von Mai bis November mit Spitzenwerten im September
auf.
30
Alternaria ist häufig Auslöser von allergischer Rhinitis und
Asthma (3-6). Eine Sensibilisierung gegen Alternaria kann
auch am Arbeitsplatz erfolgen, z. B. in Gärtnereien, Bauernhof, Bäckereien und in der Zellstoffindustrie.
18
t3 Birke
Weißbirke
Baumpollen
Betula verrucosa
Kreuzreaktivität
Erwartungsgemäß wird häufig eine Kreuzreaktivität zwischen
Pollen von Arten innerhalb der Familie Betulaceae oder mit
eng verwandten Familien beobachtet (1-3).
Familie: Betulaceae
Sowohl die Hauptallergene von Haselnuss, Apfel, Birne,
Aprikose und Kirsche als auch zweitrangige Allergene in
anderen Nahrungsmitteln wie Erdnüssen oder Soja sind
strukturelle Homologe des wichtigsten Birkenpollen-Allergens Bet v 1 (1, 4, 5).
Baumart, die große Pollenmengen produziert und bei sensibilisierten Personen häufig Heuschnupfen, Asthma und
Konjunktivitis auslöst.
Die Weißbirke ist ein einstämmiger Laubbaum, der bis zu
25 Meter hoch werden kann. Die Rinde ist glatt und silbrig
weiß mit tiefgefurchten schwarzen Borken.
Eine Kreuzreaktivität wurde auch mit anderen Profilinenthaltenden Substanzen beobachtet, beispielsweise Haselnüssen, Ambrosienpollen, Mango, Beifußpollen, Wiesenlieschgraspollen, Sellerie, Karotten, Erdnüssen und Gewürzen
(1, 5-11).
Zahlreiche allergene Proteine der Birkenpollen wurden
identifiziert und beschrieben, z. B. Bet v 1 – ein Hauptallergen – und Bet v 2 als ein Profilin (1).
Allergen-Exposition
Die Birke blüht gegen Ende des Frühlings, zeitgleich mit
dem Austreiben der Blätter. In Nordamerika blüht sie bereits
zu Beginn des Frühjahrs und gelegentlich noch einmal im
Spätsommer oder Herbst. Die Birke blüht in der Regel nur
kurz. Sie wird windbestäubt.
Birkenpollen sind äußerst allergen und verursachen allergische Reaktionen wie Asthma, allergische Rhinitis und
Konjunktivitis. Die Birke ist einer der wichtigsten Auslöser
für Heuschnupfen (3, 12).
Eine Kreuzreaktivität zwischen Birke und Nahrungsmitteln
kann bei birkeempfindlichen Personen zur Symptomatik eines
Oralen-Allergie-Syndroms (OAS) führen (5, 13). Symptome
einer Nahrungsmittelallergie bei Birkenpollenallergikern
treten in der Regel gemäßigt und beschränkt auf die Mundhöhle auf. Während eine Nahrungsmittelallergie, z. B. auf
Haselnuss, ohne begleitende Pollenallergie eher selten ist,
sind die Symptome andererseits aber meist schwerer und
häufig systemisch (13, 14).
Die Birke ist ein Waldbaum und bevorzugt leichteres Erdreich. Sie wächst häufig in der Heide und auf Lichtungen
und wird auch in Gärten angepflanzt.
Die Weißbirke ist in weiten Teilen Europas, Nordwestafrikas
und Westsibiriens zuhause und weit verbreitet, in den südlicheren Regionen Europas dagegen nur selten. In Skandinavien und den Alpenregionen ist sie der am häufigsten
anzutreffende Baum und dabei ein potenter Pollenproduzent.
In Ostasien und Nordamerika gibt es eng verwandte Arten.
19
31
w1 Ambrosie,
beifußblättrig
Kräuterpollen
Ambrosia artemisiifolia (A. elatior)
Kreuzreaktivität
Von einer Kreuzreaktivität der beifußblättrigen Ambrosie
mit anderen Mitgliedern der gleichen Familie, in der auch
A. psilostachya (ausdauernde Ambrosie, w2), A. trifida
(dreilappige Ambrosie, w3), Franseria acanticarpa (Falsche
Ambrosie, w4) und A. maritima (2) zu finden sind, muss
ausgegangen werden.
Familie: Asteraceae (Compositae)
Ambrosie (Traubenkraut) ist ein wichtiges allergenauslösendes Kraut, dessen Pollen allergische Rhinitis, Asthma
und Konjunktivitis bei sensibilisierten Personen auslösen.
Außerdem konnte ebenfalls eine Kreuzreaktivität zwischen
Artemisia vulgaris (Beifuß, w6) nachgewiesen werden (3).
Des Weiteren wird häufig bei Heuschnupfen gegen Ambrosien eine gleichzeitige Hypersensibilisierung gegen Früchte
und Gemüse wie z. B. Wassermelone, Honigmelone,
Zucchini, Gurke und Banane berichtet (4, 5).
Die Ambrosie gehört zu einer Gruppe von ungefähr 40 einjährigen Kräutern, die zu der Familie Asteraceae (Composi
tae) gehören. Ambrosien, die ursprünglich aus Nordamerika
stammen, verbreiten sich mittlerweile auch in Europa (1).
Weil Ambrosie und Beifuß nahezu identische Blühzeiten
haben, könnte die Kreuzreaktivität zwischen ihnen ein
großes Thema für alle Kräuterpollenallergiker werden.
Ambrosienpollen sind ein wichtiger Auslöser für allergische
Rhinitis, Asthma und Konjunktivitis. Ambrosienpollen sind
die Hauptquelle für Pollenallergien in den Vereinigten Staaten
mit einer Prävalenz von 50 % in atopischen Personen. In
Europa nehmen die Ambrosienallergien rapide zu (6).
Die beifußblättrige Ambrosie ist eine aufrecht wachsende,
einjährige, krautartige Pflanze, die bis zu 0,9 m hoch wachsen kann. Die weichen Blätter sind gefiedert und unregelmäßig gelappt. Die grünlichen Blütenstände stehen am Ende
der Triebe in aufrechten, fingerförmigen, ährigen Trauben.
Die Blütezeit, in der viele Millionen Pollen der windbestäubenden Pflanze in die Luft abgegeben werden, ist von
August bis Oktober. Das Vorkommen der Pollen in Honig
zeigt jedoch eine gewisse Insektenbestäubung an.
Allergen-Exposition
Die Pflanze ist in Nordamerika weit verbreitet, kommt aber
auch in Südeuropa, Japan und Australien vor. Seit einigen
Jahren nimmt die Verbreitung auch in Deutschland und in
weiteren westeuropäischen Ländern deutlich zu, insbesondere entlang Straßen- und Bahnneubaustrecken.
32
20
w6 Beifuß
Kräuterpollen
Artemisia vulgaris
Kreuzreaktivität
Es muss von einer ausgeprägten Kreuzreaktivität sowohl
zwischen den unterschiedlichen Spezies der Gattung ausgegangen werden als auch zwischen den Mitgliedern der
Familie Asteraceae (Compositae) selbst, z. B. Salbei, Goldraute, Ambrosie, Chrysantheme und Kamille (2-6).
Familie: Asteraceae (Compositae)
Beifußpollen induzieren bei sensibilisierten Personen häufig
Heuschnupfen, Asthma und Konjunktivitis.
Außerdem konnte eine ausgeprägte Kreuzreaktivität zwischen
Beifuß, Sellerie, Karotten und Gewürzen der Familie Apiaceae
nachgewiesen werden (Beifuß-Sellerie-Karotten-GewürzSyndrom) (7). Zudem gibt es eine Kreuzreaktivität mit
Kopfsalat, Nüssen, Ackersenf und Leguminosae-Gemüse
(8-10).
Es handelt sich um eine grobkörnige Staude, die sich über
den dauerhaften Wurzelstock verbreitet. Beifuß kann bis zu
einem Meter hoch werden und ist ein eher „unordentliches“
und unattraktives Gewächs.
Vom Sommer bis zur Mitte des Herbstes bilden sich kleine,
grünlich-gelbe bis rotbraune Blütenköpfe in Trauben am
oberen Ende. Diese produzieren winzige, unauffällige gelblich-grüne Blüten.
Das Panallergen Profilin wurde als einer der kreuzreaktiven
Bestandteile in Beifuß- und Ambrosienpollen identifiziert
(11). Das Profilin führt zu einer Kreuzreaktivität unterschiedlichen Ausmaßes zwischen Beifuß und anderen Pollen
bzw. Nahrungsmitteln, die dieses Panallergen enthalten.
Profilin ist in praktisch allen Pollen und Nahrungsmitteln
pflanzlichen Ursprungs enthalten (12, 13).
Eine Reihe von allergenen Proteinen des Beifuß konnte
bereits identifiziert und beschrieben werden (1).
Allergen-Exposition
Beifuß ist häufig auf Müllhalden, am Straßenrand, in der
Umgebung von Hausruinen und anderen Störungen der
natürlichen Umwelt anzutreffen. Er wächst als Unkraut auf
Rasenstücken, in Blumenfeldern und in natürlicher Umgebung.
Beifuß-Sensibilisierung und -Allergien sind weit verbreitet.
Beifußpollen sind häufig Auslöser von Asthma, allergischer
Rhinitis und allergischer Konjunktivitis (14).
Die Pflanze stammt aus Europa und Asien, ist heute aber
auch im Osten der USA verbreitet.
Die Beifußpollen-Exposition kann auch ursächlich zur
Exazerbation von Oralem-Allergie-Syndrom (OAS), Ekzemen, Urtikaria und Anaphylaxie führen, beispielsweise
wenn Nahrungsmittel wie Honig durch Pollen kontaminiert
wurden (6, 10, 15).
Zirka 25 % der Beifußallergiker entwickeln in der Folge
eine Überempfindlichkeit auf verschiedene Nahrungsmittel
wie Sellerie, Gewürze und Karotten (9, 10, 13).
