Função Composição das proteínas Características gerais

Bioquímica:
proteínas
•• de transporte – hemoglobina, mioglobina;
•• contráteis – actina e miosina;
Um dia uma menina de 5 anos me perguntou:
“Do que nosso copo é formado, senhor?”. Aí eu respondi: “De células!”. A menina então me retrucou:
“Não, senhor, eu quero saber de que coisa nós somos
formados”. Só aí eu entendi. A coisa, a matéria-prima,
são as proteínas. Elas equivalem aos tijolos de uma
casa.
As proteínas são os compostos orgânicos mais
comuns em um organismo, os mais abundantes
depois da água e também os de maior variedade
molecular. Estão presentes em todas as estruturas
celulares, desde a membrana até o núcleo, compondo
as substâncias intercelulares (intersticiais), hormônios, anticorpos etc.
As proteínas variam de uma espécie para outra. Quanto maior o parentesco entre duas espécies
diferentes, mais parecidas serão suas proteínas em
todos os aspectos. As proteínas são, por isso, um dos
indicadores evolutivos mais importantes entre os fatores de evidência evolutiva. Nessa ótica, os parentes
mais próximos do homem, por apresentarem cerca de
98% das proteínas semelhantes às humanas, são os
chimpanzés, assim como o do cão é o lobo.
Neste módulo, vamos conhecer um pouco das
proteínas e suas funções, como, por exemplo, as
fantásticas enzimas. Compreender as proteínas é
um bom começo para entender a base de todos os
organismos biológicos.
•• protetoras – anticorpos, fibrinogênio, citocinas;
•• hormônios – insulina, prolactina, FSH, LH...;
•• receptoras – as permeases;
•• pigmentos – hemoglobina, clorofila;
•• hereditariedade – histonas.
Composição das proteínas
Define-se como proteína a molécula de grande
peso molecular formada por dois ou mais aminoácidos. Os aminoácidos são as unidades de uma proteína. Cada um compõe-se por um carbono ( ) no qual
se ligam um ácido carboxílico (COOH), uma amina
(NH2) e um radical R. É a variação do radical R que os
diferencia entre si (é a identidade do aminoácido).
Função
EM_1S_BIO_003
As proteínas destacam-se pela sua diversidade
de funções no corpo. Abaixo estão algumas das mais
importantes ações das proteínas:
•• catalisadores – enzimas;
•• estruturais – colágeno, elastina, queratina
etc;
•• de reserva – albumina, caseína;
Aminoácido com seus grupamentos carboxila e amina e o radical R, que identifica o aminoácido.
Características gerais dos
aminoácidos
Os aminoácidos originam-se a partir de uma
substância inicial, o ácido glutâmico, o pai de todos
1
os aminoácidos. Essas reações ocorrem nas células
vegetais e, por isso, os vegetais são os produtores por
excelência de todos os aminoácidos na natureza.
Os aminoácidos são moléculas anfóteras, pois
se comportam como ácido (grupo carboxila) ou como
base (grupo amina).
Durante a formação da proteína, os aminoácidos
unem-se entre si por meio de ligações peptídicas.
Elas ocorrem entre o grupamento carboxila de um
aminoácido com a amina de outro. Dessa ligação há
a liberação de uma molécula de água.
Os aminoácidos combinam-se de todas as maneiras possíveis, determinando a formação de um
número muito grande de proteínas, cuja maioria com
certeza ainda não foi descoberta!
Saída de
H2O – síntese
=
=
=
–
=
O
N –C–C
–
Aminoácido 2
H
–
OH
H
R1 – C – C
–
H
–
Aminoácido 1
–
–
–
OH
R2 – C – C
–
–
NH2 O
O
–
–
H
NH2
O
–
NH2
R1 – C – C
H
R2
Entrada de
H2O – hidrólise
OH
Ligação
peptídica
Dois aminoácidos 1 e 2 unem-se, formando uma proteína e uma
molécula de água (seta superior). A seta inferior indica que a
proteína pode reagir com água e, por hidrólise, obtém-se novamente os dois aminoácidos.
Só há ligações peptídicas entre dois aminoácidos.
Classificação dos
aminoácidos
Na natureza, existem vários tipos de aminoácido, porém apenas 20 deles encontram-se continuamente nas proteínas e, por isso, são chamados de
aminoácidos comuns. Cada proteína apresenta a sua
sequência específica de aminoácidos, constituindose na sua própria identidade. As propriedades químicas de cada aminoácido determinam as propriedades
das proteínas.
