Questões da Prova

Nome:
Edital: ICB – 42/2011
Prova de Múltipla Escolha (eliminatória) com 25 questões objetivas, sendo 20
questões da área de atuação (valendo 0,5 ponto cada), 05 questões de
informática (valendo 0,25 ponto cada) e 05 questões de inglês (valendo 0,25
cada).
Questão 1. Considere os seguintes compostos abaixo e escolha a alternativa correta:
a) É impossível dizer o comportamento cromatográfico dos compostos i, ii e iii sem
saber se o grupamento R possui ou não grupos ionizáveis;
b) O composto iii é anfótero e não pode ser extraído e concentrado de uma amostra
biológica sem derivatização ou derivação, mesmo utilizando extração em fase sólida
(SPE);
c) Se R = CH2CH3, a ordem crescente de polaridade entre os compostos seria: i ≈ ii <
iii
d) Se o R for uma cadeia alifática linear de três carbonos para os compostos i, ii e iii,
eles dificilmente serão extraídos e concentrados simultaneamente por extração
líquido-líquido (ELL);
e) As alternativas a e d são corretas.
Questão 2. Electrospray (ESI) e quadrupolo são fonte de ionização e analisador de
massas, respectivamente. Baseado nessa afirmação, qual seqüência “fonte de
ionização - analisador de massas” é incorreta:
a) APCI - Ion trap
b) ESI - Ion trap
c) ESI - MALDI
d) APCI - MS/MS
e) ESI ou APCI – TOF
Questão 3. Considerando os equipamentos e os conceitos de baixa e alta resolução
em espectrometria de massas, assinale a alternativa correta:
a) Triploquadrupolos fornecem espectros de alta resolução;
b) Apenas MALDI pode fornecer espectros de alta resolução;
c) “Exatidão de massas” e “alta resolução” são termos com o mesmo significado;
d) Os resíduos dos amino ácidos Lisina (massa monoisotópica = 128,0949) e
glutamina (massa monoisotópica = 128,0585) podem ser diferenciados em um
espectro de massas adquirido em um equipamento de alta resolução;
e) As alternativas c e d estão corretas.
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Questão 4. Em relação à técnica de espectrometria de massas com ionização por
electrospray (ESI-MS), assinale a alternativa incorreta:
a) Durante a ionização, três tipos de íons podem ser gerados: íons moleculares,
moléculas protonadas/desprotonadas e moléculas cationizadas ou anionizadas;
b) A adição de ácidos orgânicos voláteis a fase móvel, como o ácido fórmico, auxilia a
ionização de compostos básicos no modo positivo;
c) Substâncias que apresentam grupamentos básicos, como aminas, amidas e álcoois
somente podem ser analisadas no modo positivo, dada a relativa facilidade com que
são protonadas;
d) Substâncias contendo funções ácidas, tais como fenóis e ácidos carboxílicos são
mais facilmente desprotonadas e, portanto, analisadas no modo negativo;
e) Também influenciam na geração de íons positivos e negativos a natureza do
solvente utilizado e o pH.
Questão 5. Considere os compostos abaixo (i e ii), suas características físicoquímicas e os espectros de massas A e B:
O
HO
HO
(i)
O
(ii)
O
O
OH
Fórmula Química: C7 H6O3
Massa Exata: 138,0317
Fórmula Química: C9 H8 O4
Massa Exata: 180,0423
ESI – modo positivo
A
m/ z = 139
m/ z = 140
ESI – modo negativo
B
m/ z = 179,0426
m/ z = 180,0426
m/ z = 181,0426
m/ z = 141
Assinale a alternativa correta:
a) O espectro A foi obtido no modo positivo e é de baixa resolução. A relação ou razão
massa/carga ou m/z 139 obtida corresponde ao composto (ii) protonado, ionizado da
seguinte forma: M = C7H6O3 + H+, e que pode ser representado por [M + H]+;
b) As relações massa/carga 140 e 141, também presentes no espectro A, são,
respectivamente, M + 2H+ e M + 3H+;
c) O espectro B foi obtido no modo negativo e é de alta resolução. As m/z
correspondem ao composto (i) desprotonado , ou M = C9H8O4 – H+, e que pode ser
representado por [M – H]-;
d) As alternativas a, b e c estão corretas;
e) Apenas as alternativas a e c estão corretas.