21
33
Literatur
d1 Hausstaubmilbe
1. Allergy review series II; An update on allergens. House-dust-mite allergens by W.R. Thomas and W. Smith in Allergy, 1998, 53; 9: 821- 832
2. Spieksma, FThM. Biological aspects of the house dust mite (Dermatophagoides pteronyssinus) in relation to house dust atopy. Clin Exp Immunol; 1970; 6: 61-70
3. Thomas, WR; Smith, W. Housedust-mite allergens. Allergy; 1998; 53; 9: 821-832
4. The house-dust mite: its biology and role in allergy. Proceedings of an international scientific workshop, Oslo, Norway, 4-7 September 1997 in Allergy, Supplement,
53; 48: 1998
5. Carswell F, Birgingham K, Oliver J, Crewes A, Weeks J. The respiratory effects of reduction of mite allergen in the bedroom of asthmatic children – a double-blind
controlled study. Clin Exp Allergy 1996;26:386-96
e1 Katze
1. Spitzauer S.Allergy to mammalian proteins: at the borderline between foreign and self? Int Arch Allergy Immunol. 1999 Dec;120(4):259-69
2. de Groot H, van Swieten P, Aalberse RC. Evidence for a Fel d I-like molecule in the “big cats” (Felidae species). J Allergy Clin Immunol 1990;86:107-16
3. Yman L, Blomberg F, Schröder H. Characterization of dog and cat allergens. Direct specific detection of electrophoretically separated allergens by means of IgE antibodies and enzyme labelled anti-IgE. In: Oeling A et al editors.Advances in Allergology and Immunology. Pergamon Press Oxford and New York, 1980:499-504
4. Boutin Y, HH, Vrancken ER, Mourad W. Allergenicity and cross-reactivity of cat and dog allergenic extracts. Clin Allergy 1988;18:287-93
5. Goubran Botros H, Gregoire C, Rabillon J, David B, Dandeu JP. Cross-antigenicity of horse serum albumin with dog and cat albumins; study of three short peptides
with significant inhibitory activity towards specific human IgE and IgG antibodies. Immunology 1996;88:340-7
6. Spitzauer S et al. IgE cross-reactivities against albumins in patients allergic to animals. J Allergy Clin Immunol 1995;96:951-9
7. Savolainen J, Uitti J, Halmepuro L, Nordman H. IgE response to fur animal allergens and domestic animal allergens in fur farmers and fur garment workers. Clin Exp
Allergy 1997;27:501-9
8. Drouet M, Sabbah A. The Pork/Cat Syndrome or Crossed Reactivity between Cat Epithelia and Pork Meat. Monogr Allergy 1996;32:164-73
9. Hilger C, Kohnen M, Grigioni F, Lehners C, Hentges F. Allergic crossreactions between cat and pig serum albumin. Allergy 1997;52:179-87
10.Biedermann T, Schöpf P, Ruëff F, Przybilla B. Anstrengungsinduzierte Anaphylaxie auf Schweine- und Rindfleisch. Dtsch Med Wschr 1999;124:456-8
11.Chapman MD, Heymann PW, Sporik RB, Platts-Mills TAE. Monitoring allergen exposure in asthma: new treatment strategies. Allergy 1995;50:29-33
12.Arshad SH. Pets and atopic disorders in infancy. Br J Clin Pract 1991;45:88-9
13.Bollinger ME, Eggleston PA, Flanagan E, Wood RA. Cat antigen in homes with and without cats may induce allergic symptoms. J Allergy Clin Immunol
1996;97:907-14
14.Kulig M et al. Effect of pre- and postnatal tobacco smoke exposure on specific sensitization to food and inhalant allergens during the first 3 years of life. Allergy
1999;54:220-8
15.Toth J et al. Environmental priming influences allergen-specific nasal reactivity. Allergy 1998;53:1172-7
16.Hollander A, Doekes G, Heederik D. Cat and dog allergy and total IgE as risk factors of laboratory animal allergy. J Allergy Clin Immunol 1996;98:545-54
17.Plaschke P, Janson C, Balder B, Löwhagen O, Järvholm B. Adult asthmatics sensitized to cats and dogs; symptoms, severity, and bronchial hyperresponsiveness in
patients with furred animals at home and patients without these animals. Allergy 1999;54:843-50
18.Klucka CV, Ownby DR, Green J, Zoratti E. Cat shedding of Fel d I is not reduced by washings, Allerpet-C spray, or acepromazine. J Allergy Clin Immunol
1995;95:1164-71
19.Ferguson BJ. Cat Allergy. Ear Nose Throat J 1995;74: 677, 680
20.Avner DB, Perzanowski MS, Platts-Mills TAE, Woodfolk JA. Evaluation of different techniques for washing cats: Quantitation of allergen removed from the cat and
the effect on airborne Fel d 1. J Allergy Clin Immunol 1997;100:307-12
e5 Hund
1. Spitzauer S, Rumpold H, Ebner C, Schweiger C, Valenta R, Gabl F, et al. Allergen profiles of dog hair and dander, body fluids and tissues as defined by immunoblotting. Int Arch Allergy Appl Immunol 1991;94 (1-4):346-8
2. Schou C, Svendsen VG, Lowenstein H. Purification and characterization of the major dog allergen, Can f I. Clin Exp Allergy 1991;21:321-328
3. Viander M, Valovirta E, Vanto T, Koivikko A. Cross-reactivity of cat and dog allergen extracts. RAST inhibition studies with special reference to the allergenic
activity in saliva and urine. Int Arch Allergy Appl Immunol 1983;71(3):252-60
4. Spitzauer S, Pandjaitan B, Muhl S, Ebner C, Kraft D, Valenta R, Rumpold H. Major cat and dog allergens share IgE epitopes. J Allergy Clin Immunol 1997;99 (1 Pt
1):100-6
5. Boutin Y, Hebert H, Vrancken ER, Mourad W. Allergenicity and cross reactivity of cat and dog alergenic extracts. Clin Allergy 1988;18(3):287-93
6. Phipatanakul W. Animal allergens and their control. Curr Allergy Asthma Rep 2001;1(5):461-5
7. Spitzauer S, Schweiger C, Sperr WR, Pandjaitan B, Valent P, et al. Molecular characterization of dog albumin as a cross-reactive allergen. J Allergy Clin Immunol
1994;93(3):614-27
8. Haahtela T, Jaakonmaki I. Relationship of allergenspecific IgE antibodies, skin prick tests and allergic disorders in unselected adolescents. Allergy 1981;36:251-6
9. Schou C, Defining allergens of mammalian origin, Clin Exp Allergy 1993,23:7-14
10.Ihre E, Zetterstrom 0. Increase in non-specific bronchial responsiveness after repeated inhalation of low doses of allergen. Clin Exp Allergy 1993:23:298-305
11.Palmqvist M, Pettersson K. Sjostrand M. Andersson B, Lowhagen 0, Lotvall J. Mild experimental exacerbation of asthma induced by individualised low-dose
repeated allergen exposure. A double-blind evaluation. Respir Med 1998:92:1223-1230
12.Song M. Atopic dermatitis and domestic animals. [French] Rev Med Brux 2000;21(4):A251-4
f1 Ei
1. Aabin, B; Poulsen, LK; Ebbehoej, K; Noergaard, A; Froekiaer, H; Bindslev-Jensen, C; Barkholt, V. Identification of IgE binding egg white proteins: comparison of
results obtained by different methods. Int Arch Allergy Immunol; 1996; 109: 50-57
2. Sampson, HA. Food Allergy. J Allergy Clin Immunol;2003; 111 (2 Suppl): S540-7
3. Rowntree,S; Cogswell, JJ; Platts-Mills, TAE; Mitchell, EB. Development of IgE and IgG antibodies to food and inhalant allergens in children at risk of allergic disease.
Arch Dis Childh; 1985; 60: 727-735
4. Hattevig, G; Kjellman, B; Björkstén, B. Clinical symptoms and IgE responses to common food proteins and inhalants in the first 7 years of life. Clin Allergy; 1987; 17: 571-578
5. Nickel, R et al Sensitization to hen’s egg at the age of twelve months is predictive for allergic sensitization to common indoor and outdoor allergens at the age of three
years. J Allergy Clin Immunol 1997; 99: 613-17
6. Kulig, M et al. Long-lasting sensitization to food during the first two years precedes allergic airway disease. Pediatr Allergy Immunol; 1998; 9: 61-67
7. Langeland, T. Allergy to hen’s egg white in atopic dermatitis. Acta Derm Venereol (Stockh); 1985; 114 (Suppl): 109-112
8. Lavi, S; Zimmerman, B; Koren, G; Gold, R. Administration of measles, mumps, and rubella virus vaccine (live) to egg-allergic children. JAMA; 1990; 263:
269-271
9. Bruno, G; Grandolfo, M; Cantani, A; Vazzoler, C; Businco, L. Measles immunization in children with IgE-mediated egg allergy. J Allergy Clin Immunol; 1991; 87
(Suppl 1 pt 2): 274
10.Bruno, G; Grandolfo, M; Lucenti, P; Novello, F; Ridolfi, B; Businco, L. Measles vaccine in egg allergic children: poor immunogenicity of the Edmoston-Zagreb strain.
Pediatr Allergy Immunol; 1997; 8: 17-20
f2 Milch
1. Wal, JM. Bovine milk allerginicity. Ann Allergy Asthma Immunol; 2004; 93 (5 Suppl 3): S2-11
2. Gern, JE; Yang, E; Evrard, HM; Sampson, HA. Allergic reactions to milk-contaminated “nondairy” products. New Eng J Med; 1991; 324: 976-979
3. Jones, RT; Squillace, DL; Yunginger, JW. Anaphylaxis in a milk-allergic child after ingestion of milk-contaminated kosher-pareve-labeled “dairy-free” dessert. Ann
Allergy; 1992; 68:223-227
4. Bahna, SL. Milk allergy in infancy. Ann Allergy; 1987; 59 (5 pt 2): 131-136
5. Sampson, HA. Food Allergy. J Allergy Clin Immunol; 2003; 111 (2 Suppl): S540-7
6. Lee, EJ; Heiner, DC. Allergy to cow milk-1985. Pediatrics in review; 1986; 7(7): 195-203; ISSN: 0191-9601
7. Bousquet, J; Chanez, P; Michel, F-B. The respiratory tract and food hypersensitivity. Food Allergy, Adverse Reactions to Foods and Food Additives. Metcalfe, DD;
Sampson, HA; Simon, RA. Boston, MA, USA: Blackwell Scientific Publications; 1991: 139; ISBN: 0-86542-094-7
8. Businco, L; Benincori, N; Cantani, A. Epidemiology, incidence and clinical aspects of food allergy. Ann Allergy; 1984; 53: 615-622
9. James, JM; Sampson, HA. Immunologic changes associated with the development of tolerance in children with cow milk allergy. J Pediatr; 1992; 121: 371-377
10.Shek, LP; Söderström, L; Ahlstedt, S; Beyer, K; Sampson, HA. J Allergy Clin Immunol; 2004; 114: 387-91
11.Foucard, T. Development of food allergies with special reference to cow’s milk allergy. Pediatrics; 1985; 75 (1 pt 2): 177-181
34
12.Amlot, PL; Kemeny, DM; Zachary, C; Parkes, P; Lessof, MH. Oral allergy syndrome (OAS): Symptoms of IgEmediated hypersensitivity to food. Clin Allergy; 1987;
17: 33-42
13.Businco, L; Benincori, N; Cantani A; Tacconi, L; Picarazzi, A. Chronic diarrhea due to cow’s milk allergy. A 4- to 10- year follow-up study. Ann Allergy; 1985; 55(6):
844-847
14.Høst, A; Halken, S. A prospective study of cow milk allergy in Danish infants during the first 3 years of life. Allergy; 1990; 45: 587-596
15.Kulig,M et al. Long-lasting sensitization to food during the first two years precedes allergic airway disease. Pediatr Allergy Immunol; 1998; 9: 61-67
16.Pelto, L; Salminen, S; Lilius, EM; Nuutila, J; Isolauri, E. Milk hypersensitivity – key to poorly defined gastrointestinal symptoms in adults. Allergy; 1998;
53:307-310
f3 Fisch
1. Poulsen, LK; Hansen, TK; Norgaard, A; Vestergaard, H; Stahl Skov, P; Bindslev-Jensen, C. Allergens from fish and egg. Allergy; 2001; 56 Suppl 67: 39-42
2. James JM, Helm RM, Burks AW, Lehrer SB. Comparison of pediatric and adult IgE antibody binding to fish proteins. Ann Allergy Asthma Immunol
1997;79:131-37
3. Elsayed, S; Aas, K. Isolation of purified allergens (cod) by isoelectric focusing. Int Arch Allergy appl Immunol; 1971; 40: 428-438
4. Helbling, A; McCants, ML; Musmand, JJ; Schwartz, HJ; Lehrer, SB. Immunopatho-genesis of fish allergy: identification of fish-allergic adults by skin test and radioallergosorbent test. Ann Allergy, Asthma Immunol; 1996; 77: 48-54
5. Bock, SA. Natural history of severe reactions to foods in young children. J Pediatrics; 1985; 107: 676-680
6. Bernhisel-Broadbent, J; Scanlon, SM; Sampson, HA. Fish hypersensitivity. J Allergy Clin Immunol; 1992; 89: 730-737
f4 Weizen
1. Yman L. Botanical relations and immunological cross-reactions in pollen allergy. 2nd ed. Pharmacia Diagnostics AB. Uppsala. Sweden. 1982: ISBN
91-970475-09
2. Sandiford CP, Tatham AS, FidoR, Welch JA, Jones MG, Tee RD, Shewry PR, Newman Taylor AJ. Identification of the major water/salt insoluble wheat proteins
involved in cereal hypersensitivity. Clin Exp Allergy 1997;27(10):1120-9
3. Armentia A, Rodriguez R, Callejo A, Martin-Esteban M, Martin-Santos JM, Salcedo G, Pascual C, Sanchez- Monge R, Pardo M. Allergy after ingestion or inhalation
of cereals involves similar allergens in different ages. Clin Exp Allergy 2002;32(8): 1216-22
4. Sampson HA. Food allergy. J Allergy Clin Immunol 1989;84:1062-7
5. Vichyanond P, Visitsuntorn N, Tuchinda M. Wheat-induced anaphylaxis. Asian Pac J Allergy Immunol 1990;8:49-52
6. Varjonen E, Vainio E, Kalimo K. Life threatening anaphylaxis caused by allergy to gliadin and exercise. Clin Exp Allergy 1997;27:162-166
7. Morita E, Kameyoshi Y, Mihara S, Hiragun T, Yamamo to S. gamma-Gliadin: a presumptive allergen causing wheat-dependent exerciseinduced anaphylaxis.