A classificação baseia-se na fonte primária dos
aminoácidos, ou seja, onde são produzidos. Sabe-se
que os vegetais produzem todos eles, mas os animais
apenas alguns. Assim, os aminoácidos comuns foram
divididos em dois grupos: essenciais e naturais.
Essenciais
Sintetizados apenas pelos vegetais, são oito:
isoleucina, leucina, lisina, metionina, treonina, triptofano, valina e fenilananina.
Naturais
Produzidos tanto por animais quanto por vegetais. São os doze restantes: alanina, glicina, histidina,
tirosina, arginina, ácido aspártico, asparagina, glutamina, serina, prolina, cisteina e ácido glutâmico.
Estrutura e classificação
das proteínas
As proteínas são muito diversificadas e por isso
apresentam várias formas de classificação.
``
Exemplo:
Uma proteína formada por 5 aminoácidos, apresenta 4
LP. Uma outra proteína apresenta 20 ligações peptídicas
e contém 21 aminoácidos (n.º de LP + 1).
2
Classificação estrutural
As proteínas, em geral, apresentam-se sob a
forma globular (esféricas, maioria solúvel em água)
e/ou fibrosa (fios, maioria insolúvel em água). Sendo
globosas ou fibrosas, as proteínas se organizam em uma
ordem padrão, que vai da sequência de aminoácidos
até o seu estado mais complexo. São quatro as etapas
estruturais que podem incorrer em uma proteína: primária, secundária, terciária e quartenária.
Primária
Corresponde à sequência dos aminoácidos de
uma proteína. É responsável pelas propriedades da
proteína, não podendo, por isso, ser alterada. Quando
EM_1S_BIO_003
O número de ligações pépticas (LP) em uma
proteína é igual ao número de aminoácidos da
proteína menos 1.
n.º de LP = n.º de aminoácidos – 1
Secundária
IESDE Brasil S.A.
É a primeira forma espacial, na qual a proteína
sofre uma condensação filamentosa (helicoidal),
muito parecida com o que ocorre com o DNA.
Essa fase também é comum a todas as proteínas.
NH2
listra de
aminoácidos
hidrofóbicos
“a” e “d”
0,5nm
(A)
11nm
por 4 cadeias iguais de mioglobina unidas por um
núcleo não-proteico do mineral ferro, chamado radical heme.
Primária
Secundária
Terciária
Quartenária
IESDE Brasil S.A.
isso ocorre, por mutação, como, por exemplo, a perda
de um aminoácido, a proteína perde suas características estruturais e funcionais. Essa fase ocorre com
todas as proteínas.
Sequência das morfologias estruturais de algumas proteínas. A
forma primária e secundária é comum a todas as proteínas. A
quaternária, apenas em conjugadas, de grande peso molecular.
O calor acima de 50°C, pH extremo, a radiação
UV e outras formas de radiações fortes podem
alterar as estruturas espaciais das proteínas de
modo irreversível. A esse fenômeno denomina-se
desnaturação. Alguns alimentos, por exemplo,
perdem suas qualidades nutricionais por serem
expostos a esses agentes físicos, como pelo cozimento, fritura, exposição a céu aberto etc.
(B)
A sequência de aminoácidos da proteína (estrutura primária)
permite que dois ou mais filamentos de proteínas se condensem, fios de proteína (estrutura secundária).
Terciária
É a segunda forma espacial, em que a condensação admite um formato espacial globoso. As
forças responsáveis pela condensação são pontes de
hidrogênio, atrações elétricas e pontes de bissulfeto.
A sequência de aminoácidos é tão importante nessa
fase que a alteração de um deles pode modificar
drasticamente toda a morfologia da proteína. Ocorre
apenas nas proteínas globosas.
As proteínas podem ser simples quando formadas apenas por aminoácidos (colágeno, albumina,
histonas...) ou conjugadas, quando apresentarem
outra substância além dos aminoácidos (hemoglobina, clorofila, lipoproteínas, ...). As proteínas
podem ser chamadas de proteoses (gigantes,
com muitos aminoácidos, como a hemoglobina),
peptonas (proteínas médias, como a albumina) e
peptídeos ou polipeptídios (muito pequenas, com
menos de 10 aminoácidos, como no caso de alguns
neurotransmissores).
EM_1S_BIO_003
Quaternária
Ocorre com as proteínas conjugadas de grande
porte, com várias cadeias polipeptídicas enoveladas.