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Questão 6. Os espectros de massas abaixo correspondem a três peptídeos distintos
(A, B e C) quando analisados por um espectrômetro de massas equipado com fonte
de ionização por electrospray. Assinale a alternativa que melhor representa a massa
molecular monoisotópica de cada peptídeo, segundo a ordem de apresentação A-B-C:
a)
b)
c)
d)
e)
1776,8; 639,8; 551,0
1775,8; 639,8; 551,0
1775,8; 1277,6; 1650,0
1775,8; 1279,6; 1653,0
1776,8; 1279,6; 1102,0
Questão 7. Em um espectro de íons produto de um peptídeo tríptico, quando este é
ionizado por electrospray e submetido à dissociação induzida por colisão, as séries de
íons produto normalmente encontradas no espectro são:
a)
b)
c)
d)
e)
aec
a, x e c
x, y e a
yeb
a, y e z
Questão 8. Dentre as alternativas abaixo, assinale aquela que contempla apenas
analisadores de massas considerados de alta resolução:
a)
b)
c)
d)
e)
Ion trap e quadrupolo
TOF e orbitrap
Triplo-quadrupolo e orbitrap
MALDI e TOF
Ion trap e TOF
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Questão 9. Durante o processamento de amostras destinadas ao seqüenciamento e
identificação de proteínas por espectrometria de massas, o emprego de proteases é
possível. Assinale a alternativa que representa a enzima mais comumente empregada
para a digestão de proteínas:
a)
b)
c)
d)
e)
Quimotripsina
Endoprotease Asp-C
Acetilcolinesterase
Tripsina
Carboxipeptidase
Questão 10. Assinale a alternativa que apresenta matrizes comumente empregadas
para análise de peptídeos por dessorção/ionização assistida por matriz (MALDI):
a)
b)
c)
d)
e)
Ácido sinapínico e ácido 2,5-diidroxibenzóico
Acetato de amônio e formiato de amônio
Ácido fórmico e hidróxido de amônio
Ácido alfa ciano 4 hidroxicinâmico e ácido acético
Ácido capróico e ácido butírico
Questão 11. Dentre as modificações pós-traducionais encontradas em proteínas, a
fosforilação é muito importante. Para sua identificação por espectrometria de massas,
a modificação estrutural de determinados resíduos de amino ácidos é investigada.
Assinale a alternativa que contempla os amino ácidos comumente fosforilados:
a)
b)
c)
d)
e)
Serina, treonina e tirosina
Serina, lisina e tirosina
Lisina, arginina e histidina
Aspartato e glutamato
Tirosina e triptofano
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Questão 12. Considerando o fluxograma abaixo no contexto de análise proteômica,
assinale a alternativa que melhor descreve a finalidade do experimento representado
pelo fluxograma:
Referência
Amostra
Derivatização com
“Isótopos pesados”
Derivatização com
“Isótopos leves”
Junção das amostras
Análise por LC-MS
1
2
1. Amostra
2. Referência
m/ z
a)
b)
c)
d)
e)
Experimento para quantificação absoluta de proteínas
Experimento para a quantificação relativa de proteínas entre duas amostras
Experimento para investigação de isótopos naturais na amostra
Experimento para calibração do espectrômetro de massas
Experimento para determinação do estado de carga das proteínas menos
abundantes
Questão 13. Considerando a estrutura de um ácido graxo livre de baixa massa
molecular, não esterificado, assinale a fonte de ionização e o modo de operação mais
adequados para sua análise por espectrometria de massas:
a)
b)
c)
d)
e)
Electrospray no modo positivo
MALDI no modo positivo
Fotoionização no modo negativo
MALDI no modo neutro
Electrospray no modo negativo
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Questão 14. Os lipídeos celulares podem ser grosseiramente classificados em três
grandes grupos: lipídeos não-polares (colesterol e ésteres de colesterol, e
triacilglicerídeos), lipídeos polares (fosfolipídeos, esfingolipídeos e glicolipídeos) e
metabólitos (acilCoA de cadeias longas, acilcarnitinas de cadeias longas, ácidos
graxos não-esterificados, ésteres de ácidos graxos, acil anamidas, ceramidas,
lisolipídeos, eicosanóides, diacilglicerídeos, esfingosina-3-fosfato, etc). Com relação às
análises de lipídeos por espectrometria de massas, assinale a alternativa correta:
a) Por serem de difícil ionização, os lipídeos não-polares só podem ser analisados
por electrospray no modo negativo;
b) Sais de lítio são comumente empregados para facilitar a ionização e
determinação da composição de ácidos graxos de triacilgliceróis.
c) Sais de lítio são empregados em análises por electrospray para promover a
formação de adutos.
d) As alternativas a, b e c estão corretas.
e) Apenas b e c estão corretas.