[Letter] Br J Dermatol 2001;145(1):182-4
8. Morita E, Yamamura Y, Mihara S, Kameyoshi Y, Yamamoto S. Food-dependent exercise-induced anaphylaxis: a report of two cases and determination of wheatgammagliadin as the presumptive allergen. Br J Dermatol 2000;143(5):1059-63
9. Dohi M, Suko M, Sugiyama H, Yamashita N, et al. Food-dependant exercise-induced anaphylaxis; a study on 11 Japanese cases. J Allergy Clin Immunol
1991;87:34-40
10.Armentia A, Martin Santos JM, Blanco M, et al. Exercise-induced anaphylactic reaction to grain flours. Ann Allergy 1990;65:149-151
11.Savolainen J. Baker’s Asthma: diversity of allergens. [Editorial] Clin Exp Allergy 1997;27:1111-1113
12.Armentia A, Martin-Santos JM, Quintero A. et al. Baker’s asthma: prevalence and evaluation of immunotherapy with a wheat
f13 Erdnuss
1. Sicherer SH, Burks AW, Sampson HA. Clinical features of acute allergic reactions to peanut and tree nuts in children. Pediatrics 1998;102(1):e6
2. Ewan PW. Clinical study of peanut and nut allergy in 62 consecutive patients: new features and associations. BMJ 1996;312(7038):1074-8
3. Hourihane JO, Dean TP, Warner JO. Peanut allergy in relation to heredity, maternal diet, and other atopic diseases: results of a questionnaire, skin prick testing, and
challenges. BMJ 1996;313(7056):518-21
4. Barnett D, Bonham B, Howden ME. Allergenic cross-reactions among legume foods – an in vitro study. J Allergy Clin Immunol 1987;79(3): 433-8
5. Bernhisel Broadbent J, Taylor S, Sampson HA. Cross-allergenicity in the legume botanical family in children with food hypersensitivity. II. Laboratory correlates. J
Allergy Clin Immunol 1989;84(5 Pt 1):701-9
6. Sicherer SH. Clinical update on peanut allergy. Ann Allergy Asthma Immunol 2002;88(4):350-61
7. Sicherer SH, Sampson HA, Burks AW. Peanut and soy allergy: a clinical and therapeutic dilemma. Allergy 2000;55(6):515-21
8. van Odijk J, Bengtsson U, Borres MP, Hulthen L, Ahlstedt S. Specific immunoglobulin E antibodies to peanut over time in relation to peanut intake, symptoms and
age. Pediatr Allergy Immunol. 2004;15:442-8
9. Scurlock AM, Burks AW. Peanut allergenicity. Ann Allergy Asthma Immunol 2004;93(5 Suppl 3):S12-8
10.Estrada JL, Gozalo F, Cecchini C, Casquete E. Contact urticaria from hops (Humulus lupulus) in a patient with previous urticaria-angioedema from peanut, chestnut
and banana. Contact Dermatitis 2002;46(2):127
11.D. Attou, S. Bensékhria, P. Dookna, A. Caherec and B. Faverge Un asthme à l’arachide chez un enfant / Asthma caused by peanut in a child. Revue francaise d allergologie 2004;44(6):531-534
f14 Soja
1. The Food Allergy & Anaphylaxis Network (FAAN). Common food allergens http://www.foodallergy. org/allergens.html
2. Malmheden Yman I. Food-induced hypersensitivity reactions: a survey over the last 5 years. Allergologie 1995;18:403
3. Pérez Carral C, Vidal C, Chomón B. An unsuspected source of Soybean exposure. Allergy 1996;51:85
4. Senna GB, Crivellaro M, Bonadonna P, Dama A, Mezzelani P, Passalacqua G. Pizza, an unsuspected source of soybean allergen exposure. Allergy 1998;53:1106-7
5. Renaud C, Cardiet C, Dupont C. Allergy to Soy Lecithin in a Child. J Pediatr Gastroenterol Nutr 1996;22:328-9
6. Crawford LV, Roan J, Triplett F, Hanissian AS. Immunologic studies on the legume family of foods. Ann Allergy 1965;23:303-8
7. Moroz LA, Yang WH. Kunitz soybean trypsin inhibitor; A specific allergen in food anaphylaxis. N Eng J Med 1980;302:1126-8
8. Yunginger JW. Classical food allergens. Allergy Proc. 1990;11:7-9
9. Foucard T, Malmheden Yman I. A study on severe food reactions in Sweden – is soy protein an underestimated cause of food anaphylaxis? Allergy 1999;54:261-65
10.Driedman NJ, Zeiger RS. Prevention and natural history of food allergy in Pediatric Allergy Principles and Practice. Leung DYM, Sampson HA, Geha RS, Szefler SJ
(Eds). St.Louis, Missouri, USA: Mosby; 2003
11.Zeiger RS. Challenges in the prevention of allergic disease in infancy. Clin Rev Allergy 1987;5:349-73
12.Lee EJ, Heiner DC. Allergy to cow milk-1985. Pediatrics in review 1986;7:195-203
13.Kerner JA Jr. Use of Infant Formulas in Preventing or Postponing Atopic Manifestations. J Pediatr Gastroenterol Nutr 1997;24:442-6
14.Kerner JA Jr. Formula Allergy and Intolerance. Gastroenterology Clinics of North America 1995;24:1-25
15.Gall H, Forck G, Kalveram K-J; Lersner- Lenders von S. Soforttypallergie auf Hülsenfrüchte (Leguminosen). Allergologie 1990;13:352-5
16.Sunyer J, Anto JM, Rodrigo M-J, Morell F. Case-Control Study of Serum IgE Antibodies Reactive with Soybean in Epidemic Asthma. Lancet 1989;(i):179-82
17.González R, Zapatero L, Caravaca F, Carreira J. Identification of Soybean Proteins responsible for Respiratory Allergies. Int Arch Allergy Appl Immunol 1991;95:53-7
18.Cocco G, Schiano M, Sacerdoti G et al. Functional characteristics in soybean asthma. Am J Respir Crit Care Med 1995;152:469
19.White MC, Etzel RA, Olson DR, Goldstein IF. Reexamination of Epidemic Asthma in New Orleans, Lousiana, in Relation to the Presence of Soy at the Harbor. Am J
Epidemiol 1997;145:432-8
20.Synek M et al. Immunopathology of fatal soybean dust-induced asthma. Eur Respir J 1996;9:54-7
21.Wütrich B, Baur X. Backmittel, insbesondere a-Amalyse als berufliche Inhalationsallergene in der Backwarenindustrie. Schweiz. med. Wschr. 1990;120:446-50
22.Baur X, Degens PO, Sander I. Baker’s asthma: Still among the most frequent occupational respiratory disorders. J Allergy Clin Immunol 1998;102:984-97
f17 Haselnuss
1. Yman L. Botanical relations and immunological cross-reactions in pollen allergy. Pharmacia Diagnostics AB. Uppsala. Sweden. 1978: ISBN 91-7260-511-1
2. Wensing M, Akkerdaas JH, van Leeuwen WA, Stapel SO, Bruijnzeel- Koomen CA, Aalberse RC, Bast BJ, Knulst AC, van Ree R. IgE to Bet v 1 and profilin: crossreactivity patterns and clinical relevance. J Allergy Clin Immunol 2002;110(3):435-42
3. Caballero T, Martin-Esteban M. Association between pollen hypersensitivity and edible vegetable allergy: a review. J Investig Allergol Clin Immunol
1998;8(1):6-16
4. Jankiewicz A, Aulepp H, Baltes W, Bogl KW, Dehne LI, Zuberbier T, Vieths S. Allergic sensitization to native and heated celery root in pollen-sensitive patients
investigated by skin test and IgE binding. Int Arch Allergy Immunol 1996;111(3):268-78
5. Asero R. Relevance of pollen-specific IgE levels to the development of Apiaceae hypersensitivity in patients with birch pollen allergy. Allergy 1997;52(5):560-4
6. Miralles JC, Caravaca F, Guillen F, Lombardero M, Negro JM. Cross-reactivity between Platanus pollen and vegetables. Allergy 2002;57(2):146-9
35
7. Sutherland MF, O’Hehir RE, Czarny D, Suphioglu C. Macadamia nut anaphylaxis: demonstration of specific IgE reactivity and partial cross- reactivity with hazelnut.
J Allergy Clin Immunol 1999;104 (4 Pt 1):889-90
8. de Groot H, de Jong NW, Vuijk MH, Gerth van Wijk R. Birch pollinosis and atopy caused by apple, peach, and hazelnut; comparison of three extraction procedures
with two apple strains. Allergy 1996;51(10):712-8
9. Molkhou P. The problems of the child with food allergies. [French] Allerg Immunol (Paris) 2003;35(1):7-8
10.Ewan PW. Clinical study of peanut and nut allergy in 62 consecutive patients: new features and associations. BMJ 1996;312(7038):1074-8
11.Hofman T. Specific IgE antibodies for nuts in infants. [Polish] Pol Tyg Lek 1994 Apr 4-11;49(14-15):328-9
12.Ortolani C, Ispano M, Pastorello EA, Ansaloni R, Magri GC. Comparison of results of skin prick tests (with fresh foods and commercial food extracts) and RAST in
100 patients with oral allergy syndrome. J Allergy Clin Immunol;83(3):683-90
13.Anhoej C, Backer V, Nolte H. Diagnostic evaluation of grassand birch-allergic patients with oral allergy syndrome. Allergy 2001;56(6):548-52
14.Kalyoncu AF, Demir AU, Kisacik G, Karakoca Y, Iskandarani A, Coplu L, Sahin AA, Baris YI. Birch pollen related food hypersensitivity: as a para-occupational
syndrome. Allergol Immunopathol (Madr) 1995;23(2):94-5
f24 Shrimps/Garnele
1. Lehrer, SB; McCants, ML; Salvaggio, JE. Identification of Crustacea allergens by crossed radioimmunoelectrophoresis. Int Archs Allergy Appl Immunol; 1985; 77:
192-194
2. James JM, Helm RM, Burks AW, Lehrer SB. Comparison of pediatric and adult IgE antibody binding to fish proteins. Ann Allergy Asthma Immunol
1997;79:131-37
3. Kemp SF, Lockey RF, Wolf BL, Lieberman P. Anaphylaxis. A review of 266 cases. Arch Intern Med 1995;156(9):1027-8
4. Castello R, Delgado J, Quiralte J, Blanco C, Carrillo T. Food hypersensitivity among adult patients: epidemiological and clinical aspects. Allergol Immunopathol
1996; 24(3):93-7
5. Desjardins,A; Malo, JL; L’Archevêque, J; Cartier, A; McCants, M; Lehrer, SB. Occupational IgE mediated sensitization and asthma caused by clam and shrimp. J
Allergy Clin Immunol; 1995; 96: 608-617
6. Tokunaga, H; Kokubu, F; Okamoto, M; Miyamoto, M; Hanyuuda, M; Adachi, M. A case of food- dependent exercise-induced anaphylaxis induced by shrimp. Arerugi;
1995; 44: 1297-1304
f31 Karotte
1. Stäger J, Wüthrich B, Johansson SGO. Spice allergy in celery-sensitive patients. Allergy 1991;46:475-478
2. Wüthrich B, Stager J, Johansson SGO. Celery allergy associated with birch and mugwort pollinosis. Allergy 1990;45:566-571
3. Hoffmann-Sommergruber K, Demoly P, Crameri R, Breiteneder H, Ebner C, et al IgE reactivity to Api g 1, a major celery allergen , in a Central European population
is based on primary sensitization by Bet v 1. J Allergy Clin Immunol 1999;104 (2 Pt 1):478-84
4. Etesamifar M, Wüthrich B. IgEvermittelte Nahrungsmittelallergie bei 383 Patienten unter Berücksichtigung des oralen Allergie-Syndroms. Allergologie
1998;21:451-7
5. Helbling A, Lopez M, Schwartz HJ, Lehrer SB. Reactivity of carrotspecific IgE antibodies with celery, apiaceous spices, and birch pollen. Ann Allergy
1993;70(6):495-9
6. Bauer L, Ebner C, Hirschwehr R, Wüthrich B, et al. IgE cross-reactivity between bIgE cross-reactivity between birch pollen, mugwort pollen and celery is due to at
least three distinct cross-reacting allergens: immunoblot investigation of the birch-mugwort-celery syndrome. Clin Exp Allergy 1996;26(10):1161-70
7. Dietschi R, Wuthrich B, Johannsson SG. So-called „celery-carrot-mugwort-spice syndrome.“ RAST results with new spice discs. [German] Z Hautkr 1987 Apr
1;62(7):524-31
8. Quirce S, Blanco R, Diez-Gomez ML, Cuevas M, Eiras P, Losada E. Carrot-induced asthma: immunodetection of allergens. J Allergy Clin Immunol
1997;99(5):718-9
9. Asero R. Relevance of pollen-specific IgE levels to the development of Apiaceae hypersensitivity in patients with birch pollen allergy. Allergy 1997;52(5):560-4
10.Muhlemann RJ, Wuthrich B. Food allergies 1983-1987. [German] Schweiz Med Wochenschr 1991;121(46):1696-700
11.Ballmer-Weber BK, Wuthrich B, Wangorsch A, Fotisch K, Altmann F, Vieths S. Carrot allergy: doubleblinded, placebo-controlled food challenge and identification
of allergens. J Allergy Clin Immunol 2001;108(2):301-7
12.Schiappoli M, Senna G, Dama A, Bonadonna P, Crivellaro M, Passalacqua G. Anaphylaxis due to carrot as hidden food allergen. Allergol Immunopathol (Madr)
2002;30(4):243-4
13.Lopez M, Schwartz H, Helbling A, Lehrer S. Anaphylaxis to carrot: crossreactivity of carrot specific IgE with spices from the Umbelliferae family. J Allergy Clin
Immunol 1991;87:530(Suppl 1 Pt2)
14.Murdoch SR, Dempster J. Allergic contact dermatitis from carrot. Contact Dermatitis 2000;42(4):236