É o caso clássico da hemoglobina, que é formada
3
Enzimas, os
biocatalizadores
Complexo ativado
com enzima
Enzima
Energia
Energia de
ativação de reação
catalisada por
enzima (Ea)
ima
Reagentes
1
2
Estágio +
inicial
Produtos
1
+
Estágio
final
Enz
As enzimas talvez sejam as proteínas mais famosas. São especializadas na função de catalisação
e, por isso, são chamadas de biocatalisadores, de
ação intra e extracelular.
2
Sequência da reação
O catalisador é uma substância que modifica a
velocidade de uma reação química, acelerando essa
reação e economizando a energia utilizada nesse
processo todo. A molécula catalisadora não integra
o produto de uma reação, ou seja, não perde nenhum
átomo para o produto obtido.
O gráfico mostra o trabalho da mesma reação
anterior, porém com a ação de enzimas. Observa-se
uma atenuação do gasto de energia de ativação e,
ao final da reação, a enzima sai intacta, pronta para
uma outra reação.
Ação das enzimas
Complexo
ativado
As enzimas agem sobre substâncias denominadas substrato, formando o composto molecular enzima-substrato. Para cada tipo de substrato existe uma
determinada enzima específica, como, por analogia,
para cada fechadura há uma chave. É por isso que
a união entre uma enzima e um substrato também é
chamada de mecanismo chave-fechadura.
Reagentes
1
2
Estágio +
inicial
Estágio
final
Energia de
ativação de
reação não
catalisada por
enzima (Ea)
Substratos
Produtos
1
2
+
Sequência da reação
O gráfico mostra o trabalho de uma reação sem a ação de enzimas.
Observa-se uma curva elevada de gasto de energia de ativação.
As enzimas permitem que as reações ocorram
com baixas quantidades dessa energia inicial, reduzindo a liberação de calor. Tente imaginar a digestão
de uma boa feijoada sem a ação enzimática. Além de
demorar muito, seria produzido um calor insuportável
e fatal para o organismo, pois morreríamos cozidos!
Com as enzimas digestivas, os nutrientes da feijoada
são quebrados mais rápidos, liberando menos calor,
e olha que mesmo assim é bastante calor!
4
IESDE Brasil S.A.
Energia
Enzima
C
Produto
final
Na reação, uma enzima (A) em ação de anabolismo (síntese) a
partir de 2 substratos (B), origina o produto final (C). Uma outra
enzima, ou a mesma, pode pegar esse produto final, agora no
papel de substrato, e quebrá-lo, ocorrendo a reação inversa, o
catabolismo.
Para que ocorra essa especificidade, a enzima
apresenta uma região específica para reconhecer e
se ligar ao substrato, chamada de sítio de ligação.
Apesar da grande especificidade, os substratos
muito semelhantes têm a propriedade de alterar
sutilmente o sítio de ligação da enzima, aumentando
a quantidade de substratos em que a enzima pode
agir. Cabe ressaltar que essa região de ligação da
enzima é a mais nobre e, se for muito alterada, a
enzima perde sua funcionalidade.
EM_1S_BIO_003
As reações químicas, para acontecerem, necessitam de um mínimo de energia inicial. Essa quantidade de energia é chamada energia de ativação da
reação. Durante a reação há liberação de calor, que
na maioria das vezes serve para manter a própria
reação ocorrendo.
IESDE Brasil S.A.
centro ativo
a
a
substratos
enzima
(ativa)
produto
A enzima apresenta duas regiões (a) ligação ao substrato, compondo o seu sítio ativo (centro de ligação). Observe, também, a presença da região (b), que serve pra ativar ou inativar uma enzima.
Variação da temperatura
As enzimas não trabalham em temperaturas extremas, praticamente parando sua atividade abaixo
dos 4°C e acima dos 45°C. São exigentes, portanto,
de uma temperatura ótima. O aumento gradual da
temperatura eleva também a velocidade da reação
das enzimas. Mas há um limite, chamado de ponto
ótimo (temperatura ótima) de calor, que oscila em torno dos 40°C (ver gráfico). A partir daí, o calor quebra
algumas ligações químicas da enzima, provocando
a sua desnaturação e inativação.
Velocidade
da reação
Temperatura ótima para
enzimas humanas
0
A enzima não integra o produto de sua reação
com o substrato. Assim, sua vida útil se mantém
por muitas reações.
Fatores que influenciam a ação
enzimática
As enzimas são extremamente exigentes nas
condições físico-químicas do meio. Sua velocidade de
trabalho pode ser totalmente alterada em função da
variabilidade desses fatores. Entre os vários fatores, a
temperatura, o pH e a quantidade de substrato são
os que mais influenciam o rendimento enzimático.