Questão 15. A identificação de proteínas por espectrometria de massas pode ser feita
por meio de buscas em bases de dados, utilizando-se diferentes algoritmos que
comparam os dados experimentais obtidos com dados armazenados nestas bases.
Assinale a alternativa que representa apenas bases de dados de proteínas:
a)
b)
c)
d)
e)
Mascot e Sequest
NCBInr e SwissProt
PDB e Sequest
Mascot Distiller e SwissProt
Mascot e Masslynx
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Questão 16. A partir da figura abaixo, que mostra uma janela do Microsoft Excel 2007
com uma planilha em processo de edição, assinale a opção correta.
a) Para se mesclar as células A4, A5 e A6 em uma única célula, é suficiente e mais
rápido realizar o seguinte procedimento: selecionar as referidas células; clicar no menu
Borda e, nessa guia, marcar a caixa de seleção Mesclar células; clicar o botão OK;
b) Se for digitada, na célula D1, a fórmula =$B$4&$C$6, então, ao se pressionar a
tecla “Enter” no teclado, essa célula será preenchida com o valor 1004;
c) Sabendo que, na célula D4, está inserida a fórmula =$B$4*$C$6, caso se selecione
a célula B4 e a substitua pelo valor 500 e em seguida a tecla “Enter” no teclado, o
valor da célula D4 será modificado para 2000;
d) Se for digitada, na célula D1, a fórmula =$B$4^$C$4, então, ao se pressionar a
tecla “Enter” no teclado, essa célula será preenchida com o valor 100000;
e) As alternativas a e c estão corretas.
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Questão 17. Utilizando os dados disponíveis na questão 16, os resultados das
fórmulas calculadas pelo programa Microsoft Excel®: ‘=MÉDIA(A4:A6)’,
‘=SOMA(A4:A6)’ e
‘=SE(SOMA(A4:A6)<=6000;200;SE(E(A4<>1000;A6=4000);300;400))’ são,
respectivamente, iguais a
a) 3000, 9000, 200
b) 6000, 6000, 200
c) 3000, 9000, 300
d) 3000, 6000, 400
e) 6000, 9000, 400
Questão 18. Um determinado usuário do pacote Microsoft® Office quer colar na carta
que está escrevendo no software Word um trecho de outro arquivo de extensão “.doc”.
Ele abre o outro arquivo, seleciona o trecho e o copia. Quando o usuário cola o trecho
na carta, no entanto, ele aparece com uma formatação totalmente diferente da carta
original. A forma menos trabalhosa de aproveitar esse trecho é:
a) Formatar o novo trecho de acordo com a carta original;
b) Usar a opção colar especial / texto formatado;
c) Usar a opção colar especial / texto não formatado;
d) Usar a opção “Formatar Pincel” diretamente no trecho colado;
e) As alternativas c e d estão corretas.
Questão 19. Para o programa Internet Explorer, são feitas as seguintes afirmações:
I. O atalho para aumentar (ou diminuir) a tela é composto da tecla ‘Ctrl’ e o sinal de ‘+’
(ou ’-‘);
II. O usuário deve, necessariamente, digitar ‘http://’ antes de qualquer endereço. Sem
este comando, o programa não é capaz de identificar a página solicitada;
III. A tecla ‘Esc’ pode ser utilizada como atalho para interromper a montagem/abertura
da página solicitada.