f84 Kiwi
1. Blanco C.Latex-fruit syndrome. Curr Allergy Asthma Rep 2003;3(1):47-53.
2. Brehler R, Theissen U, Mohr C, Luger T.”Latex-fruit syndrome”: frequency of cross-reacting IgE antibodies. Allergy 1997;52(4):404-10.
3. Rudeschko O, Fahlbusch B, Steurich F, Schlenvoigt G, Jager L.Kiwi allergens and their cross-reactivity with birch, rye, timothy, and mugwort pollen. J Investig
Allergol Clin Immunol 1998;8(2):78-84.
4. Asero R, Mistrello G, Roncarolo D, DE Vries SC, Gautier MF, Ciurana CL, Verbeek E, Mohammadi T, Knul-Brettlova V, Akkerdaas JH, Bulderi, Aalbergse RC, Van
Ree R.Lipid transfer protein: a pan-allergen in plant-derived foods that is highly resistant to pepsin digestion. Int Arch Allergy Immunol 2000;122(1):20-32.
5. Möller M, Paschke A, Vieluf D, Kayma M, Vieths S, Steinhart H. Characterization of allergens in kiwi fruit and detection of crossreactivities with allergens of birch
pollen and related fruits. Food Agric Immunol 1997;9:107-121.
6. Osterballe M, Hansen TK, Mortz CG, Bindslev-Jensen C. The clinical relevance of sensitization to pollenrelated fruits and vegetables in unselected pollen-sensitized
adults. Allergy 2005;60(2):218-25.
7. Veraldi S, Schianchi-Veraldi R. Contact urticaria from kiwi fruit. Contact Dermatitis 1990;22(4):244.
8. Shimizu T, Morikawa A. Anaphylaxis to kiwi fruit in a 12-year-old boy. J Asthma 1995;32(2):159-60.
9. Perkins DN, Keith PK. Food- and exercise-induced anaphylaxis: importance of history in diagnosis. Ann Allergy Asthma Immunol 2002;89:15-23.
f85 Sellerie
1. Wüthrich B, Stager J, Johansson SGO. Celery allergy associated with birch and mugwort pollinosis. Allergy 1990;45:566-571
2. Ballmer-Weber BK, Vieths S, Luttkopf D, Heuschmann P, Wüthrich B Celery allergy confirmed by doubleblind, placebo-controlled food challenge: a clinical study in
32 subjects with a history of adverse reactions to celery root. J Allergy Clin Immunol 2000;106(2):373-8
3. Helbling A. Important cross-reactive allergens. [German] Schweiz Med Wochenschr 1997;127(10):382-9
4. Stäger J, Wüthrich B, Johansson SGO. Spice allergy in celery-sensitive patients. Allergy 1991;46:475-478
5. Moneret-Vautrin DA, Morisset M, Lemerdy P, Croizier A, Kanny G. Food allergy and IgE sensitization caused by spices: CICBAA data (based on 589 cases of food
allergy). Allerg Immunol (Paris) 2002;34(4):135-40
6. Muhlemann RJ, Wüthrich B. Food allergies 1983-1987. [German] Schweiz Med Wochenschr 1991;121(46):1696-700
7. Gluck U. Pollinosis and oral allergy syndrome. [German] HNO 1990;38(5):188-90
8. Ortolani C, Ispano M, Pastorello EA, Ansoloni R, et al. Comparison of results of skin prick tests (with fresh foods and commercial food extracts) and RAST in 100
patients with oral allergy syndrome. J Allergy Clin Immunol 1989;83:683-690
9. Jadassohn W, Zaruski M. Idiosynkrasic gegen Sellerie. Archiv fiir Dermalologie und Syphilis 1926,151:93-7
10.Helbling A, Lopez M, Schwartz HJ, Lehrer SB. Reactivity of carrotspecific IgE antibodies with celery, apiaceous spices, and birch pollen. Ann Allergy
1993;70(6):495-9
11.Bauer L, Ebner C, Hirschwehr R, Wüthrich B, Pichler C, Fritsch R, et al. IgE cross-reactivity between bIgE cross-reactivity between birch pollen, mugwort
pollen and celery is due to at least three distinct cross-reacting allergens: immunoblot investigation of the birch-mugwortcelery syndrome. Clin Exp Allergy
1996;26(10):1161-70
12.Vieths S, Luttkopf D, Reindl J, Anliker MD, Wuthrich B, Ballmer-Weber BK. Allergens in celery and zucchini. Allergy 2002;57 Suppl 72:100-105
13.Jankiewicz A, Aulepp H, Baltes W, Bogl KW, Dehne LI, Zuberbier T, Vieths S. Allergic sensitization to native and heated celery root in pollen-sensitive patients
investigated by skin test and IgE binding. Int Arch Al Immunol 1996;111(3):268-78
g6 Lieschgras
1. Andersson, K; Lidholm, J. Characteristics and immunobiology of grass pollen allergens. Int Arch Allergy Immunol. 2003 Feb;130(2):87-107
2. Yman L. Botanical relations and immunological cross-reactions in pollen allergy. 2nd ed. Pharmacia Diagnostics AB. Uppsala. Sweden. 1982: ISBN
91-970475-09
3. Yman L. Pharmacia: Allergenic Plants. Systematics of common and rare allergens. Version 1.0. CDROM. Uppsala, Sweden: Pharmacia Diagnostics, 2000
36
4. Rudeschko O, Fahlbusch B, Steurich F, Schlenvoigt G, Jager L. Kiwi allergens and their cross-reactivity with birch, rye, timothy, and mugwort pollen. J Investig
Allergol Clin Immunol 1998;8(2):78-84
5. Caballero, T; Martin-Esteban, M. Association between pollen hypersensitivity and edible vegetable allergy: a review. J Investig Allergol Clin Immunol; 1998; 8:6-16
6. Fuchs T, Spitzauer S, Vente C, Hevler J, Kapiotis S, Rumpold H, Kraft D, Valenta R. Natural latex, grass pollen, and weed pollen share IgE epitopes. J Allergy Clin
Immunol 1997;100(3):356-64
7. D’Amato G, Spieksma FT, Liccardi G, Jager S, Russo M, Kontou-Fili K, Nikkels H, Wuthrich B, Bonini S. Pollen-related allergy in Europe. Allergy. 1998;53:567-78
8. Leynaert B, Neukirch C, Jarvis D, Chinn S, Burney P, Neukirch F; European Community Respiratory Health Survey. Does living on a farm during childhood protect
against asthma, allergic rhinitis, and atopy in adulthood? Am J Respir Crit Care Med 2001;164(10 Pt 1):1829-34
9. Soriano JB, Anto JM, Sunyer J, Tobias A, Kogevinas M, Almar E, Muniozguren N, Sanchez JL, Palenciano L, Burney P. Risk of asthma in the general Spanish
population attributable to specific immunoresponse. Spanish Group of the European Community Respiratory Health Survey. Int J Epidemiol 1999;28(4):728-34
10.Cuesta-Herranz J, Lazaro M, Figueredo E, Igea JM, Umpierrez A, De-Las-Heras M. Allergy to plantderived fresh foods in a birch- and ragweed-free area. Clin Exp
Allergy 2000;30(10):1411-6
11.Soriano JB, Tobias A, Kogevinas M, Sunyer J, Saez M, Martinez-Moratalla J, Ramos J, Maldonado JA, Payo F, Anto JM. Atopy and nonspecific bronchial responsiveness. A populationbased assessment. Spanish Group of the European Community Respiratory Health Survey. Am J Respir Crit Care Med. 1996;154(6 Pt
1):1636-40
12.Eriksson NE, Holmen A. Skin prick tests with standardized extracts of inhalant allergens in 7099 adult patients with asthma or rhinitis: cross-sensitizations and
relationships to age, sex, month of birth and year of testing. J Investig Allergol Clin Immunol 1996;6(1):36-46
mx1 Schimmelpilze
1. Vijay HM, Kurup VP. Fungal allergens. Clin Allergy Immunol 2004;18:223-49
2. Simon-Nobbe B, Probst G, Kajava AV, Oberkofler H, Susani M, Crameri R, et al. IgE-binding epitopes of enolases, a class of highly conserved fungal allergens. J
Allergy Clin Immunol 2000;106(5):887-895
3. Bush RK, Prochnau JJ. Alternariainduced asthma. J Allergy Clin Immunol 2004;113(2):227-34
4. Black PN, Udy AA, Brodie SM. Sensitivity to fungal allergens is a risk factor for life-threatening asthma. Allergy 2000;55(5):501-4
5. Neukirch C, Henry C, Leynaert B, Liard R, Bousquet J, Neukirch F. Is sensitization to Alternaria alternata a risk factor for severe asthma? A population-based study.