Dependendo do nível de alteração, a enzima pode
desnaturar.
EM_1S_BIO_003
A velocidade dos metabolismos de um organismo é proporcional ao equilíbrio do meio de trabalho
das enzimas. Assim, quanto melhor forem as condições ideais de trabalho das enzimas, melhor será o
rendimento metabólico desse organismo. No nosso
caso, dormir bem e exercícios físicos são fundamentais para o estabelecimento desse padrão.
20
40
60
80
100
Temperatura (ºC)
Variação do pH
A alteração do pH pode modificar a estrutura de
toda a enzima, do sítio de ligação ou ainda do potencial
elétrico da enzima. As enzimas têm o seu pH ótimo.
Algumas são basófilas, funcionando em pH alcalino,
outras são acidófilas, funcionando em pH ácido, e
outras são neutrófilas, trabalhando em pH neutro.
``
Exemplo:
A ptialina(amilase salivar) é uma enzima que atua em
pH ótimo neutro (7); A pepsina (protease do suco
gástrico) atua em pH ótimo ácido (2) e a tripsina em
pH básico (9). A inversão dos seus meios anula a sua
funcionalidade, provocando distúrbios no organismo
(ver gráfico).
Velocidade
da reação
ph ótimo para a
tripsina, que age no
intestino
ph ótimo para
a pepsina
0
1
2
3
4
5
6
7
8
9
10
pH
Quantidade de substrato
O aumento da concentração de substrato implica
no crescimento do número de enzimas funcionando,
por isso, a velocidade da reação enzimática aumenta.
Mas chega um momento que a velocidade da reação
não aumenta mais, concluindo-se que há um ponto
5
ótimo de concentração de substrato, que acontece
quando o número de substrato é igual ao de enzimas.
A velocidade começa a diminuir quando o número de
substrato é maior que o de enzimas, ou seja, o número
de enzimas é insuficiente para quebrar o excesso de
substrato em um pequeno intervalo de tempo.
ponto ótimo de
concentração de
substrato
Velocidade
da reação
Inibição competitiva
Concentração do substrato
Muitas moléculas são semelhantes entre si na
sua conformação espacial. Muitas delas podem ter a
mesma afinidade com um mesmo substrato, concorrendo com a enzima específica. Quando isso ocorre,
todo o metabolismo pode ser alterado. É bom ressaltar que a enzima, na maioria das vezes, continua
funcionando, porém os resultados do seu trabalho
é que são danosos para o organismo, pois não é o
substrato original que está sendo metabolizado e,
por isso, o produto final também será outro.
O corpo humano possui cerca 100 000 enzimas
diferentes, sendo que as células humanas contêm
cerca de 2 000 enzimas desse total. Isso significa
que cada célula apresenta o seu “pacote” pessoal
de enzimas.
``
Holoenzimas
Algumas enzimas são produzidas de forma
inativa ou como zimogênios. Quando ativam-se, formam um conjugado denominado de holoenzimas,
composto formado por uma porção proteica e outra
não-proteica.
A parte proteica é chamada de apoenzima (inativa) e a não-proteica, de coenzima ou cofator.
A porção que liga-se à proteína altera sua conformação, expondo os sítios de ativação, tornando
a enzima ativa. Caso o ligante seja uma molécula
orgânica, é chamado de coenzima ou, se for um composto inorgânico (sais minerais), de cofator. Algumas
enzimas requerem tanto uma coenzima quanto um
cofator para a sua atividade.
1
2
substratos
6
IESDE Brasil S.A.
apoenzima
holoenzima
(coenzima)
cofator
complexo
enzima – substrato
1
2
produtos
Exemplo:
A ação competitiva do antibiótico sulfanilamida nas bactérias. Esse antibiótico impede que as bactérias sintetizem
o ácido fólico, um tipo de vitamina do complexo B, que
se origina do ácido para-aminobenzoico (PABA). Quando
a sulfa compete com o PABA, anula todo o processo de
produção do ácido fólico. As bactérias morrem! Esse
mecanismo é muito parecido com a ação da maioria dos
antibióticos do mercado.
ácido fólico
enzima
paba
ou
enzima
sulfa
sulfa
Inibição não-competitiva ou
alostérica
Há casos em que a enzima para de funcionar não
por inibição, mas por inativação. Isso ocorre quando
uma substância se liga em alguma região da enzima
que não seja o seu sítio ativo. Essa substância pode
ter origem no organismo ou ser externa. É importan-
EM_1S_BIO_003
0
Nem sempre as enzimas param de funcionar
devido a fatores como temperatura e pH. Muitas
moléculas químicas produzidas pelo organismo ou
adquiridas podem inibir uma atividade enzimática.