Selecione a alternativa com a(s) afirmação(ões) verdadeira(s):
a) Apenas I
b) Apenas II
c) Apenas I, II
d) Apenas I, III
e) Todas as afirmações
Questão 20. No Microsoft Word®, ao inserir número de páginas, para que ele apareça
apenas a partir da segunda página, deve-se:
a) Inserir nova seção a partir da segunda página e inserir o número de páginas apenas
a partir da nova seção
b) Clicar sobre o número da primeira página e formatá-lo na cor branca
c) Selecionar o número da primeira página com o botão esquerdo do mouse e clicar
em ‘Não mostrar’
d) Inserir uma figura formatada sem bordas e preenchida de branco sobre o número
da primeira página
e) Em ‘Formatar número de páginas’, identificar que deseja iniciar a numeração da
página a partir da 2ª
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Questão 21. “In the past decade, mass spectrometry (MS) has become one of the
most important tools for biomarker discovery in complex diseases. MS-based methods
of peptide fragment separations include matrix-assisted laser description/ionization
(MALDI) and surface-enhanced laser desorption/ionization (SELDI), quadruple ion-trap
MS (LCQ-MS), and Fourier transform ion cyclotron resonance (FTICR) MS. The most
common type of mass spectrometer is the MALDI–time of flight (TOF). Although the
MALDI mass spectrometer is a powerful tool for the accurate mass determination of
peptide mixtures, the quality of MALDI data depends on the choice of suitable solvents
and the method of sample preparation. SELDI spectrometers analyze protein mixes
selectively adsorbed to a chemically modified surface of a biochip. The major
advantage of SELDI is the small sample requirements (typically 1–2 mL per analysis),
which is ideal for core needle liver biopsy that could be studied in a high-throughput
setting. SELDI does not allow direct identification of resolved proteins but generates
peak profiles that either could be used as diagnostics themselves or subjected to
protein extraction with subsequent identification. Classical SELDI-TOF is unable to
separate ions that are close in mass or charge, resulting in the peak coalescence”
Based on the text, it is wrong:
a) The most common type of mass spectrometry is MALDI-time of flight;
b) Mass spectrometry is an important tool to identify biomarkers for complex diseases;
c) The major disadvantage of SELDI mass spectrometry is the small amount of
samples used;
d) Classic SELDI-TOF MS is not efficient to separate ions with similar mass and
charge;
e) Solvents and sample preparation methods are important to identify peptides
mixtures using MALDI MS.
Questão 22. Focused proteomics research could be performed with the help of protein
arrays of immobilized proteins, which typically (1)……….. antibodies. These arrays (2)
………..incubated with test samples that may contain various analytes. A major limiting
factor in focused proteomics (3) ……….. unavailability of specific and high-affinity
antibodies for a range of interesting targets. The affinity behavior of immobilized
antibodies (4) ……….. less predictable than strength of DNA hybridization, so several
probes needs to be pretested to find the most reliable preparation allowing high-fidelity
quantification.
Considering that simple present verb tense was used, indicate the correct alternative to
fill the spaces.
a) (1) is, (2) are, (3) are, (4) is
b) (1) are, (2) are, (3) is, (4) is
c) (1) were, (2) are, (3) was, (4) is
d) (1) be, (2) are, (3) is, (4) are
e) (1) are, (2) are, (3) was, (4) were
Questão 23. Which of the following alternatives describes techniques commonly
employed in proteomic analysis?
a) Reversed phase chromatography; Normal phase chromatography;
spectrometry;
b) Gas chromatography; Ion exchange chromatography; mass spectrometry;
c) Ion exchange chromatography; Reversed phase chromatography;
spectrometry
d) Gas chromatography; affinity chromatography; mass spectrometry;
mass
mass
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e)
Affinity
chromatography;
chromatography.
adsorption
chromatography;
normal
phase
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Questão 24. 100 mL of 0.03 mol/L KOH solution was prepared from a 0.12 mol/L KOH
initial solution. What was the volume of 0.12mol/L KOH solution employed?
(a) 25 mL
(b) 10 mL
(c) 20 mL
(d) 15 mL
(e) 40 mL
Questão 25. This work describes the use of a (1) ………. acid-labile surfactant (ALS),
sodium 3-[(2-methyl-2-undecyl-1,3-dioxolan-4-yl)methoxyl]-1-propanesulfonate, for insolution protein digestion. The impact of ALS (2) …… trypsin activity and the speed of
protein in-solution digestion were investigated. The (3) ………. of trypsin inhibition was
compared to other commonly used protein solubilizers/denaturants such as SDS, urea,
and organic solvents. Acid-labile surfactant was observed to (4) ………. the rate and
extent of in-solution protein digestion. The acid-labile property of ALS (5) ………. fast
and simple sample cleanup prior to MALDI MS or LC-MS analysis of protein digests
without (6) ………. the quality of the analysis.
Fill the spaces (1)-(6) from the text above with the correct alternative:
a. (1) new,
b. (1) novel,
c. (1) novel,
d. (1) novel,
e. (1) new,
(2) in,
(2) on,
(2) in,
(2) on,
(2) in,
(3) amount,
(3) degree,
(3) degree,
(3) intensity,
(3) intensity,
(4) improve,
(4) enhance,
(4) increase,
(4) augment,
(4) reinforce,
(5) improves, (6) jeopardizing.
(5) enables, (6) compromising.
(5) entrusts, (6) damaging.
(5) sanctions, (6) contesting.
(5) guarantees,
(6) harming.
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