J Allergy Clin Immunol 1999 Apr;103(4):709-11
6. Downs SH, Mitakakis TZ, Marks GB, Car NG, Belousova EG, Leuppi JD, Xuan W, Downie SR, Tobias A, Peat JK. Clinical importance of Alternaria exposure in
children. Am J Respir Crit Care Med 2001; 164(3):455-9
t3 Birke
1. Mothes N, Valenta R. Biology of tree pollen allergens. Curr Allergy Asthma Rep. 2004 Sep;4(5):384-90
2. Yman L. Botanical relations and immunological cross-reactions in pollen allergy. Pharmacia Diagnostics AB. Uppsala. Sweden. 1978: ISBN 91- 7260-511-1
3. D’Amato G, Spieksma FT, Liccardi G, Jager S, Russo M, Kontou-Fili K, Nikkels H, Wuthrich B, Bonini S. Pollen-related allergy in Europe. Allergy. 1998;53:567-78
4. Rodriguez J, Crespo JF, Lopez-Rubio A, De La Cruz-Bertolo J, et al. Clinical cross-reactivity among foods of the Rosaceae family. J Allergy Clin Immunol 2000;106(1
Pt 1):183-9
5. Vieths S, Scheurer S, Ballmer-Weber B. Current understanding of cross-reactivity of food allergens and pollen. Ann N Y Acad Sci. 2002 May;964:47-68
6. van Ree R, Fernandez Rivas M, Cuevas M, van Wijngaarden M, et al. Pollen-related allergy to peach and apple: an important role for profilin. J Allergy Clin Immunol
1995;95(3):726-34
7. Paschke A, Kinder H, Zunker K, Wigotzki M, Steinhart H, Wessbecher R, Vieluf I. Characterization of crossreacting allergens in mango fruit. Allergy
2001;56(3):237-42
8. Calkhoven PG, Aalbers M, Koshte VL, et al. Cross-reactivity among birch pollen, vegetables and fruits as detected by IgE antibodies. Allergy 1987;42:382-390
9. Pastorello, EA, Farioli, L, Pravettoni, V, Mambretti, M et al. A RASTinhibition study of crossreactivity between peach and plum, apricot, birch, timothy. Schweiz
med Wschr 1991;121:P2 290. Suppl 40: 1&II
10.Helbling A, Lopez M, Schwartz HJ, Lehrer SB. Reactivity of carrotspecific IgE antibodies with celery, apiaceous spices, and birch pollen. Ann Allergy
1993;70(6):495-9
11.Asero R. Relevance of pollen-specific IgE levels to the development of Apiaceae hypersensitivity in patients with birch pollen allergy. Allergy 1997;52(5):560-4
12.Jung K, Schlenvoigt G, Jager L. Allergologic-immunochemical study of tree and bush pollen. II–Study of the sensitization spectrum of patients with seasonal rhinitis
in the spring. Allerg Immunol 1987;33(4):215-21
13.Akkerdaas J, Hafle S, Aalberse R, van Ree R. Characterization of nonpollen-related hazelnut allergens. AAAAI 56th Annual Meeting March, 2000
w1 Beifußblättrige Ambrosie
1. Gabrio T, Behrendt C, Eitle C, Felder-Kennel A, Flicker-Klein A, Gickeleiter M, Hinderer I, Kersting G, Link B, Maisner V, Weidner U, Wetzig J, Zöllner I. Verbreitung von Ambrosia-Pflanzen in Deutschland – eine Ursache für die Zunahme von Allergien in Deutschland? Derm 2006;12:293-303
2. Wahl R, Krause R, Krenz V, Varelmann H, Kischnick S, Feil D, Suck R. Untersuchung zur Kreuzreaktivität zwischen short, western, giant and false ragweed. Allergologie 2008;31:9:389-394
3. Subiza J, Subiza JL, Hinojosa M, Garcia R, Jerez M, Valdivieso R, Subiza E. Anaphylactic reaction after the ingestion of chamomile tea: a study of cross-reactivity
with other composite pollens. J Allergy Clin Immunol 1989;84:3:353-8
4. Caballero T, Martin-Esteban M. Associaqtion between pollen hypersensitivity and edible vegetable allergy: a review. J Investig Allergol Clin Immunol 1998;8:1:6-16
5. Enberg RN, Leickly FE, McCullough J, Bailey J, Ownby DR. Watermelon and ragweed share allergens. J Allergy Clin Immunol 1987;79:6:867-75
6. Wopfner N, Gadermeier G, Egger M, Asero R, Ebner C, Jahn-Schmid B, Ferreira F. The spectrum of allergens in ragweed and mugwort pollen. Int Arch Allergy Immunol
2005;138:4:4-346)
w6 Beifuß
1. Gadermaier G, Dedic A, Obermeyer G, Frank S, Himly M, Ferreira F. Biology of weed pollen allergens. Curr Allergy Asthma Rep. 2004 Sep;4(5):391-400
2. Yman L. Botanical relations and immunological cross-reactions in pollen allergy. 2nd ed. Pharmacia Diagnostics AB. Uppsala. Sweden. 1982: ISBN 91-970475-09
3. Yman L. Pharmacia: Allergenic Plants. Systematics of common and rare allergens. Version 1.0. CD-ROM. Uppsala, Sweden: Pharmacia Diagnostics, 2000
4. Katial RK, Lin FL, Stafford WW, Ledoux RA, Westley CR, Weber RW. Mugwort and sage (Artemisia) pollen cross-reactivity: ELISA inhibition and immunoblot
evaluation Ann Allergy Asthma Immunol 1997;79(4):340-6
5. Fernandez C, Martin Esteban M, Fiandor A, Pascual C, et al. Analysis of cross-reactivity between sunflower pollen and other pollens of the Compositae family. J
Allergy Clin Immunol 1993;92(5):660-7
6. de la Torre Morin F, Sanchez Machin I, Garcia Robaina JC, Fernandez-Caldas E, Sanchez Trivino M. Clinical cross-reactivity between Artemisia vulgaris and Matricaria chamomilla (chamomile). J Investig Allergol Clin Immunol 2001;11(2):118-22
7. Jensen-Jarolim E, Leitner A, Hirschwehr R, Kraft D, Wuthrich B, Scheiner O, Graf J, Ebner C. Characterization of allergens in Apiaceae spices: anise, fennel, coriander and cumin. Clin Exp Allergy 1997;27(11):1299-306
8. Vila L, Sanchez G, Sanz ML, Dieguez I, Martinez A, Palacios R, Martinez J. Study of a case of hypersensitivity to lettuce (Lactuca sativa). Clin Exp Allergy
1998;28(8):1031-5
9. Caballero T, Martin-Esteban M. Association between pollen hypersensitivity and edible vegetable allergy: a review. J Investig Allergol Clin Immunol 1998;8(1):6-16
10.Garcia Ortiz JC, Cosmes PM, Lopez-Asunsolo A. Allergy to foods in patients monosensitized to Artemisia pollen. Allergy 1996;51(12):927-31
11.Hirschwehr R, Heppner C, Spitzauer S, Sperr WR, Valent P, Berger U, Horak F, Jager S, Kraft D, Valenta R. Identification of common allergenic structures in
mugwort and ragweed pollen. J Allergy Clin Immunol 1998;101(2 Pt 1):196-206
12.Weber RW. Cross-reactivity of pollen allergens. Curr Allergy Asthma Rep. 2004 Sep;4(5):401-8.
13.Vieths S, Scheurer S, Ballmer-Weber B. Current understanding of cross-reactivity of food allergens and pollen. Ann N Y Acad Sci. 2002 May;964:47-68
14.D’Amato G, Spieksma FT, Liccardi G, Jager S, Russo M, Kontou-Fili K, Nikkels H, Wuthrich B, Bonini S. Pollen-related allergy in Europe. Allergy. 1998;53:567-78
15.Gluck U. Pollinosis and oral allergy syndrome. [German] HNO 1990;38(5):188-90
37
Allergene für die Diagnostik mit dem CAP-System
Phadia
Krankenkasse bzw. Kostenträger
Name, Vorname des Versicherten
geb. am
Kassen-Nr.
Versicherten-Nr.
Status
Entnahmedatum
Betriebsstätten-Nr.
Arzt-Nr.
Uhrzeit
Datum
Patientendaten
■ männlich
Einsender / Stempel
■ weiblich
Klinische Angaben / Diagnose
Probenmaterial
■ Vollblut
Station
■ Serum
■ Kapillarblut
Probeneingang (Labor)
Unterschrift
Datum
Uhrzeit
Allergieabklärung bei Kindern
Kinder-Profil
g6
t3
w6
e1
Lieschgras
Birke
Beifuß
Katzenschuppen
e5
d1
m6
f1
Befreiungskennziffer 32009
Labor-Budgetbefreiung für Kinder < 6 Jahre
(ab 1. Oktober 2009)
Hundeschuppen
Hausstaubmilbe
Hühnereiweiß
f2
f3
f4
f13
Milcheiweiß
Kabeljau (Dorsch)
Weizenmehl
Erdnuss
f14 Sojabohne
f31 Karotte
f85 Sellerie
1 ImmunoCAP® Profil = 15 quantitative Ergebnisse
Allergiediagnostik mit Symptom-Profilen
Ekzem
f1
f2
f3
f4
Hühnereiweiß
Milcheiweiß
Kabeljau (Dorsch)
Weizenmehl
Gastro Kinder
f1
f2
f4
f13
f13
f14
f17
d1
Erdnuss
Sojabohne
Haselnuss
Hausstaubmilbe
Gastro Kinder
Hühnereiweiß
Milcheiweiß
Weizenmehl
Erdnuss
perennial/saisonal
perennial / saisonal
Asthma/Rhinitis
f14
f17
f31
f85
Sojabohne
Haselnuss
Karotte
Sellerie
d1
e1
e5
mx1
Hausstaubmilbe
Katzenschuppen
Hundeschuppen
Schimmelpilze
g6
t3
w1
w6
Lieschgras
Birke
Ambrosie, beifußblättrig
Beifuß
Gastro Erwachsene
f3
f4
f13
f14
Kabeljau (Dorsch)
Weizenmehl
Erdnuss
Sojabohne
Gastro Erwachsene
f17
f24
f84
f85
Haselnuss
Garnele (Shrimps)
Kiwi
Sellerie
Gesamt-IgE
Zöliakieabklärung
Transglutaminase IgA*** Celikey®
Gliadin IgA
Transglutaminase IgG*** Celikey®
Gliadin IgG
*** tissue Transglutaminase (wichtigster Endomysiumantikörper, EMA)
Anforderungsbogen Seite 1
38
Entzündungsmarker
ECP****
Anaphylaxie/
Mastozytose
Tryptase
**** Bei ECP bitte die genauen Bestimmungen zur Probengewinnung beachten!
Allergiescreening
Inhalative Allergien
Nahrungsbedingte Allergien
SX1 Inhalationsscreen (Phadiatop ®)
g6
g12
t3
w6
d1
Gesamt-IgE
fx5 Nahrungsmittelscreen
e1 Katzenschuppen
Lieschgras
e5 Hundeschuppen
Roggen
m2 Cladosporium
Birke
herbarum
Beifuß
Hausstaubmilbe
f1 Hühnereiweiß
f2 Milcheiweiß
f3 Kabeljau (Dorsch)
falls positiv
f4 Weizenmehl
f13 Erdnuss
f14 Sojabohne
SX1 negativ und
fx5 negativ
falls positiv
Bitte Einzelallergenabklärung
aber
falls erhöht
Abklärung mit Allergenmischungen bzw.