É assim, por exemplo, que se explica a ação dos venenos e antibióticos, entre outras substâncias. Esses
processos chamam-se de inibição enzimática, que
podem ser dos tipos: competitiva e não-competitiva
ou alostérica.
IESDE Brasil S.A.
velocidade máxima
Inibição enzimática
te ressaltar que, nesse caso de inibição, a enzima
desliga completamente, não havendo metabolismo
a partir dela. A substância de inativação tem a propriedade de alterar a forma estrutural da enzima,
inclusive o seu sítio de ligação. Desse modo, ela perde
a capacidade de se ligar ao substrato, caracterizando
a sua inativação. Na grande maioria das vezes, é um
processo irreversível.
Quando a inibição alostérica ocorre com substâncias sintetizadas pelo organismo, todo o processo
de inibição ocorre por mecanismo de feedback ou retroalimentação. Trata-se de um fenômeno biológico
em que um determinado metabolismo é impedido de
ocorrer, a fim de evitar a saturação do sistema.
Você verá melhor sobre mecanismos de
feedback no assunto sistema endócrino, ao estudar a ação dos hormônios no organismo.
centro ativo
substratos
enzima1
(ativa)
produto 1
enzima 1
substrato
produto
final
inibição da enzima 1
pelo produto final
IESDE Brasil S.A.
Uma outra forma desse tipo de inibição ocorre
provocada pelos metais pesados (chumbo, mercúrio,
níquel etc.). Eles também não se ligam ao sítio da enzima, mas em outra parte, inativando-a. Popularmente se chama esse processo de envenenamento por
metais pesados, muito comum entre os trabalhadores
de minas (carvão mineral, ferro, ouro etc.).
cérebro. Grandes concentrações desse composto também foram encontradas nos intestinos e
ossos esqueléticos.
(...) Segundo Andrew Beer e Bem Cockbain,
da Universidade de Hertford, em Oxford, a taurina não é incorporada em enzimas e proteínas,
mas possui um papel importante no metabolismo dos ácidos da bile. É incorporada com um
dos ácidos mais abundantes da bile (o ácido
quenodeoxicloico), servindo para emulsionar
nos intestinos os lipídios ingeridos na dieta,
promovendo a sua digestão.
Na dieta, a taurina é encontrada nas proteínas da carne e peixe, mas não em vegetais,
grãos ou sementes. Leite humano é rico em
taurina, mas o leite bovino não. Vegetarianos
com uma dieta desequilibrada em proteína são
deficientes em metionina ou cisteína, e podem
ter dificuldades de produzir a taurina.
A taurina provém proteção às membranas
biológicas numa variedade de condições envolvendo peroxidação da membrana lipídica. Isto
não parece trazer diretamente um efeito antioxidante, mas um efeito estabilizante às membranas celulares. Ajudando a manter a força e a
integridade das membranas celulares, a taurina
protege as células de substâncias resultantes
da oxidação lipídica. Além da habilidade de proteger tecidos sensíveis à oxidação, tais como
a retina, ajuda a manter a estrutura e função
das células da visão de reações de peroxidação,
causadas pela luz. O efeito de estabilização da
taurina também tem sido observado em tecidos
do sistema nervoso central, cérebro e coração,
onde a taurina é encontrada em altas concentrações. Auxiliando no movimento de entrada
e saída de cálcio, magnésio, potássio e sódio
das células, a taurina ajuda a gerar os impulsos
nervosos. Nas mulheres, o hormônio estradiol
deprime a formação de taurina no fígado.
(Disponível em: <www.creatina.com.br>).
EM_1S_BIO_003
Taurina
A taurina é encontrada no sistema nervoso central, nos músculos do esqueleto, e está
muito concentrada no cérebro e coração. (...)
Já foi determinado que a taurina se encontra
em elevadas concentrações nos cérebros em
desenvolvimento, caindo logo depois. Pode
ser sintetizada no corpo humano a partir de
cisteína ou outro composto sulfuroso. A síntese
da taurina requer três enzimas dependentes de
vitaminas B6. Sua síntese ocorre no fígado e no
1. (PUC-SP) Considere as seguintes afirmativas:
I. As proteínas são substâncias de grande importância para os seres vivos. Muitas participam da construção da matéria viva.
II. As proteínas chamadas enzimas facilitam reações
químicas celulares.
