Inibição Enzimática
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Inibição Enzimática
Breve explicação e exercícios sobre: Maiores detalhes:Voet Página 370 O que é inibição enzimática? Muitas substancias se associam a enzimas alterando a atividade enzimática, de forma a influenciar a ligação do substrato e/ou seu número de reciclagem Inibidores são substancias que reduzem a atividade de uma enzima Exemplo: A AIDS é tratada quase exclusivamente com drogas que inibem a atividade de certas enzimas virais ANTIBIÓTICOS PRESERVATIVO DE ALIMENTOS VENENOS Como os inibidores atuam? Ocorre dois tipos de inibição: Reversível e Irreversível Reversíveis: diminuem a atividade enzimática por meio de interações reversíveis Irreversíveis: chamados de inativadores, ligam se a enzima de maneira tão forte que bloqueiam permanentemente a atividade enzimática OU SEJA: Inibição Reversível ocorre ligação não-covalente entre inibidor e enzima. Após a dissociação com o inibidor, a enzima retorna a sua atividade . Inibição Irreversível envolve modificações químicas da molécula enzimática, levando a uma inativação definitiva. Inibidores Reversíveis: Competitivos: moléculas estruturalmente semelhantes ao substrato e compete com o substrato normal pelo sítio ativo da enzima. Não-competitivos: inibidor liga se diretamente ao complexo enzimasubstrato, mas não à enzima livre. Tal inibidor não precisa se assemelhar ao substrato, más provoca uma distorção do sítio ativo da enzima, fazendo com que a mesma seja cataliticamente inativa. Mistos: tanto a enzima como o complexo enzima-substrato ligam o inibidor. O inibidor misto liga se a sítios da enzima envolvidos tanto na ligação do substrato como na catálise enzimática.ex: íons metálicos Succinato Fumarato malonato Malonato como inibidor competitivo da succionato desidrogenase Inibição competitiva Inibição mista Inibição Não-competitiva Inibidores Irreversíveis: Inativadores de enzimas ligam se as enzimas de maneira forte Substancias que modificam quimicamente resíduos de aminoácidos específicos podem agir como inativadores A cinética de um inativador se assemelha a de um inibidor não-competitivo puro Exemplo: A proteína alfa1antitripsina que age inibindo a tripsina. alfa1-antitripsina (amarelo) ligada no sítio ativo da tripsina (rosa). Outro exemplo: Os aminoácidos essenciais do sítio ativo que apresentam funções catalíticas importantes frequentemente são identificados por meio da determinação do aminoácido que se liga covalentemente ao inibidor depois que a enzima é inativada Exercícios: Voet 2ª ed. página 394 problema 19: Determine o tipo de inibição de uma reação enzimática a partir dos seguintes dados obtidos na presença e na ausencia do inibidor: •Primeiro passo: construir o gráfico duplos-recíprocos •Segundo passo: observar as retas e assim descobrir qual é o tipo de inibição IMPORTANTE! Não se esqueçam de ler o livro!
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