Einzelallergenen nach Anamnese
Bitte Einzelallergenabklärung
Spezifisches IgE
Falls Allergenmischung(en) positiv: Bitte Einzelallergenabklärung der Mischung(en)
ImmunoCAP® Mischungen
Nahrungsmittelscreen
fx5
f1
f2
f3
f4
f13
f14
Nahrungsmittelscreen
Hühnereiweiß
Milcheiweiß
Kabeljau (Dorsch)
Weizenmehl
Erdnuss
Sojabohne
Nahrungsmittel
fx7
f25
f45
f47
f48
f85
fx8
f17
f18
f33
f49
f93
fx9
f20
f84
f87
f92
f259
fx10
f26
f27
f75
f83
f284
fx11
f8
f12
f15
f31
f260
fx12
f5
f9
f35
f212
f225
fx18
f12
f13
f14
fx19
f31
f35
f214
f244
Nahrungsmittelmischung 1
Tomate
Bäckerhefe
Knoblauch
Zwiebel
Sellerie
Haselnuss
Paranuss
Orange
Apfel, grün
Kakao
Mandel
Kiwi
Melone
Banane
Weintraube
Schweinefleisch
Rindfleisch
Eigelb
Hühnerfleisch
Truthahnfleisch
Mais
Erbse
Bohne, weiß
Karotte
Brokkoli
Roggenmehl
Reis
Kartoffel
Champignon
Kürbis
Erbse
Erdnuss
Sojabohne
Karotte
Kartoffel
Spinat
Gurke
fx20
f4
f5
f6
f9
fx24
f17
f24
f84
f92
fx25
f10
f45
f47
f85
fx26
f1
f2
f13
f89
fx27
f3
f4
f14
f17
fx28
f10
f24
f27
f84
Weizenmehl
Roggenmehl
Gerstenmehl
Reis
Haselnuss
Garnele
Kiwi
Banane
Sesamschrot
Bäckerhefe
Knoblauch
Sellerie
Hühnereiweiß
Milcheiweiß
Erdnuss
Senf
Kabeljau (Dorsch)
Weizenmehl
Sojabohne
Haselnuss
Sesamschrot
Garnele
Rindfleisch
Kiwi
Cerealien
fx3
f4
f7
f8
f10
f11
Getreidemischung
Weizenmehl
Hafermehl
Maismehl
Sesamschrot
Buchweizenmehl
Nüsse
fx1
f13
f17
f18
f20
f36
fx22
f201
f202
f203
f256
Nussmischung 1
Erdnuss
Haselnuss
Paranuss
Mandel
Kokosnuss
Nussmischung 2
Pekannuss
Cashewnuss
Pistazie
Walnuss
Gemüse, Hülsenfrüchte, Obst
Gewürze
fx13
f12
f15
f31
f35
fx14
f25
f214
f216
f218
fx32
f12
f15
f235
f296
fx15
f33
f49
f92
f95
fx16
f44
f94
f208
f210
fx17
f49
f92
f94
f95
fx21
f84
f87
f92
f95
f210
fx30
f84
f92
f91
f96
f293
fx31
f49
f94
f95
f242
f255
fx29
f33
f208
f209
f302
fx70
f272
f273
f274
f275
fx71
f265
f266
f267
f268
fx72
f219
f269
f270
f271
Gemüsemischung 1
Erbse
Bohne, weiß
Karotte
Kartoffel
Gemüsemischung 2
Tomate
Spinat
Kohl
Paprika
Leguminosenm. (alt: fx93)
Erbse
Bohne, weiß
Linse
Johannisbrot
Obstmischung 1
Orange
Apfel, grün
Banane
Pfirsich
Obstmischung 2
Erdbeere
Birne
Zitrone
Ananas
Obstmischung 3
Apfel, grün
Banane
Birne
Pfirsich
Obstmischung 4
Kiwi
Melone
Banane
Pfirsich
Ananas
Obstmischung 51) (alt: fx91)
Kiwi
Banane
Mango
Avocado
Papaya
Obstmischung 62) (alt: fx90)
Gewürzmischung 1
Estragon
Thymian
Majoran
Liebstöckl
Gewürzmischung 2
Kümmel
Muskatblüte
Kardamom
Gewürznelke
Gewürzmischung 3
Fenchelsamen
Basilikum
Ingwer
Anis
Fleischsorten
fx23
f26
f27
f83
f284
fx73
f26
f27
f83
Fleischmischung 1
Schweinefleisch
Rindfleisch
Hühnerfleisch
Truthahnfleisch
Fleischmischung 2
Schweinefleisch
Rindfleisch
Hühnerfleisch
Fische, Muscheln,
Schalentiere
fx74
f3
f205
f206
f254
fx2
f3
f24
f37
f40
f41
Fischmischung
Kabeljau (Dorsch)
Hering
Makrele
Scholle
Meeresfrüchtemischung
Kabeljau (Dorsch)
Garnele
Miesmuschel
Thunfisch
Lachs
Apfel, grün
Birne
Pfirsich
Kirsche
Pflaume
Zitrusmischung (alt: fx92)
Orange
Zitrone
Grapefruit
Mandarine / Clementine
1)
Latex assoziiert
2)
Birkenpollen assoziiert
39
Spezifisches IgE
Falls Allergenmischung(en) positiv: Bitte Einzelallergenabklärung der Mischung(en)
ImmunoCAP® Mischungen
Inhalationsscreen
SX1
d1
e1
e5
g6
g12
m2
t3
w6
Inhalationsscreen
Hausstaubmilbe
Katzenschuppen
Hundeschuppen
Lieschgras
Roggen
Birke
Beifuß
Gräser- und Getreidepollen
gx1
g3
g4
g5
g6
g8
gx4
g1
g5
g7
g12
g13
gx2
g2
g5
g6
g8
g10
g17
gx3
g1
g5
g6
g12
g13
gx6
g2
g5
g10
g11
g13
g17
Gräsermischung/Frühblüher
Knäuelgras
Wiesenschwingel
Lolch
Lieschgras
Wiesenrispengras
Gräsermischung/Spätblüher
Ruchgras
Lolch
Schilfgras
Roggen
Honiggras, wollig
Gräsermischung 1
Hundszahngras
Lolch
Lieschgras
Wiesenrispengras
Mohrenhirse (Sorgho)
Bahiagras
Gräsermischung 2
Ruchgras
Lolch
Lieschgras
Roggen
Honiggras, wollig
Gräsermischung 3
Hundszahngras
Lolch
Mohrenhirse (Sorgho)
Trespe
Honiggras, wollig
Bahiagras
Kräuterpollen
wx1
w1
w6
w9
w10
w11
wx2
w2
w6
w9
w10
w15
wx3
w6
w9
w10
w12
w20
wx5
w1
w6
w7
w8
w12
Kräutermischung 1
Beifuß
Spitzwegerich
Gänsefuß, weiß
Salzkraut
Kräutermischung 2
Ambrosie, ausdauernd
Beifuß
Spitzwegerich
Gänsefuß, weiß
Melde
Kräutermischung 3
Beifuß
Spitzwegerich
Gänsefuß, weiß
Goldrute, echt
Brennessel
Kräutermischung 5
Beifuß
Margerite
Löwenzahn
Goldrute, echt
40
wx6 Kräutermischung 6
w9
Spitzwegerich
w10 Gänsefuß, weiß
w11 Salzkraut
w18 Sauerampfer
wx7 Kräutermischung 7
w7
Margerite
w8
Löwenzahn
w9
Spitzwegerich
w10 Gänsefuß, weiß
w12 Goldrute, echt
wx209 Kräutermisch. Ambrosien
w1
w2
w3
Ambrosie, dreilappig
Baumpollen
tx1
t1
t3
t7
t8
t10
tx2
t1
t7
t8
t14
t22
tx3
t6
t7
t8
t14
t20
tx4
t7
t8
t11
t12
t14
tx5
t2
t4
t8
t12
t14
tx6
t1
t3
t5
t7
t10
tx7
t9
t12
t16
t18
t19
t21
tx8
t1
t3
t4
t7
t11
tx9
t2
t3
t4
t7
t12
Bäumemischung 1
Ahorn
Birke
Eiche
Ulme
Walnuss
Bäumemischung 2
Ahorn
Eiche
Ulme
Pappel
Hickory-Baum
Bäumemischung 3
Wacholder (Sadebaum)
Eiche
Ulme
Pappel
Mesquite
Bäumemischung 4
Eiche
Ulme
Platane
Salweide
Pappel
Bäumemischung 5
Erle
Hasel
Ulme
Salweide
Pappel
Bäumemischung 6
Ahorn
Birke
Buche
Eiche
Walnuss
Bäumemischung 7
Olive
Salweide
Kiefer (Pinus strobus)
Eukalyptus
Akazie
Melaleuca-Baum
Bäumemischung 8
Ahorn
Birke
Hasel
Eiche
Platane
Bäumemischung 9
Erle
Birke
Hasel
Eiche
Salweide
tx10
t2
t3
t4
t15
Bäumemischung 10
Erle
Birke
Hasel
Esche, weiß (Amerika)
Pollen
rx1
g6
t3
w6
w9
w21
rx3
g2
g5
g17
w1
w9
w10
rx4
g2
g5
g11
w1
w6
w9
Saisonal Screen
Lieschgras
Birke
Beifuß
Spitzwegerich
Glaskraut
Sondermischung/Pollen 1
Hundszahngras
Lolch
Bahiagras
Spitzwegerich
Gänsefuß, weiß
Sondermischung/Pollen 2
Hundszahngras
Lolch
Trespe
Beifuß
Spitzwegerich
Tierallergene
ex1
e1
e3
e4
e5
ex2
e1
e5
e6
e87
e88
ex70
e6
e82
e84
e87
e88
ex72
e78
e201
e213
e214
ex71
e70
e85
e86
e89
ex73
e70
e85
e86
e213
Epithelienmischung 1
Katzenschuppen
Pferdeschuppen
Rinderschuppen
Hundeschuppen
Epithelienmischung 2
Katzenschuppen
Hundeschuppen
Meerschweinchenepithelien
Rattenepithelien, Serum-/
Urinproteine
Mäuseepithelien, Serum-/
Urinproteine
Nagermischung
Kaninchenepithelien
Goldhamsterepithelien
Rattenepithelien, Serum-/
Urinproteine
Mäuseepithelien, Serum-/
Urinproteine
Käfigvögelmischung
Wellensittichfedern
Kanarienvogelfedern
Papageienfedern
Finkenfedern
Halsbandsittichfedern
Federnmischung 1
Gänsefedern
Hühnerfedern
Entenfedern
Truthahnfedern
Federnmischung 2
Gänsefedern
Hühnerfedern
Entenfedern
Papageienfedern
Mikroorganismen
mx1 Schimmelpilzmischung 1
m1 Penicillium chrysogenum
(bisher: P. notatum)
m2 Cladosporium herbarum
m3 Aspergillus fumigatus
m6 Alternaria alternata
mx2 Schimmelpilzmischung 2
m1 Penicillium chrysogenum
m5 Candida albicans
m6 Alternaria alternata
m8 Setomelanomma rostrata
(bisher: Helminthosporium
halodes)
mx4 Aspergillusm. (alt: mx11)
m36 Aspergillus terreus (alt: m302)
m207 Aspergillus niger
m228 Aspergillus flavus
Innenraumallergene
hx2
d1
d2
h2
i6
rx2
d2
e1
e3
e5
m6
rx5
d1
e1
i6
m3
Hausstaubmischung
Dermatophagoides
pteronyssinus
Dermatophagoides farinae
Hausstaub/Hollister-Stier Labs.