III. Os anticorpos, que também são proteínas, funcionam como substância de defesa.
7
Assinale:
a) se somente I estiver correta;
b) se somente II estiver correta;
1. Dois ou mais ______________ unem-se por ligações
____________, liberando, por essa reação, uma molécula de _________ . O resultado de toda essa reação
é a formação de uma proteína.
``
Solução: E
As proteínas são diversificadas em formas e funções. Na
questão, três funções estão citadas: estrutural, catalisadora,
na forma de enzimas, e imunológica, como anticorpos.
2. (Unesp) Um técnico de laboratório colocou, separadamente, em seis tubos de ensaio, soluções de amido e
soluções de proteína, juntamente com suas respectivas
enzimas digestivas. As soluções apresentavam diferentes
índices de pH e diferentes temperaturas, de acordo com
a tabela seguinte.
Tubo
pH
Temperatura (ºC)
I
2
20
II
7
40
III
8
80
IV
2
40
V
8
20
VI
7
8
Passados alguns minutos, observou-se a ocorrência do
processo digestivo. A digestão do amido e a digestão da
proteína ocorreram, respectivamente, nos tubos:
a) I e III
b) IV e VI
c) II e IV
d) IV e V
e) III e IV
``
Solução: C
As enzimas funcionam dentro de condições favoráveis de
temperatura e pH. No caso da questão, há duas enzimas:
uma neutrófila, que age em pH neutro (7), digerindo
o amido, e outra acidófila, que age em pH ácido (2),
quebrando a proteína.
8
2. (Elite) A desnaturação de uma proteína ocorre principalmente em qual nível de organização estrutural? Quais
as consequências desse fenômeno?
3. (Elite) Sobre a ação das enzimas abaixo, qual letra
indica anabolismo e qual é o catabolismo? Justifique
sua resposta?
a)
Enzima
Enzima
Enzima
Enzima
b)
Enzima
Enzima
4. Explique como algumas substâncias químicas conseguem inativar uma enzima.
5. (UC Pel-RS) Assinale a afirmação errada sobre proteínas
e aminoácidos:
a) Proteínas são polímeros cujos monômeros são aminoácidos.
b) A condensação entre duas moléculas de aminoácido produz um polipeptídio.
c) Nas proteínas, os aminoácidos unem-se por ligações peptídicas.
d) Soluções de proteínas ou aminoácidos têm suas
propriedades modificadas pelo pH do meio.
e) Aminoácidos podem ser obtidos por hidrólise ácida
ou enzimática de proteínas.
6. (PUC-SP) O gráfico seguinte relaciona a velocidade
de uma reação química catalisada por enzimas com
a temperatura na qual esta reação ocorre. Podemos
afirmar que:
EM_1S_BIO_003
e) se todas estiverem corretas.
IESDE Brasil S.A.
d) se I e II estiverem corretas;
IESDE Brasil S.A.
c) se somente III estiver correta;
v
t
a) a velocidade da reação independe da temperatura;
b) existe uma temperatura ótima na qual a velocidade
da reação é máxima;
A previsão de Berzelius estava correta, e hoje sabemos
que o “poder catalítico” mencionado no texto deve-se:
a) aos ácidos nucleicos;
b) aos carboidratos;
c) a velocidade aumenta proporcionalmente à temperatura;
c) aos lipídios;
d) a velocidade diminui proporcionalmente à temperatura;
e) às vitaminas.
e) a partir de uma certa temperatura, inverte-se o sentido da reação.
7. (FCC) Uma molécula de hemoglobina é composta de
quatro unidades macromoleculares correspondentes a 2
cadeias alfa e 2 beta. Essas cadeias ligam-se de maneira
estável, de modo a assumir a configuração tetraédrica da
molécula completa. O arranjo descrito explica a:
d) às proteínas;
10. (Unifor) Considere as seguintes afirmações abaixo
relativas a enzimas.
I. São proteínas com função catalisadora.
II. Cada enzima pode atuar quimicamente em diferentes substratos.
III. Continuam quimicamente intactas após a reação.
a) estrutura dos coacervados;
IV. Não se alteram com as modificações da temperatura e pH do meio.
b) estrutura quaternária das proteínas;
São verdadeiras:
c) estrutura terciária das proteínas;
a) I e III apenas
d) a ligações exclusivamente entre aminoácidos;
b) II e IV
e) há duas corretas.
c) I, III e IV
8. (UFRGS) Considere as seguintes alternativas:
I. As proteínas são moléculas de grande importância
para os organismos – atuam tanto estruturalmente
como metabolicamente.
d) II, III e IV apenas
e) I, II, III e IV
11. Analise as seguintes afirmativas:
II. As enzimas são proteínas que atuam como catalisadores biológicos.
I. A enzima que digere a lactose também digere a sacarose, pois ambas são dissacarídeos.
III. Existem proteínas que atuam como linhas de defesa do organismo e algumas delas são conhecidas
como anticorpos.
II. O aumento na concentração de substrato de uma
enzima é acompanhado por aumento proporcional
na velocidade da reação.
Quais estão corretas?
a) Apenas I
III. Mudanças no pH modificam a velocidade da reação química catalisada por uma enzima porque sua
estrutura terciária se altera.
b) Apenas II
a) são verdadeiras I, II e III
c) Apenas III
b) são verdadeiras apenas I e II
d) Apenas II e III
c) são verdadeiras apenas I e III
e) I, II e III
d) é verdadeira apenas I
9. Leia o texto a seguir, escrito por Jöns Jacob Berzelius
em 1828.
EM_1S_BIO_003
Tudo indica que, no futuro, descobriremos que a capacidade de os organismos vivos produzirem os mais
variados tipos de compostos químicos reside no poder
catalítico de seus tecidos.”
“Existem razões para supor que, nos animais e nas
plantas, ocorrem milhares de processos catalíticos nos
líquidos do corpo e nos tecidos.
e) é verdadeira apenas III
12. (UFES) Se aquecermos uma enzima a 70°C durante uma
hora e tentarmos utilizá-la para catalisar uma reação, o
resultado será:
9
a) melhor, porque o aumento de temperatura entre 30
e 70°C favorece as reações enzimáticas;
2. (UFFRJ) Observe o esquema das seguintes experiências:
b) inalterado, porque as enzimas são muito estáveis;
c) nulo, porque as enzimas só exercem a sua ação catalítica nos organismos vivos;
tempo
d) nulo, porque as enzimas são proteínas e se desnaturam quando aquecidas a essa temperatura;
água + fermento
água + fermento
e) nulo, porque as enzimas só exercem ação catalítica
na temperatura ótima para a sua ação.
13. (UFMG-modificada) Os indivíduos albinos não possuem
melanina – pigmento responsável pela cor e proteção da
pele – e, por isso, são muito sensíveis à luz solar. Neste
esquema, está representada parte da via biossintética
para a produção desse pigmento:
Gene A
Enzima1
Enzima1
DOPA
tempo
água + glicose
tempo
água + fermento + glicose
água + fermento + álcool
Explique os resultados verificados, após algum tempo,
nos três frascos.
MELANINA
Com base nesse esquema e em outros conhecimentos
sobre o assunto, é correto afirmar que:
a) a ausência da Enzima 1 resulta em um aumento da
concentração de tirosina;
b) uma mutação no gene B não afetará a produção
final de melanina;
3. (VESTRIO-RJ) Duas substâncias A e B, ao reagirem à
temperatura de 25°C, geram um produto AB. Essa reação é muito lenta. Quando se acrescenta a substância X,
que pode ser um catalisador inorgânico ou uma enzima,
a velocidade dessa reação aumenta acentuadamente.
Para investigar a natureza da substância X realizaram-se
vários experimentos para medir a velocidade da reação
(concentração do composto AB depois de cinco minutos
de reação). Os resultados estão na tabela a seguir:
c) a DOPA pode ser suprimida na reação que mesmo
assim a melanina será produzida, pois a enzima 2
consegue agir sobre a tirosina;
d) as enzimas podem ser invertidas de posição e mesmo assim a melanina será obtida.
1. (UFRN) Uma prática corriqueira na preparação de
comida é colocar um pouco de “leite” de mamão ou
suco de abacaxi para amaciar a carne. Hoje em dia,
os supermercados já vendem um amaciante de carne
industrializado.
a) Explique o amaciamento da carne promovido pelo
componente presente no mamão, no abacaxi ou no
amaciante industrializado e compare esse processo
com a digestão.
b) Se o amaciante, natural ou industrializado, for adicionado durante o cozimento, qual será o efeito sobre a carne? Por quê?
Experimento
Número
Temperatura (°C)
Substância
ABX
Velocidade
da Reação
I
25
(+) (+) (–)
0,5
II
25
(+) (+) (+) 85,0
III
100
(+) (+) (+) 0,6
IV
25(*)
(+) (+) (+) 0,6
(*) No experimento IV, a substância X foi pré-aquecida a
100°C, depois resfriada a 25°C e só então acrescentada
ao tubo contendo as substâncias A e B.