Küchenschabe
Perennial Screen
Katzenschuppen
Pferdeschuppen
Hundeschuppen
Indoormischung
Dermatophagoides
pteronyssinus
Katzenschuppen
Küchenschabe
Berufsallergene
pax1
e3
e4
e70
e85
pax3
g12
g15
m3
m6
pax4
f4
f14
i202
k87
pax5
k75
k76
k77
k79
pax6
k78
k79
k80
k85
Tierschuppen/Federn
Pferdeschuppen
Rinderschuppen
Gänsefedern
Hühnerfedern
Pollen/Schimmelpilze
Roggen
Weizen
Nahrungsmittelherstellung
Weizenmehl
Sojabohne
Rüsselkäfer
Alpha-Amylase
Chemikalien
Isocyanat TDI
Isocyanat MDI
Isocyanat HDI
Phthalsäureanhydrid
Desinfektionsmittel
Ethylenoxid
Formaldehyd/Formalin
Chloramin T
Spezifisches IgE
ImmunoCAP® Nahrungsmittel
Cerealien
f45
f11
f124
f6
f79
f7
f57
f56
f333
f8
f347
f9
f55
f5
f10
f4
Bäckerhefe
Buchweizenmehl
Dinkel (alt: f400)
Gerstenmehl
Gluten (Gliadin)
Hafermehl
Hirse, japanisch
Kolbenhirse
Leinsamen
Maismehl
Quinoa
Reis
Rispenhirse
Roggenmehl
Sesamschrot
Weizenmehl
Nüsse
f202
f13
f17
f36
f345
f20
f18
f201
f253
f203
f256
Cashewnuss
Erdnuss
Haselnuss
Kokosnuss
Macadamia Nuss
Mandel
Paranuss
Pekannuss
Pinienkern
Pistazie
Walnuss
Obst und Gemüse
f210
f49
f237
f262
f96
f51
f92
f94
f288
f291
f260
f211
f212
f289
f44
f299
f328
f276
f305
f209
f292
f244
f330
f343
f318
m6
m228
m3
m207
m36
m12
m7
m5
m202
Ananas
Apfel, grün
Aprikose
Aubergine
Avocado
Bambussprossen
Banane
Birne
Blaubeere
Blumenkohl
Brokkoli
Brombeere
Champignon
Dattel
Erdbeere
Esskastanie
Feige (frische Frucht)
Fenchel, frisch
Fenchel, griechisch
Grapefruit
Guave
Gurke
Hagebutte
Himbeere
Jackfruit
f322
f336
f301
f31
f35
f242
f84
f47
f216
f225
f306
f348
f302
f91
f87
f33
f342
f293
f294
f86
f95
f255
f341
f217
f319
f215
f85
f261
f214
f295
f54
f25
f329
f259
f208
f48
Johannisbeere, rot
Jujube
Kakifrucht
Karotte
Kartoffel
Kirsche
Kiwi
Knoblauch
Kohl
Kürbis
Limone
Litschi
Mandarine/Clementine
Mango
Melone
Orange
Olive, schwarz
Papaya
Passionsfrucht
Petersilie
Pfirsich
Pflaume
Preiselbeere*
Rosenkohl
Rote Beete
Salat
Sellerie
Spargel
Spinat
Sternfrucht (Karambole)
Süßkartoffel
Tomate
Wassermelone
Weintraube
Zitrone
Zwiebel
Hülsenfrüchte
f310
f315
f287
f15
f12
f309
f182
f235
f14
Blatterbse (Lathyrus sativus)
Bohne, grün
Bohne, rot
Bohne, weiß
Erbse
Kichererbse
Limabohne
Linse
Sojabohne
Gewürze
f271
f269
f279
f281
f277
f272
f268
f270
f267
Anis
Basilikum
Chillipfeffer
Curry
Dill
Estragon
Gewürznelke
Ingwer
Kardamom
f340
f317
f265
f275
f278
f274
f332
f266
f282
f283
f218
f263
f280
f339
f331
f344
f273
f234
f220
Karminrot
Koriander
Kümmel
Liebstöckl
Lorbeerblatt
Majoran
Minze
Muskatblüte
Muskatnuss*
Oregano
Paprika
Pfeffer, grün
Pfeffer, schwarz
Piment
Safran
Salbei
Thymian
Vanille
Zimt*
Milch und Milchprodukte
f76
f77
f81
f78
f334
f231
f2
f236
f325
f326
f82
f286
f300
Alpha-Lactalbumin
Beta-Lactoglobulin
Cheddarkäse
Kasein (hitzestabil)
Lactoferrin (Rind)
Milch, gekocht
Milcheiweiß
Molke
Schafsmilch
Schafsmolke
Schimmelkäse
Stutenmilch
Ziegenmilch
Hühnerei
f323
f245
f75
f1
f232
f233
Conalbumin
Ei (f1, f75)
Eigelb
Hühnereiweiß
Ovalbumin
Ovomucoid
Fleischsorten
f285
f88
f83
f213
f321
f27
f26
f284
Elchfleisch
Hammelfleisch
Hühnerfleisch
Kaninchenfleisch
Pferdefleisch
Rindfleisch
Schweinefleisch
Truthahnfleisch
Fische, Muscheln, Schalentiere
f264
f346
Aal
Abalone
m8
Setomelanomma rostrata
(bisher: Helminthosporium
halodes)
Staphylococcus aureus
Enterotoxin A
Enterotoxin B
Enterotoxin C
Stemphylium herbarum
(bisher: St. botryosum)
Toxic Schock Syndrom Toxin
(TSST)
Trichoderma viride
f290
f414
f320
f204
f147
f3
f24
f303
f205
f60
f80
f338
f412
f23
f41
f304
f206
f50
f37
f59
f311
f381
f313
f308
f61
f42
f314
f254
f312
f307
f413
f337
f40
f258
f58
f207
f384
f369
f410
f415
Auster
Buntbarsch
Flusskrebs
Forelle
Golfflunder
Kabeljau (Dorsch)
Garnele
Heilbutt
Hering
Holzmakrele (Bastardmakrele)
Hummer
Jakobsmuschel
Kaiserbarsch
Krabbe
Lachs
Languste
Makrele
Makrele, spanisch
Miesmuschel
Oktopus
Plattfisch
Roter Schnapper
Sardelle
Sardine (Mittelmeer)
Sardine (Pazifik)
Schellfisch
Schnecke (Helix aspersa)
Scholle
Schwertfisch
Seehecht
Seelachs
Seezunge
Thunfisch
Tintenfisch (Atlantik)
Tintenfisch (Pazifik)
Venusmuschel
Weißlachs
Wels
Zackenbarsch
Zander, amerikanisch
Sonstige Nahrungsmittel
f219
f246
f297
f247
f324
f296
f221
f93
f226
f335
f90
f224
f316
f89
f222
f298
f227
Fenchelsamen
Guarkern
Gummi arabicum
Honig
Hopfen
Johannisbrot
Kaffee
Kakao
Kürbissamen
Lupinensamen
Malz
Mohnsamen
Rapssamen
Senf
Tee
Tragant (Astragalus spp.)
Zuckerrübensamen
ImmunoCAP® Mikroorganismen
Aspergillus flavus
Aspergillus niger
Aspergillus terreus (alt: m302)
Aureobasidium pullulans
Botrytis cinerea
Candida albicans
Acremonium kiliense (bisher:
Cephalosporium acremonium)
m208 Chaetomium globosum
m16 Curvularia lunata
m14 Epicoccum purpurascens
m9
Fusarium proliferatum
(bisher: F. moniliforme)
m227 Malassezia spp.
m4
Mucor racemosus
m209 Penicillium glabrum
(bisher: P. frequentans)
m1
Penicillium chrysogenum
m13 Phoma betae
m70 Pityrosporum orbiculare
m11 Rhizopus nigricans
m80
m81
m223
m10
m226
m15
m210 Trichophyton ment.var.goetzii
m211 Trichophyton
ment.var.interdigitale
m205 Trichophyton rubrum
m203 Trichosporon pullulans
m204 Ulocladium chartarum
m201 Tilletia tritici
(bisher: Ustilago tritici)
* Nicht CE-markiert. For research use only.
41
Spezifisches IgE
ImmunoCAP® Pollen
Gräser- und Getreidepollen
Kräuterpollen
Baumpollen
g17
g71
g201
g204
g70
g14
g13
g2
g3
g6
g5
g202
g10
g12
g1
g203
g7
g9
g11
g15
g16
g8
g4
Bahiagras
Canary-Gras
Gerste
Glatthafer
Haargerste
Hafer
Honiggras, wollig
Hundszahngras
Knäuelgras
Lieschgras
Lolch
Mais
Mohrenhirse
Roggen
Ruchgras
Salzgras
Schilf (Reet)
Straußgras, weiß
Trespe
Weizen
Wiesenfuchsschwanz
Wiesenrispengras
Wiesenschwingel
w2
w1
w3
w4
w23
w6
w20
w17
w14
w10
w21
w19
w12
w22
w206
w8
w207
w45
w7
w15
w82
w203
w16
w11
w18
w204
w13
w9
w46
w5
w210
Ambrosie, dreilappig
Ambrosie, falsch
Ampfer, kraus
Beifuß
Brennessel
Feuerbusch
Fuchsschwanz
Gänsefuß, weiß
Glaskraut (Parietaria judaica)
Glaskraut (Parietaria officinalis)
Goldrute, echt
Hopfen, japanisch
Kamille
Löwenzahn
Lupine
Luzerne
Margerite
Melde
Palmer Amarant
Raps
Rispenkraut (Iva ciliata)
Salzkraut
Sauerampfer
Sonnenblume
Spitzklette, gewöhnlich
Spitzwegerich
Wasserdost
Wermut
Zuckerrübe
t1
t19
t55
t3
t5
t214
t207
t7
t2
t15
t25
t206
t18
t201
t56
t4
t22
t205
t213
t16
t210
t208
t211
t71
t70
t21
t20
t223
t54
t9
t72
Ahorn
Akazie
Besenginster
Birke
Buche
Dattelpalme
Douglasie
Eiche
Erle
Esche, weiß (Amerika)
Esche, gewöhnlich (Europa)
Esskastanie
Eukalyptus
Fichte
Gagelstrauch
Hasel
Hickory-Baum
Holunder
Kiefer (Pinus radiata)
Kiefer (Pinus strobus)
Liguster
Linde
Liquidambar styraciflua
Maulbeerbaum, rot
Maulbeerbaum, weiß
Melaleuca-Baum
Mesquite
Ölpalme
Ölweide, schmalblättrig
Olive
Palme
t219
t14
t217
t73
t11
t203
t12
t41
t37
t8
t218
t57
t6
t10
t209
t44
t212
t17
t45
t23
t222
Paloverde
Pappel
Pfefferbaum
Pinie, australisch
Platane
Rosskastanie
Salweide
Spotnuss Hickory
Sumpfzypresse, echt
Ulme
Virginiaeiche
Virginische Wacholder
Wacholder (Sadebaum)
Walnuss
Weißbuche
Westlicher Zürgelbaum
Zeder
Zeder, japanisch
Zedern-Ulme
Zypresse
Zypresse, Arizona
ImmunoCAP® Tierallergene
Epithelien und Federn
Sonderallergene Epithel. u. Federn
Milben
e306 Kamelschuppen*
d70
d201
d2
d1
d3
d74
d73
d71
d72
e208
e86
e214
e217
e210
e70
e84
e216
e85
e5
e201
e82
e1
e71
e88
e6
e203
e196
e213
e3
e73
e87
e202
e4
e81
e83
e215
e89
e78
e209
e80
Chinchillaepithelien
Entenfedern
Finkenfedern
Frettchenepithelien
Fuchsepithelien
Gänsefedern
Hamsterepithelien
Hirschepithelien
Hühnerfedern
Hundeschuppen
Kanarienvogelfedern
Kaninchenepithelien
Katzenschuppen
Mäuseepithelien
Mäuseepithelien,
Serum-/Urinproteine
Nerzepithelien
Nymphensittichfedern
(alt: e303)
Papageienfedern
Pferdeschuppen
Rattenepithelien
Rattenepithelien,
Serum-/Urinproteine
Rentierepithelien
Rinderschuppen
Schafepithelien
Schweineepithelien
Taubenfedern
Truthahnfedern
Wellensittichfedern
Wüstenrennmausepithelien
Ziegenepithelien
42
Serum- und Kotproteine
e218
e219
e221
e200
e199
e206
e211
e220
e76
e72
e197
e198
e205
e75
e74
e204
e222
e212
e7
e77
e79
Hühnerkot
Hühnerserumproteine
Hundeserumalbumin
Kanarienvogelkot (alt: e301)
Kanarienvogelserumproteine
(alt: e300)
Kaninchenserumproteine
Kaninchenurinproteine
Katzenserumalbumin
Mäuseserumproteine
Mäuseurinproteine
Nymphensittichkot (alt: e305)
Nymphensittichserumproteine
(alt: e302)
Pferdeserumproteine
Rattenserumproteine
Rattenurinproteine
Rinderserumalbumin
Schweineserumalbumin
Schweineurinproteine*
Taubenkot
Wellensittichkot
Wellensittichserumproteine
Sonderallergene Insekten/-gifte
Acarus siro
Blomia tropicalis
Dermatophagoides
pteronyssinus
Dermatophagoides microceras
Euroglyphus maynei
Glycyphagus domesticus
Lepidoglyphus destructor
Tyrophagus putrescentiae
i301
Reismehlkäfer
(Tribolium confusum)*
Hausstaub
h1
h2
Hausstaub/Greer labs.Inc.
Hausstaub/Hollister-Stier labs.
Parasiten
Insekten/Insektengifte
i1
i77
i70
i5
i2
i75
i205
i6
i206
i207
i203
i8
i73
i4
i204
i202
i71
i72
i76
i3
Bienengift
Feldwespengift
(Polistes dominulus)
Feuerameise
Gelbwespe
Hornissengift, amerikanisch
Hornissengift, europäisch
(Vespa crabro)
Hummelgift
Küchenschabe
Küchenschabe, amerikanisch
Küchenschabe, orientalisch
Mehlmotte (Mittelmeerraum)
Motte
Mückenlarve, rot
Papierwespe
Rinderbremse
Rüsselkäfer
Stechmücke
Sudanfliege
Trogoderma angustum
Wespengift
p4
p1
p2
Anisakis (Fischparasit)
Ascaris
Echinococcus
Spezifisches IgE
Rekombinante/Native ImmunoCAP® Allergenkomponenten (auch für spezifisches IgG/IgG4 geeignet)
Mikroorganismen
Nahrungsmittel
Pflanzen
m218 rAsp f1 aus Aspergillus
fumigatus
fumigatus
fumigatus
fumigatus
fumigatus
m229 rAlt a1 aus Alternaria
alternata
f422
f423
f424
f352
f427
f417
f354
f428
f425
f355
f426
f353
f351
f419
f420
f421
f416
g205 rPhl p1; Hauptallergen aus
Lieschgraspollen
g206 rPhl p2 aus Lieschgraspollen
g208 nPhl p4 (nativ); Lieschgraspollen
g210 rPhl p7; Ca-bindendes Allergen
aus Lieschgraspollen
g212 rPhl p12; Profilin aus
Lieschgraspollen
g213 rPhl p1; rPhl p5b; Hauptallergene
g214 rPhl p7; rPhl p12; Nebenallergene
g215 rPhl p5b; Hauptallergen aus
Lieschgraspollen
g216 nCyn d 1 aus Hundszahngras
k215 rHev b1 aus Latex
MBP-Fusionsprotein**
k219 rHev b6.01 aus Latex
Tiere
e94
e101
e102
d202
d203
d205
rFel d1 von Katze
rCan f1 von Hund
rCan f2 von Hund
nDer p1 aus Hausstaubmilbe
rDer p2 aus Hausstaubmilbe
rDer p10 aus Hausstaubmilbe
rAra h1 aus Erdnuss
rAra h2 aus Erdnuss
rAra h3 aus Erdnuss
rAra h8 aus Erdnuss
rAra h 9 aus Erdnuss
rApi g1.01 aus Sellerie
rBer e1 aus Paranuss
rCor a1 aus Haselnuss
rCor a8 aus Haselnuss
rCyp c1 aus Karpfen
rGad c1 aus Kabeljau (Dorsch)
rGly m4 aus Soja
rPen a1, Tropomyosin aus
Shrimps
rPru p1 aus Pfirsich
rTri a19; Omega-5 Gliadin,
Weizen
k220 rHev b6.02 aus Latex
t215 rBet v1; Hauptallergene aus
Birkenpollen
t216 rBet v2; Profilin aus
Birkenpollen
t220 rBet v4; Ca-bindendes Allergen
aus Birkenpollen
t221 rBet v2; rBet v4; Nebenallergene
aus Birkenpollen
t224 nOle e1 aus Olivenbaumpollen
(nativ)
t225 rBet v6 aus Birkenpollen
w211 rPar j2; Hauptallergen aus
Parietariapollen
w230 nAmb a1 aus Beifußblättriger
Ambrosie
w231 nArt v1 aus Beifuß
w233 nArt v3 aus Beifuß
** Latexproteine sind mit dem Maltose-bindenden Fusionsprotein (MPB) gekoppelt. Es empfiehlt sich auch o213 MPB zu testen.
Weitere ImmunoCAP® Allergene
c206
c6
c5
c7
c8
c209
c74
c73
c71
c70
c260
c313 Aprotinin*
c1
c2
c261
c207
c202
c208
ACTH*
Amoxycilloyl
Ampicilloyl
Cefaclor
Chlorhexidin
Chymopapain
Gelatine
Insulin (human)
Insulin (Rind)
Insulin (Schwein)
Quarternäres Ammonium,
Morphin
Penicillolyl G
Penicillolyl V
Pholcodin
Protamin*
Suxamethonium
Tetanustoxoid*
Berufsallergene
k212
k205
k87
k83
k214
k202
k85
k78
k81
k80
k209
k77
k76
k75
k72
k70
Abachi Holzstaub
Alkalase
α-Amylase
Baumwollsamen
Bougainvillea
Bromelin
Chloramin T
Ethylenoxid
Ficus spp.
Formaldehyd/Formalin
Hexahydrophthalsäureanhydrid
Isocyanat HDI
Isocyanat MDI
Isocyanat TDI
Ispaghula
Kaffeebohne, grün
k82
k208
k210
k204
k211
k74
k201
k213
k203
k79
k71
k206
k73
k84
k86
Latex
Lysozym
Maleinsäureanhydrid*
Maxatase
Methyltetrahydrophthalsäureanhydrid
Naturseide
Papain
Pepsin
Phospholipase
Rizinusbohne
Savinase
Seidenreste
Sonnenblumensamen
TMA (Trimellitsäureanhydrid)
IgG
IgG4
G i1 Bienengift
G t3 Birke
G d1 Dermatophagoides
pteron.
G d2 Dermatophagoides
farinae
G g6 Lieschgras
G i3 Wespengift
g213 Hauptallergene aus
Lieschgraspollen
rPhl p1; rPhl p5b
t 215 Hauptallergene aus
Birkenpollen rBet v1
Exogen-allergische Alveolitis
Farmerlunge
G m6 Alternaria alternata
G m3 Aspergillus fumigatus
G m25 Aspergillus versicolor
G m5 Candida albicans
G m26 Cladosporium cladosporioides
G m2 Cladosporium herbarum
G m22 Micropolyspora faeni
G m27 Penicillium spp.
G m24 Stachybotrys atra
G m23 Thermoactinomyces vulgaris
G mx6 m1, G m2, m4, G m6
G mx7 G m22, G m23
o1
o202
o207
o203
o214
Baumwolle
Fischfutter Artemia salina
Fischfutter Daphnia
Fischfutter TetraMin
Kohlenhydrat-Determinante
CCD*
o213 Maltose-bindendes Protein*
o211 Mehlwurm
o70 Spermaflüssigkeit
o201 Tabakblätter
Sonderallergene
o300 Amylase Inhibitor Protein*
o400 Meerrettichperoxidase*
Sonderallergene Berufsallergene
k302 Glucoamylase*
k300 Pankreatin*
k301 Pentosanase*
Spezifisches IgG
Therapieverlaufsbeobachtung
(SIT)
Sonstige Allergene
Vogelhalterlunge
G e92 Papageien-Serumproteine,
-Federn, -Kot
G e93 Tauben-Serumproteine
G e91 Tauben-Serumproteine,
-Federn, -Kot
G e90 Wellensittich-Serumproteine,
-Federn, -Kot
Spezifisches
IgA / IgG
Nahrungsmittelintoleranz
Spezifisches IgA
AG f78 Kasein
AG f76 a-Lactalbumin
AG f77 b-Lactoglobulin
Spezifisches IgG
G f1
Hühnereiweiß
AG f78 Kasein
AG f76 a-Lactalbumin
AG f77 b-Lactoglobulin
06/2009
Sonderallergene Arzneimittel
Sonderallergene sind speziell produzierte Allergene. Diese Allergene sind in geringen Mengen vorrätig und werden ständig mit positiven Seren getestet, um Bindung und
Stabilität zu prüfen.
DE52990120
Arzneimittel
43
Fachlaboratorien der LADR
Baden-Baden
LADR GmbH Medizinisches Versorgungszentrum Baden-Baden
Ärztliche Leitung: Dr. med. Renate Röck, Dr. med. Dietmar Löbel
Lange Straße 65, 76530 Baden-Baden, Telefon 07221 2117-0, Fax -77
Berlin
LADR GmbH Medizinisches Versorgungszentrum Berlin
Ärztliche Leitung: Priv.-Doz. Dr. med. habil. Gregor Caspari
Priv.-Doz. Dr. med. habil. Dr. rer. nat. Dietger Mathias
Alt-Moabit 91 a, 10559 Berlin, Telefon 030 301187-0, Fax 030 301187-11
Braunschweig
LADR GmbH Medizinisches Versorgungszentrum Braunschweig
Ärztliche Leitung Labormedizin: Peter R. John
Alte Salzdahlumer Straße 203, 38124 Braunschweig, Telefon 0531 31076-100, Fax -111
Bremen
LADR GmbH Medizinisches Versorgungszentrum Bremen
Ärztliche Leitung: Prof. Dr. med. Mariam Klouche,
Prof. Dr. med. Gregor Rothe, Dr. med. Martin Sandkamp
Friedrich-Karl-Str. 22, 28205 Bremen, Telefon 0421 4307-300, Fax -199
Büdelsdorf
LADR GmbH MVZ Dr. Kramer & Kollegen, Zweigpraxis Büdelsdorf
Ärztliche Leitung: Dr. med. Peter Wrigge
Hollerstraße 47, 24782 Büdelsdorf, Telefon 04331 70820-20, Fax -22
Geesthacht
LADR GmbH Medizinisches Versorgungszentrum Dr. Kramer & Kollegen
Ärztliche Leitung: Dr. med. Detlef Kramer,
Dr. med. Olaf Bätz, Dr. med. Wolfgang Hell
Lauenburger Straße 67, 21502 Geesthacht, Telefon 04152 803-0, Fax 04152 76731
Hannover
LADR GmbH Medizinisches Versorgungszentrum Hannover
Ärztliche Leitung: Dr. med. Norbert Sloot
Scharnhorststraße 15, 30175 Hannover, Telefon 0511 90136-11, Fax -19
Köln
Praxis für Laboratoriumsmedizin Dr. med. Christiane Boogen
Hauptstraße 71-73, 50996 Köln, Telefon 0221 935556-0, Fax -99
Kyritz
Medizinisches Laboratorium Dr. Manfred Haßfeld
Perleberger Straße 33, 16866 Kyritz, Telefon 033971 895-0, Fax -22
Leer
LADR GmbH MVZ Hannover, Betriebsstätte Labor Leer
Ärztliche Leitung: Dr. med. Erich Schott
Augustenstraße 74, 26789 Leer, Telefon 0491 454590, Fax 0491 4726
Nordhorn
Medizinisches Versorgungszentrum Labor Nord-West GmbH
Ärztliche Leitung: Dr. med. Kay-Nikolas Meyer
Am Eichenhain 1, 48531 Nordhorn, Telefon 05921 855-0, Fax -222
Plön – Eutin
Überörtliche Gemeinschaftspraxis für Laboratoriumsmedizin GbR
Dr. med. Annegret Krenz-Weinreich, Dr. med. Wigbert Schulze
Labor Plön: Krögen 6, 24306 Plön, Telefon 04522 504-0, Fax -82
Labor Eutin: Hospitalstraße 22, 23701 Eutin, Telefon 04521 78721-12, Fax -19
Recklinghausen LADR Medizinisches Versorgungszentrum Dres. Bachg, Haselhorst & Kollegen
– Dortmund
Recklinghausen – Dortmund GbR
Berghäuser Straße 295, 45659 Recklinghausen, Telefon 02361 3000-0, Fax 02361 722-88
Betriebsstätten:
Dortmund: Rosental 23, 44135 Dortmund, Telefon 0231 557212-0, Fax -21
Gelsenkirchen: Ahstr. 2-4, 45897 Gelsenkirchen, Telefon 0209 206882, Fax 0209 23734
Lauenburger Straße 67 • 21502 Geesthacht • Telefon 04152 848-190 • Fax 04152 848-490
E-Mail: [email protected] • Internet: www.ladr.de
090821

Allergie

Transcrição

Documentos relacionados

Nahrungsmittelallergien bei Kindern

Dissertation Einfluß des Kirby®

PosPap 2/03 Diagnostik - Gesellschaft für Pädiatrische Allergologie

Verträglichkeit medizinischer Handschuhe aus

Nahrungsmittelallergie infolge immunologischer

Allergien durch verbrauchernahe Produkte und Lebensmittel

Allergisch gegen Kräuter?

ARD-Morgenmagazin Service

Eine Empfehlung aus Ihrer Apotheke März 2016

Dr. med. Thomas Syriste Arzt für Lungen