(+) indica presença e (–) indica ausência.
Com base nos resultados da tabela e sabendo que as
sustâncias A e B não degradam a 100°C, indique se a
substância X é um catalisador inorgânico ou uma enzima.
4. (UFRGS) Na reação abaixo, um grupo carboxila perde
uma hidroxila, e um grupo amina perde um hidrogênio.
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EM_1S_BIO_003
TIROSINA
Gene A
água + glicose
H
H
a)
O
=
=
–
=
–
=
–
H
H
– N– C – C
–
OH
CH3
–
H
O
N– C – C
–
H
H
–
OH
H
–
+
–
–
–
N– C – C
–
–
H
O
–
–
H
CH3
H
–
–
O
N– C – C
–
H
H
OH
+ H2O
VELO
Esta reação é denominada:
a) ligação peptídica;
TºC
b) fosforilação;
b)
c) glicólise;
VELO
d) transcrição;
e) reação catabólica.
5. (Cesgranrio) “Cerca de 27 milhões de brasileiros têm
intolerância ao leite por deficiência na produção de uma
enzima do intestino.”
TºC
c)
VELO
(Folha de São Paulo, 9 ago. 1998)
Sobre a enzima citada no artigo, e as enzimas em geral,
podemos afirmar que:
a) aumentam a energia de ativação necessária para
as reações;
TºC
d)
b) atuam de forma inversamente proporcional ao aumento da temperatura;
VELO
c) são altamente específicas em função de seu perfil
característico;
d) são estimuladas pela variação do grau de acidez
do meio;
e) são consumidas durante o processo, não podendo
realizar nova reação do mesmo tipo.
6. Um estudante realizou experimentos sobre a digestão de
proteínas. Os resultados estão na tabela a seguir:
Substância
Temperatu- adicionada
ao experira (ºC)
mento
Velocidade da
reação (seg)
I
10
(+)
5
II
20
(–)
5
III
30
(+)
15
IV
40
(+)
20
V
50
(+)
0
Experimento
EM_1S_BIO_003
(+) = indica a presença
TºC
e)
VELO
TºC
7. (Unitau) As ________ são compostos formados por
________unidos (as) por ligações ________ e as
_______ são ________ orgânicos, de natureza _______
sensíveis às variações de temperatura.
Os termos que corretamente preenchem as lacunas são,
respectivamente:
a) gorduras – proteínas – peptídicas – enzimas – açúcares – lipídica;
b) proteínas – aminoácidos – energéticas – gorduras
– compostos – proteica;
(–) = indica a ausência
c) proteínas – aminoácidos – peptídicas – enzimas –
catalisadores – proteica;
Qual dos gráficos abaixo melhor traduz os resultados
do experimento?
d) enzimas – aminoácidos – hídricas – proteínas – catalisadores – lipídica;
e) proteínas – açúcares – proteicas – enzimas – açúcares – enzimática.
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8. Qual das substâncias baixo apresenta exemplos exclusivamente proteicos?
a) Colágeno, amilase.
b) Glicogênio, hemoglobina.
c) Clorofila, quitina.
d) Glicerol, lecitina.
e) Anticorpo, maltose.
9. (UFRGS) Adrian Srb e Norman Horowitz realizaram um
interessante experimento que levou à descoberta da rota
de síntese do aminoácido arginina. Nesse experimento,
utilizaram sete linhagens mutantes de fungos do gênero
Neurospora, incapazes de sintetizar arginina. A partir
das observações experimentais, foi montada a seguinte
rota metabólica:
mutantes 4a7
mutantes 2a3
mutante 1
PRECURSOR → ORNITINA → CITRULINA → ARGININA
enzima A
enzima B
enzima C
De acordo com essa rota, é INCORRETO afirmar que:
a) os mutantes 4 a 7 podem crescer em um meio suplementado com ornitina, citrulina ou arginina;
b) os mutantes 2 e 3 apresentam acúmulo de ornitina;
c) os mutantes 2 e 3 apresentam a enzima A inativada;
d) o mutante 1 é incapaz de converter citrulina em
arginina;
e) o mutante 1 não pode crescer em meio suplementado com ornitina ou citrulina.
10. Há países que predominam na produção pecuária
bovina. Se houvesse uma boa distribuição de renda
nesses países, a população não teria deficiência de
proteína animal.
a) Cite alguns dos principais rebanhos bovinos do
mundo.
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EM_1S_BIO_003
b) Por que a Índia se destaca com um grande rebanho, mas apresenta uma grande desnutrição
proteica entre e a sua população?